Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Hemoglobin-Myoglobin

Mục lục

I. GIỚI THIỆU 1

II PHÂN LOẠI BÁNH 2

1.1 BÁNH MÌ 2

1.2 BISCUIT – CRACKER – COOKIE 2

1.2.1 Biscuit (bánh quy) 2

1.2.2 Cracker 3

1.2.3 Cookie 4

III CHỨC NĂNG BAO BÌ 4

3.1 ĐẢM BẢO SỐ LƯỢNG VÀ CHẤT LƯỢNG THỰC PHẨM 4

3.1.1 Bao bì đảm bảo không thay đổi về khối lượng 4

3.1.2 Bao bì đảm bảo về mặt chất lượng. 5

3.2 THÔNG TIN, GIỚI THIỆU SẢN PHẨM, THU HÚT NGƯỜI TIÊU DÙNG 7

3.3 THUẬN TIỆN TRONG PHÂN PHỐI, LƯU KHO, QUẢN LÝ VÀ TIÊU DÙNG 9

IV PHÂN LOẠI BAO BÌ BÁNH 12

4.1 GIẤY VÀ GIẤY BÌA 12

4.1.1 Định nghĩa: 12

4.1.2 Ưu, nhược điểm của bao bì giấy 13

4.1.3 Tính chất bao bì giấy 13

4.1.4 Phân loại giấy 14

4.2 PLASTIC: 20

4.2.1 Định nghĩa: 20

4.2.2 Ưu điểm của bao bì plastic 21

4.2.3 Các loại plastic dùng làm bao bì. 21

4.3 THÉP TRÁNG THIẾC 32

4.3.1 Cấu tạo và tính chất 32

4.3.2 Ứng dụng 32

4.4 NHÔM 33

4.4.1 Khái niệm 33

4.4.2 Phương pháp tạo lá nhôm 33

10- Tôi luyện 4.4.3 Tính chất bề mặt: 35

4.4.4 Ưng dụng 36

4.5 MÀNG GHÉP NHIỀU LOẠI VẬT LIỆU. 37

4.5.1 Khái niệm: 37

4.5.2 Ứng dụng: 37

V THIẾT BỊ 39

5.1 THIẾT BỊ BAO GÓI BÁNH QUY KIỂU AP-BW-450 39

5.2 THIẾT BỊ ĐÓNG GÓI DÒNG KIỂU AP-FW-400 39

5.3 THIẾT BỊ ĐÓNG GÓI VỚI HAI CON THOI THỦ CÔNG 40

5.4 THIẾT BỊ ĐÓNG GÓI VỚI HỆ THỐNG KÉO MÀNG VÀ LẬP MỤC TỰ ĐỘNG 40

5.5 THIẾT BỊ HÀN NHIỆT 41

5.5.1 Thiết bị hàn nhiệt quy mô nhỏ 41

5.5.2 Thiết bị hàn nhiệt quy mô công nghiệp 41

 

 

doc29 trang | Chia sẻ: maiphuongdc | Ngày: 30/12/2013 | Lượt xem: 268 | Lượt tải: 0download
Tóm tắt tài liệu Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Hemoglobin-Myoglobin, để xem tài liệu hoàn chỉnh bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam SVTH: HC06TP Tháng 11 năm 2008 Mục lục Giới thiệu đề tài Mục tiêu Phân công thực hiện Nội dung Chương 1: Hemoglobin Giới thiệu Cấu tạo hoá học Chức năng sinh học của Hemoglobin Tính chất của Hemoglobin Chương 2: Myoglobin Giới thiệu Cấu tạo hoá học Chức năng sinh học của Myoglobin Tính chất của Myoglobin Chương 3: Sự khác nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin Tài liệu tham khảo Giới thiệu đề tài I. Mục tiêu Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình). Phân tích cấu tạo của GLOBIN. Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN. Hiểu vai trò của Hb trong việc vận chuyển các khí. Phân tích sự kết hợp thuận nghịch của HEMOGLOBIN (Hb) với oxy (O2) và carbon dioxyd (CO2). Mô tả tính chất kết hợp của Hb với oxyd carbon (CO). Nêu tên 3 chất oxy hóa Hb thành Met-Hb. Nêu tính chất enzym của Hb. Myoglobin So sánh Hemoglobin và Myoglobin Phân công thực hiện Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Duyên Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành, Quang Khoa, Thanh Hà Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Thuý Ngọc, Thu Linh, Ngọc Bình So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi Trình bày nội dung thành file word và file power point: Ngọc Oanh Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin: Ngọc Oanh Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Duyên Chương 1: Hemoglobin Giới thiệu Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO2, sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trong máu: Hemoglobin Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb) Là một porphyrinoprotein gồm một protein thuần GLOBIN và các nhóm ngoại HEM Hồng cầu người: 32% Hb, Hb ở trong hồng cầu, được hồng cầu bảo vệ. Mỗi sinh vật có một loại Hb khác nhau, tuỳ thuộc vào nhóm globin Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb Hemoglobin Myoglobin hình 1: myoglobin và hemoglobin Cấu tạo hoá học: Protein thuần: globin Nhóm ngoại: Hem 1.Cấu tạo của hem: Là protoporphyrin IX gắn với 1 nguyên tử Fe2+ bằng 2 nối cộng hóa trị và 2 nối phối trí. Fe2+ HEM porphyrin: 4 vòng pyrol Protoporphyrin 8 nhóm thế (M, V, M,V,M,P,P,M) Hình 2: hem Nguyên tử Fe trong hem Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi. Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe. Thiệt hấp dẫn khi thấy rằng một cấu trúc 3D rất phức tạp của phân tử protein myoglobin to lớn lại được cấu tạo để sản xuất chính xác cho một hình dạng của khe hở, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết. Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng. Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn. Khi Hem bị oxy hóa HEM HEMATIN HEMIN (tím) Fe+2 Fe+3 (tinh thể Teichman) 2. Cấu tạo của globin: · Cấu trúc bậc I: Chuỗi a H2N ¾ COOH (141 aa) b H2N ¾ COOH (146 aa) · Cấu trúc bậc II: 70% các aa chuỗi a & b tạo thành nhiều đoạn xoắn a A B C D A B B C C D Hinh 3: Cấu trúc bậc hai, bậc ba của globin với các vòng xoắn alpha · Cấu trúc bậc III: các chuỗi a & b gấp khúc. B Đoạn không xoắn A A Gọi tên các aa trên chuỗi polypeptid bằng thứ tự của chúng trên đoạn xoắn Td: Asp G1 His E7; His F8 Để xác định sự khác biệt giữa các Hb, người ta phải xác định thứ tự các aa trong cấu trúc bậc I của Globin. HbA & HbS: trên chuỗi b: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Val (HbS) HbA & HbC: trên chuỗi b: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Lys (HbC) ® Pauling coi đó là biểu hiện của bệnh lý phân tử. Mẫu tự A, B, C Ký hiệu Hb: nơi tìm ra… 1961, Gerand & Ingram: ký hiệu theo chuỗi polypeptid Td: HbA: a2Ab2A HbS: a2Ab2S « a2Ab26glu®val HbC: a2Ab2C « a2Ab26glu®lys OXY-STATE DEOXY-STATE 3. Sự liên kết giữa hem và globin hay cấu trúc phân tử hemoglobin: Mỗi chuỗi polypeptid của GLOBIN kết hợp với một HEM qua 2 liên kết phối trí giữa Fe+2 và N của nhân Imidazol của aa histidin E7 & F8 tạo thành 1 bán đơn vị của phân tử Hb. (His xa) Nguyên tử Fe gồm 6 liên kết: - 2 liên kết cộng hóa trị - 4 liên kết phối trí Khi kết hợp oxy, nguyên tử Fe vẫn hóa trị 2 ® đây là phản ứng gắn oxy chứ không phải là sự oxy hóa. Hình 4:Bán đơn vị Hb tự do và kết hợp oxy HEMOGLOBIN: Protein hình cầu, đường kính 5,5 nm. Gồm 4 bán đơn vị giống nhau từng đôi một. Mỗi bán đơn vị: 1 Hem và 1 chuỗi polypeptid. Trọng lượng phân tử: » 17.000 Da. Khoảng cách giữa các Hem/Hb » 2,5nm. Fe+2 trong Hb » 0,34%. Hình 5:Bán đơn vị của Hb a globin b globin b globin a globin Hình 6: Phân tử Hb hoàn chỉnh Hình 7: Các chuỗi alpha & beta Hình 7: Các chuỗi alpha & beta TỔNG HỢP GLOBIN: Hình 8: Tổng hợp Hemoglobin Những loại globin khác nhau kết hợp với hem để tạo thành các Hb khác nhau Những gen mã hóa các chuỗi globin: b, g, d và e nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11 a và z nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16 Globin bắt đầu được tổng hợp từ tuần thứ 3 của thai kỳ Phôi Hemoglobin Gower I ( z2e2) Hemoglobin Portland ( z2g2) Hemoglobin Gower II (a2e2) Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2) Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF. tuỷ xương Túi noãn hoàn Gan Latch Sau sinh (tuần) tuổi thai (tuần) sinh Bảng 1: Thành phần hemoglobin của người lớn Hb A Hb A2 Hb F Cấu trúc a2b2 a2d2 a2g2 % 95 - 97 % 2 - 3.5 % 1 - 2 % Chức năng sinh học: Hemoglobin (Hb) là thành phần chính của hồng cầu, chiếm 34% trọng lượng (nồng độ 34 g/dl) và là thành phần quan trọng trong việc vận chuyển khí của máu. Vận chuyển O2: Hồng cầu vận chuyển oxy từ phổi đến các tổ chức trong cơ thể nhờ phản ứng sau : Hb + O2 → HbO2 Đỏ thẫm Đỏ tươi h.2: Máu màu đỏ tươi nhờ sự có mặt của oxy-hemoglobin h.1: Tế bào máu màu đỏ có chứa Hemoglobin Trong đó oxy được gắn lỏng lẻo với ion Fe2+. Sự kết hợp O2 của phân tử Hb có tính chất “hợp tác” : sau khi một phân tử oxy kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong phân tử Hb sẽ kích thích sự kết hợp thêm phân tử oxy khác với chính phân tử ấy tạo thành HbO2. Sự “hợp tác” giữa các trung tâm liên kết oxy trong phân tử Hb đã làm tăng khả năng phân phát oxy của Hb lên 2 lần so với khi các trung tâm này hoạt động riêng lẻ , hay nói cách khác chính là làm tăng hiệu quả vận chuyển oxi của Hb. Ðây là phản ứng thuận nghịch , oxyhemoglobin (tạo màu đỏ tươi đặc trưng cho máu ở động mạch) dễ dàng bị phân ly, giải phóng oxy trong điều kiện thích hợp, do đó oxy được vận chuyển từ phổi đến các tế bào ở mô khắp cơ thể. - Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxygen(PO2) ở môi trường chung quanh Hb: Ở phổi: phân áp O2 cao ® 95-98% Hb kết hợp oxy ® HbO2 theo máu đến mô. Ở mô: phân áp O2 thấp (40mmHg) phản ứng xảy ra theo chiều nghịch, HbO2 phân ly, nhả O2 cho mô Để biết rõ hơn về khả năng vận chuyện O2 của hemoglobin , chúng ta hãy quan sát đường cong phân ly Hb-O2 : Phân áp oxy Động mạch Tĩnh mạch Đường cong phân ly Hb-oxy (đường cong Barcroft) Trên đường cong Barcrofl này: * Ở phần PO2 thấp (nơi HbO2 nhả O2 cho mô): đường cong rất dốc « 1 sự thay đổi nhỏ của PO2 sẽ làm thay đổi sự giao O2 cho mô một cách đáng kể Þ giúp hằng định PO2/mô. * Ở phần PO2 cao (nơi Hb lấy O2 từ phổi) đường cong tà: PO2: 60mmHg ® bão hòa Hb với O2: 89%. PO2 ­ 500 thì độ bão hòa HbO2 cũng chỉ 100% ® PO2 môi trường, phế nang có thể thay đổi nhiều nhưng độ bão hòa HbO2 & lượng oxy giao mô không bị giao động lắm. Þ PO2 mô ổn định. Þ Hb có tính đệm giúp PO2/ mô ổn định, đảm bảo sự hằng định nội môi. *Vị trí bình thường của đường cong tùy thuộc vào: Nồng độ 2,3-DPG: Nồng độ ion H+ (pH): CO2 trong hồng cầu Cấu trúc của Hb… Tóm lại, đường cong phân ly Hb-O2 : Lệch phải (dể nhả oxy) khi: 2,3-DPG cao H+ cao CO2 cao HbS Lệch trái (dể gắn oxy) khi: 2,3-DPG thấp HbF Do đó ở các mô hoạt động trao đổi chất mạnh (khi co cơ), tạo thành nhiều axit, CO2 sẽ làm tăng sự tách O2 khỏi oxyhemoglobin. Vận chuyển CO2 Hồng cầu vận chuyển CO2 từ tổ chức về phổi theo phản ứng sau: a) Hb kết hợp trực tiếp với CO2: qua nhóm NH2 tự do của Globin tạo thành carbonyl Hb(HbCO2) R-NH2 + CO2 « R-NH-COOH (dẫn xuất carbamyl) Hay: Hb + CO2 « HbCO2 SƠ ĐỒ VẬN CHUYỂN CO2 Ðây cũng là phản ứng thuận nghịch, chiều phản ứng do phân áp CO2 quyết định. HbCO2 có màu đỏ thẫm, đặc trưng cho máu tĩnh mạch. Chỉ khoảng 20% CO2 được vận chuyển dưới hình thức này . * Ở mô : PCO2 = 46mmHg : phản ứng theo chiều thuận *Ở phổi: PCO2 = 36mmHg : phản ứng theo chiều nghịch b) Hb vận chuyển gián tiếp CO2 CO2 thẩm thấu từ các mô vào máu: CO2 + H2O H2CO3 « H+ + HCO3- CA ( carbonic anhydrase) H+ gắn vào His (146) tận cùng chuỗi b của Hb tự do (vừa giải phóng O2) tạo Hb2H+ ® đến phổi: H+ được giải phóng: H+ + HCO3- Þ H2CO3 H2CO3 H2O + CO2­ CA Thở ra 2CO2 + 2H2O 2H2CO3 2HCO3- + 2H+ 4O2 Ở Phổi Hb.4O2 Hb.2H+ 4O2 2H+ + 2HCO3- 2H2CO3 2CO2 + 2H2O Sf của CT Krebs Ở Mô SƠ ĐỒ VẬN CHUYỂN CO2 GIÁN TIẾP CỦA Hb CA CA (Carbonic Anhydrase) Tính chất của Hb: Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin: Hb + O2 = HbO2 (Đỏ tươi) (Đỏ thẫm) Cơ chế hoàn toàn giống như đã trình bày ở phần chức năng sinh học của Hb. Ái lực của Hb với O2 còn giảm khi tăng nồng độ H+, nồng độ CO2 (ở một pH xác định). Do đó ở các mô hoạt động trao đổi chất mạnh (khi co cơ), tạo thành nhiều axit, CO2 sẽ làm tăng sự tách O2 khỏi oxyhemoglobin. Mối liên hệ giữa khả năng kết hợp O2,H+, CO2 gọi là hiệu ứng Borh. Vận chuyển và tách Hb protein phụ thuộc và số lượng giữa các phân tử protein. Sự kết dính của O2 đến 1 phân tử gây ra sự nhớ lại của các phân tử để thay đổi hình dạng một cách nhẹ nhàng là tăng khả năng tiếp xúc cho O2. Oxy hoá Hb tạo thành Methemoglobin: chất oxy hóa Hb MetHb + e- (Fe+2) (Fe+3) nitrit, clorat, ferricyanua… Kết hợp với carbondioxyd (CO2) tạo carbonyl Hb (CO2Hb) Ngoài khả năng kết hợp với O2, Hb còn tham gia vận chuyển H+ và CO2 . Có 3 cặp nhóm kết hợp proton là: nhóm amin đầu N và hai gốc H+. Ba cặp nhóm này có vi môi trường khác nhau trong oxy và dezoxyl – Hb. Trong dezoxy – Hb môi trường trực tiếp của chúng tích điện âm nhiều hơn, kết quả là chúng lấy H+ khi giải phóng O2. CO2 kết hợp với nhóm amin đầu N của Hb. Dạng không ion hóa của nhóm α-amin đầu N của Hb phản ứng thuận nghịch với CO2 tạo thành dạng cacbamat: R – NH2 + CO2 = RHCOO- + H+ Khi kết hợp với CO2 làm giảm ái lực của Hb với O2, CO2 kết hợp với dezoxy – Hb chặt hơn là oxy – Hb. Kết hợp với Oxyd carbon (CO): Ngoài những chất trên, Hb còn có thể kết hợp với CO, hơn nữa ái lực với CO gấp 210 lần so với O2. Oxy hóa Hb, tạo thành metemoglobin (Fe3+) mất khả năng kết hợp với O2. Hb + CO →HbCO Ø CO có thể đẩy O2 ra khỏi HbO2 HbO2 + CO →HbCO + O2 Các hợp chất xianua, H2O2, KMnO4 đều có tác dụng này, ở điều kiện nhẹ nhàng không làm biến tính globin, chỉ oxy hóa Fe2+. Tính chất enzyme: Tính chất của một peroxydase: H2O2 + AH2 2H2O + A Hb Tính chất của một catalase: H2O2 2H2O + O2. Hb Chương 2: Myoglobin Giới thiệu: Myoglobin là một protein có kiến trúc hóa học tương đối đơn giản. Sự phân phối của myoglobin trong sinh vật phản ảnh chức vụ sinh lý của nó : nó có nhiều nhất trong những cầm thú chuyên lặn lâu dưới nước (cá voi, cá heo, hải cẩu, v.v…) và trong mô tim của loài người. Cấu tạo hoá học: Là protein có cấu trúc bậc 3 điển hình, khối lượng phân tử 16700 dalton. Cấu tạo gồm nhóm ngoại heme và 1 phân tử globin + Phân tử globin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó có 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn α + Heme gắn với globin ở gốc histidin có số thứ tự 93 Công thức cấu tạo: hay: Cấu trúc không gian: Cấu trúc bậc 3 của myoglobin Chức năng sinh học: Myoglobin có ba chức vụ chính Chuyên chở dưởng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria) 2) Chức vụ xúc tác để vớt vát NO (nitrogen oxide) 3) Dự trữ dưỡng khí cho mô thịt. Kiến trúc phân tử và hóa học của myoglobin ngăn ngừa sự kết hợp với CO (carbon monoxide) và giúp cơ tim hoạt động lâu hơn trong trường hợp trúng độc CO. Những người có khả năng nín thở và lặn lâu dưới nước có thể có nhiều myoglobin hơn người bình thường. Myoglobin cũng có một chức vụ gián tiếp trong trường hợp thương tổn bắp thịt. Myoglobin thoát ra khỏi mô thịt bi thương tổn và lọc vào trong nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng. Nó rất độc cho tubular epithelium của thận và có thể đưa đến thận suy cấp tính. Myoglobin giải phóng oxi khi p02 ở mức thấp và có tác dụng như kho dự trữ oxi ở trong cơ. Oxy gắn với myoglobin chặt hơn rất nhiều và chỉ giải phóng ra khi pO2 rất thấp, chính vì vậy myoglobin là sắc tố có lợi nhất trong quá trình hoạt động tích cực khi mà oxy từ máu không đủ đi đến các cơ. Khi hoạt động pO2 giảm xuống đến 0 và oxy tách ra khỏi myoglobin, sự hô hấp ưa khí vẫn tiếp tục. Myoglobin góp phần đáng kể vào hoạt động của cơ trong 1 thờI gian dài. Khi nguồn dự trữ oxy cạn kiệt, cơ thể bắt đầu hô hấp yếm khí và tạo ra axit lactic. Tính chất: Desoxymioglobin là sắc tố bẩm sinh của thịt làm cho thịt có màu đỏ tía, trong đó Fe có hóa trị II. Myoglobin (Mb) khi mang oxy tạo thành Oxymyoglobin (MbO2) có màu đỏ rực. MbO2 là chất dự trữ oxy cho cơ, trong đó Fe có hóa trị II. Màu của MbO2 có thể nhận thấy rõ trên bề mặt thịt tươi. Mb và MbO2 khi bị oxy hóa thì Fe2+ chuyển thành Fe3+ tạo nên Metmyoglobin (MMb) có màu nâu. Khi nguyên tử Fe ở trạng thái Fe3+ thì phân tử Mb không có khả năng kết hợp với oxy nữa. Desoxymyoglobin Fe2+(ñoû tía) Metmyoglobin Fe3+(maøu naâu) Oxymyoglobin Fe2+(ñoû töôi) 0 phản ứng cộng oxy Oxy hoá Oxy hoá Khử Khử Màu sắc của thịt tươi là do tỉ lệ của 3 chất trên qui định. Khi quan sát ta có thể thấy bên ngoài thịt có màu đỏ tươi ( hồng) còn bên trong thì có màu sậm hơn. Đó là do các phân tử Mb bên ngoài thịt tiếp xúc với oxy không khí tạo ra MbO2. Còn bên trong thì thiếu oxy nên lượng Desoxymyoglobin và MMb nhiều hơn, gây nên màu sẫm. Trong một số trường hợp thịt để lâu ngoài không khí hoặc do có tiếp xúc với chất oxy hóa, phần bên ngoài thịt có lượng MMb nhiều nên có màu đậm hơn. Phản ứng oxy hóa MbO2 thành MMb và phản ứng khử ngược lại liên tục xảy ra trong cơ và cả sau khi súc vật bị giết một thời gian. Để bảo vệ màu sắc của thịt tươi cần tạo điều kiện để phản ứng khử chiếm ưu thế. Có thể chuyển MMb thành Desoxymyoglobin khi có mặt các tác nhân khử như Glucose, acid Ascorbic hoặc SO2. Các ferrohemochrom hoặc ferrihemochrom là những Mb hoặc MMb , trong đó protein đã bị biến tính bởi nhiệt độ ( >80oC ) hoặc pH của môi trường (<3-4) . Nitrosomyoglobin (MbNO) và Nitrosoferrohemochrom có màu đỏ đậm hoặc đỏ hồng , có mặt trong thịt và sản phẩm thịt do tương tác giữa Nitrit, Mb và các ferrohemochrom. Khi xử lí nhiệt có NO thì Mb kết hợp với NO tạo thành Nitrosomyoglobin có màu đỏ tươi, không bền, tiếp tục chuyển thành Nitrosoferrohemochrom bền hơn, có màu đỏ hồng. Hiện tượng này xảy ra nhiều trong quá trình ướp muối. Mb2+ hoaëc MbO2 Ferrohemochrom ferrihemochrom Nitrosomyoglobin Nitrosoferrohemochrom Fe3+, Globin bieán tính,maøu naâu (thòt chín) Fe2+, Globin khoâng bieán tính, maøu ñoû (öôùp muoái) Fe2+, Globin bieán tính, maøu ñoû hoàng (öôùp muoái) Fe2+, Globin bieán tính, maøu hoàng (caù thu hoäp, thòt heo) Nitrit hoặc nitrat + nhiệt Nhiệt và điều kiện khử Oxy hóa Nhiệt + oxy hóa Cacboxymyoglobin và Cacboxyferrohemochrom có màu đỏ, thường tạo ra khi xử lí thịt bằng khí quyển có chứa Cacbon oxyt, nhất là khi nướng thịt trong lò khí có chứa Cacbon oxyt hoặc khi hun khói ở nhiệt độ cao. CAÙC BIEÁN ÑOÅI CHÍNH CUÛA MYOGLOBIN TRONG THÒT (GD – globin bò bieán tính) nitrit MbdCO (Fe2+,GD) Cacboxyferohemocrom (beàn, ñoû ) Mb(Fe2+) Myoglobin (Ñoû tía) MbNO(Fe2+) Nitrozomyoglobin (ít beàn, ñoû) Phöùc khoâng maøu MbdNO(Fe2+,GD) Nitrozoferohemocrom (beàn, ñoû hoàng) Quang phaân Quang Nhiệt pH Ferihemocrom (Fe3+,GD) (Nâu) phân MbCO (Fe2+) Cacboxymyoglobin (beàn, ñoû) nhieät nitrit Khử Oxy hoá CO O2 Nitrit Ferohemocrom (Fe2+,GD) (Hoàng) MbO2(Fe3+) Oxymyoglobin (Ñoû röïc) to, pH O2 các chất khử chaát khöû chaát oxy Sunfomyoglobin (xanh) MMb(Fe3+) Metmyoglobin (nâu) (glucoza) hoaù MMbNO Nitrozometmyoglobin nitrit Pocphirin töï do, bò oxy hoaù (naâu, vaøng, khoâng maøu) Cholemyoglobin (xanh lá cây) Chương 3: So sánh Hemoglobin và Myoglobin Giống nhau: Myoglobin (Mb) và Hemoglobin (Hb) đều là những sắc tố có khả năng vận chuyển oxy Myoglobin và Hemoglobin đều có cấu tạo gồm nhóm ngoại là nhóm Heme và phân tử Globin. Cấu tạo nhóm Heme của Myoglobin và Hemoglobin giống nhau. Khác nhau: Hemoglobin chỉ có chủ yếu ở trong máu, tủy xương (những nơi có hồng cầu phát triển), còn Myoglobin có nhiều ở trong cơ. Một phân tử Myoglobin chỉ gồm một đơn vị, không phải là bốn đơn vị như Hemoglobin. Phân tử Globin của Myoglobin do 153 gốc acid amin tạo nên, trong đó 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm 8 phần, mỗi phần chứa từ 7-26 gốc. Myoglobin là protein có cấu trúc bậc 3 tiêu biểu. Nhóm Heme gắn với Globin ở gốc Histidin có số thứ tự 93. Hemoglobin có cấu trúc bậc bốn. Hình 1 : Cấu trúc bậc ba của Myoglobin Hình 2: Cấu trúc của heme trong oxymyoglobin Lượng Mb thay đổi tùy từng loại mô, từng loài, độ tuổi, giới tính dẫn đến màu sắc thịt cũng thay đổi theo. Độ tuổi càng cao thì lượng Mb càng nhiều nên thịt của con vật già có màu đậm hơn của con vật non. Ở những cơ vận động thì nhiều Mb hơn các cơ khác. Sự ảnh hưởng của lượng Mb đến màu sắc của thịt được thể hiện trong bảng 1 (a,b,c). Theo loài : Loài Lượng Myoglobin(mg/g) Màu Thịt heo 2 Hồng Thịt cừu 6 Đỏ nhạt Thịt bò 8 Đỏ anh đào Theo tuổi: Loài (theo tuổi) Lượng myoglobin(mg/g) Thịt bê 2 Thịt bê (non) 4 Thịt bò (non) 8 Thịt bò (già) 18 Theo loại cơ: Loại cơ Lượng myoglobin Cơ vận động 12 mg/g Cơ trụ đỡ 6 mg/g Bảng 1: Sự thay đổi màu sắc của thịt Tài liệu tham khảo Bài giảng Hb của BS. Trần Minh Ngọc Sách hoá sinh công nghiệp _ Lê Ng ọc Tú Sách hoá sinh hiện đại ~rjh9u/gif/fig17mod.gif

Các file đính kèm theo tài liệu này:

  • docBáo cáo Hoá sinh thực phẩm Hemoglobin-Myoglobin.doc