Đề tài Khảo sát đặc tính của Protein trong thực phẩm giàu Protein

MỤC LỤC

 

I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM. 2

I.1) Vai trò sinh học của protein. 2

I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm. 3

II. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN. 3

II.1. Cấu trúc bậc một 3

II.2. Cấu trúc bậc hai 6

II.3. Cấu trúc bậc ba 10

 

III.PHÂN NHÓM PROTEIN. 11

III.1. Protein đơn giản. 12

III.2. PROTEIN PHỨC TẠP. 13

IV. CÁC TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN. 17

IV .1. Khả năng hydrat hóa của protein 17

IV.2 Khả năng hòa tan của protein. 18

IV .3. Khả năng tạo nhớt của protein. 20

IV.4. Khả năng tạo gel của protein 21

IV.5 Khả năng tạo màng. 23

IV .6 Khả năng tạo kết cấu của protein và sự tạo hình các sản phẩm thực phẩm: 23

IV .7 Sự tạo sợi 24

IV .8 Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm 26

IV .9 Khả năng cố định các chất thơm của protein và việc giữa mùi cho thực 28

IV .10 Khả năng nhũ hóa của proein và độ bền của các nhũ tương thực phẩm. 31

IV .11. Tính chất tạo bọt đặc trưng của các protein 35

 

 

doc38 trang | Chia sẻ: leddyking34 | Lượt xem: 9526 | Lượt tải: 1download
Bạn đang xem trước 20 trang tài liệu Đề tài Khảo sát đặc tính của Protein trong thực phẩm giàu Protein, để xem tài liệu hoàn chỉnh bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
hydrat hóa.Hơn nữa, các sản phẩm thục phẩm protein dạng khô khi sử dụng cũng phải được hydrat hóa.Như vậy quá trình hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein là rất phổ biến trong thực phẩm Quá trình hydrat hóa một protein ở trạng thái khô bao gồm các giai đoạn sau: Bốn giai đoạn đầu của quá trình hydrat hóa có liên quan với các hiện tượng như trương nở, thấm ướt ,giữ nước , cố kết và bám dính. Giai đoạn 5 sẽ tạo ra độ phân tán, độ nhớt hoặc độ đặc.Khi protein có độ hòa tan tức thời có nghĩa là 5 giai đoạn đầu xảy ra rất nhanh chóng Protein tương tác với nước qua các nối peptit hoặc qua các gốc acid amin của mạch bên Các nhân tố như nồng độ, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion và sự có mặt các hợp phần khác sẽ có ảnh hưởng đến tương tác protein và protein-nước Nước hấp thụ tổng số sẽ tăng cùng với nồng độ protein Khi thay đổi pH sẽ làm thay đổi sự ion hóa và sự tích điện của phân tử protein do đó sẽ làm thay đổi lực hút và lực đẩy giữa các protein cũng như khuynh hướng của protein liên hợp với nước. Ở điểm đảng điện các tương tác giữa protein-protein là cực đại do đó sự hydrat hóa và trương nở là cực tiểu. Khi tăng nhiệt độ sẽ làm giảm các liên kết hydro do đó khả năng hấp thụ nước của protein cũng giảm theo Khi đun nóng sẽ gây biến tính và tập hợp protein làm cho bề mặt cuả phân tử protein bị giảm do đó khả năng giữ nước của các nhóm có cực ở protein cũng giảm theo. Ở nồng độ muối thấp sự hydrat hóa của các protein có thể làm tăng nhưnmg khi nồng độ muối cao thì các tương tác giữa muối và nước trội hơn các tương tác giữa nước và protein do đó khử nước của protein. Khả năng hấp thụ nước và khả năng giữ nước của protein thịt sẽ tăng lên nhất là khi nấu khi có mặt NaCl ( 3 đến 8%; 0,5 đến 1,5M ) là do sự dính thêm các ion làm mở rộng thêm mạng lưới protein natri polyphosphat với nồng độ khoảng 0,3% cũng rất có hiệu quả nhất là khi kết hợp với muối NaCl. Người ta cũng thấy khi trộn từ 10 đến 20% isolate protein của đậu tương (dưới dạng proteinat) vào thịt bâm sẽ làm cho thịt bâm giữ nước tốt hơn và ít phụ thuộc vào pH hơn.Nểu trước khi trộn vào thịt băm, proteinat đậu tương được đem hydrat hóa sơ bộ với một dung dịch muối thì khi nấu khả năng giữ nước còn tăng hơn nhiều. Sự hấp thụ và sự giữ nước của protein có vai trò rất lớn đến tính chất và kết cấu của nhiều sản phẩm ( như bột nhào để làn bánh mì, thịt băm). Khi nước hấp thụ vào làm tẩm ướt protein nhưng không làm protein hòa tan thì sẽ làm cho protein trương lên do đó cũng sẽ tạo cho thực phầm cò độ đậm đặc ,độ nhớt và bám dính. IV.2) Khả năng hòa tan của protein. Thông thường các thực phẩm dạng lỏng và giàu protein thì người ta muốn protein phải ở trạng thái hòa tan cao, trái lại ở thịt giả cần tạo cấu trúc thì người ta lại muốn protein không hoà tan Độ hòa tan là chỉ số rất quan trọng đối với các protein được sử dụng trong các đồ uống. Chẳng những thế người ta còn muốn các protein này hòa tan này hòa tan được trong các pH khác nhau và bền chịu với nhiệt.Trong thực tế, biết độ hòa tan cũng sẽ rất có ích khi xác định các điều kiện tối ưu để trích ly, tinh chế cũng như phân đoạn các protein từ nguồn tự nhiên. Ngoài ra , biết được khả năng hòa tan của protein trong các điều kiện khác nhau cũng sẽ là gợi ý nhất trong việc định hướng sử dụng protein này Về phương diện nhiệt động học sự hòa tan tương ứng với một sự phân ly đồng thời các phân tử dung môi và các phân tử protein và tiếp đó là sự phân tán các phân tử protein vào dung môi để có 1 bề mặt tiếp xúc liên pha giữa protein và dung môi tối đa.Như vậy để tự hòa tan được, protein này phải tương tác với dung môi càng nhiều càng tốt.Sự hòa tan của protein phụ thuộc vào pH, lực ion, kiểu dung môi và nhiệt độ Khi pH cao hơn hoặc thấp hơn điểm dẳng nhiệt, protein sẽ tích điện âm hoặc dương, khi đó các phân tử nước sẽ tương tác với những phần tử tích điện này do đó góp phần làm cho protein hòa tan. Ngoài ra các chuỗi protein mang điện tích cùng dấu sẽ đẩy nhau do đó làm cho chúng tự phân ly và tự giãn mạch dễ dàng hơn. Có thể làm tăng độ hòa tan và khả năng tách cuả protein khi ở pH trung tính hoặc pH kiềm bằng cách tăng khả năng tích điện thuần túy của nó. Để thực hiện điều này, thường người ta suxinyl hóa hoặc malonyl hóa các gốc lizin để biến chúng thành các thành phần mang nhóm cacboxyl dễ dàng ion hóa hơn.Hoặc cho protein tương tác với các phân tử lưỡng cực như natri dodexilsufat có vùng ưa béo của protein sẽ tích điện âm Các ion muối trung tính ( 0,5-1M) sẽ tác dụng với các phần tích điện của protein do đó sẽ làm giảm lực hút tĩnh điện giữa các nhóm tích điện ngược dấu đứng cạnh tranh.Ngoài ra sự sonvat hóa phân tử protein nhờ các ion muối cũng sẽ làm tăng tính tan của protein. Ở nồng độ muối cao (trên 1M), các phân tử nước không đủ để sonvat hóa protein vì chúng đã liên kết gần hết với muối .Tương tác protein- protein sẽ trội hơn tương tác protein- nước, protein sẽ tập hợp và kết tủa Các dung môi như etanol ,axeton khi thêm vào dung dịch nước protein sẽ làm giảm hằng số điện môi của môi trường.Các lực đẩy tĩnh điện giữa các phần tử protein sẽ giảm do đó sẽ làm protein tập hợp và kết tủa. Ngoài ra các dung môi sẽ cạnh tranh với protein để giành lấy các phân tử nước nên cũng làm giảm độ hòa tan của protein Độ hòa tan của protein tăng khi nhiệt độ tăng từ 0 đến 40 ,50oC . Ở nhiệt độ cao hơn 40-500C chuyển động nhiệt của các phần tử proteinđủ lớn để phá hủy các liên kết vốn làm bền cấu trúc bậc hai và bậc ba do đó protein bị tập hợp lai. Độ hòa tan của đa số protein bị giảm một cách mạnh mẽ và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên việc xử lí nhiệt đôi khi là cần thiết để đạt một số mục tiêu khác ( như diệt vi sinh vật, khử mùi xấu hoặc khử bớt nước…) mặc dù độ hòa tan của protein tất yếu sẽ bị giảm. Không phải hễ protein có độ hòa tan ban đầu cao thì mới có được các tính chất chức năng khác tốt. Ai cũng biết sự hấp thụ nước của một protein đôi khi có thể tốt hơn khi được làm biến tính và làm” bất tan” đến một mức độ thích hợp. chẳng hạn, khả năng tạo gel của protein sẽ có được sau khi làm biến tính và làm “bất tan” một phần. Khả năng tạo bọt, tạonhũ tương cũng liên quan với độ giản mạch, mức độ tập hợp và mức độ”bất tan nhất định của protein. Ngược lại các protein lactoserum và một proteinkhác lại cần có độ hòa tan ban đầu khá cao để chúng nhũ tương, tạo bọt và tạo gel tốt. Có lẽ, điều lợi chủ yếu của độ hòa tan ban đàu đó là tạo tiền để cho các phần tử hoặc các hạt protein khuếch tán được nhanh chóng và trọn venjdo đó khi gel tạo ra sẽ có một kết cấu mịn và trơn. Độ hòa tan ban đầu cao làm cho sự khuyếch tán cúa protein đến bề mặt liên pha không khí/nước và dầu/nước được dễ dàng do đó làm cho hoạt động bề mặt của protein được tốt hơn. IV .3. Khả năng tạo nhớt của protein. Các thực phẩm lỏng có chứa protein hòa tan, (bia, canh..)thường cần có một độ nhớt nhất định để tao ra được cảm vị đặc trưng.Khi vật chịu tác dụng của ứng suất ngoài đủ lớn thì bị biến dạng dư Đối với hệ lỏng , keo, gel và dung dịch cao phân tử, thì bị biến dạng dư biểu hiện ở sự chảy. Thường ở chế độ chảy lớp ,trong thể tích pha lỏng có xuất hiện những lớp chảy song song ứng với tốc độ chảy khác nhau.Lớp ứng với tốc độ chảy lớn nhất là ở vùng chịu ứng suất lớn hoặc ở chính giữa ống chảy.Sở dĩ có tốc độ khác nhau là do ma sát nội tại giữa các lớp Các yếu tố ảnh hưởng đến độ nhớt của chất lỏng protein Đường kính biểu kiến của các phân tử (hoặc các tiểu phần )bị phân tán phụ thuộc vào các thông số sau: - Các đặc tính bên trong của của phân tử protein như khối lượng, kích thước, thể tích, cấu trúc, sự bất đối của phân tử, các điện tích, độ dễ dàng của của biến dạng ( pH, lực ion, nhiệt độ có thể làm biến đổi các đặc tính này do sự giản mạch của phân tử); - Các tương tác protein-protein quyết định kích thước của các tập hợp. Nói chung, các hợp phần protein thường được dùng ở nồng độ cao nên tương tác protein-protein sẽ chiếm ưu thế. - Các tương tác protein-dung môi sẽ ảnh hưởng đến sự trương nở, độ hòa tan và cầu hydrat hóa thủy động bao quanh phân tử. Có thể giải thích các đối xử trên đây của protein như sau - Sự định hướng dần dần của các phần tử trong hướng chảy cũng làm giảm lực cản do các ma sát gây ra; - Sự biến dạng của cầu hydrat hóa bao quanh protein theo hướng chảy ( nếu protein được hydrat hóa và phân tán rất mạnh mẽ); - Sự phá hủy các liên kết hydro và các liên kết yếu khác cũng gây ra sự phân li các tập hợp hoặc các mạng protein. Trong mọi trường hợp, đường kính biểu kiến của phân tử hoặc của các tiểu phần trong hướng chảy đều giảm. Độ nhớt của đa phần chất lỏng protein đều tăng theo luật số mũ cùng với nồng độ protein là do các tương tác protein-protein. Khi các tương tác protein-ptotein là vừa đủ ( như trong bột nhào và trong gel protein) thì sẽ làm cho protein có tính nhớt-dẻo và chất lỏng protein chỉ chảy khi lực cắt đạt đến một mức độ nào đó gây phá hủy nhiều tương tác này. Các thay đổi pH, nhiệt độ, lực ion cũng như thêm các ion Ca2+ ,các tác nhân oxy hóa, các thuốc thử dẫn đến phá hủy các lien kết hydro hoặc đisulfua đều có thể làm thay đổi sâu sắc độ nhớt của dung dịch protein. Tuy nhiên độ nhớt của phần lớn protein đều tăng lên trong môi trường kiềm vì sự tích điện âm dẫn đến sự giãn mạch và sự kéo dài cực đại. Người ta lợi dụng điểm này để chế hóa các sợi protein của đâu tương. Độ nhớt , độ đặc của các hệ thống protein đều là những tính chất chức năng quan trọng của các thực phẩm lỏng như đồ uống, canh , nước chấm vv… Hiểu biết độ nhowtscuar protein cũng quan trọng để tối ưu hóa các công đoạn như bơm, trộn, đun nóng, làm lạnh và làm khô bằng sấy phun IV.4. Khả năng tạo gel của protein IV.4.1) Một số nét chung về sự hình thành gel protein. Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều protein. Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm. Một số sản phẩm sữa như: phomai, gel long trắng trứng,… là những sản phẩm có cấu trúc gel. - Chúng ta cẩn phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác như: sự liên hợp, sự tập hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và đông tụ. + Các phản ứng liên hợp liên quan đến các tiểu phần của phân tử. + Các phản ứng tập hợp sẽ tạo thành các phức có kích thước lớn. + Kết tủa là các phản ứng tập hợp nhưng kèm theo mất hoàn toàn hoặc mất một phần khả năng hòa tan. + Kết tụ là các phản ứng tập hợp không trật tự nhưng protein không bị biến tính. + Đông tụ là phản ứng tập hơp không trật tự xảy ra cùng với sự biến tính protein, các liên kết protein – protein chiếm ưu thế so với các liên kết protein – dung môi, tạo thành các khối đông tụ có kích thước lớn. Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo thành một mạng lưới protein co trật tự. Khả năng tạo gel không chỉ sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một số sản phẩm thực phẩm mà còn để cải tiến khả năng hấp thụ nước, tạo độ dày, tạo lực liên kết giữa các tiểu phần cũng như để làm bền các nhũ tương và bọt. IV.4.2 Điều kiện tạo gel: Nhiệt độ thường là yếu tố cần thiết đầu tiên để tạo gel. Theo sau sự gia nhiệt người ta thường làm lạnh để tạo nhiều liên kết hydro cho kết cấu gel được bền. Đôi khi acid hóa hoặc kiềm hóa nhẹ để đưa pH về điểm đẳng điện, làm cho gel tạo thành chắc hơn. Có thể them muối, đặc biệt là ion Ca2+ để làm tăng tốc độ tạo gel hoăc tăng độ cứng của gel. Phản ứng tạo gel có thể biểu diễn bằng sơ đồ sau: to to to hoặc làm lạnh (Pn)n npn npd (pd)n Trong đó: Pn : protein tự nhiên ban đầu Pd : protein bị biến tính IV.4.3. Cơ chế tạo gel: Cơ chế và các tương tác có quan hệ đến việc hình thành mạng protein ba chiều đặc trưng cho gel hiện vẫn chưa được hiểu biết hoàn toàn. Tuy nhiên, trong mọi trường hợp, người ta thấy rằng sự duỗi ra của các mạch polypeptide (biến tính) luôn là cần thiết, xảy ra trước giai đoạn tương tác có trật tự giữa protein – orotein và tập hơp phân tử. Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao bị phá hủy, liên kết giữa các phần tử bị đứt, các nhóm bên của acid amin trước ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptide bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau thành mạnh lưới vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước. IV.4.4) Tính chất tạo gel của protein trong thực phẩm giàu protein: a) Sữa: - Khả năng đông tụ của các mixen casein được sử dụng trong chế biến các loại phomat và các sản phẩm khác từ sữa. Sự đông tụ thường được khởi đầu bằng tác dụng proteolitic của chymosine trên casein (nhưng nhất thiết phải có ion Ca2+ và có một nhiệt độ cao hơn 15oC). Acid hóa sữa ở pH đẳng điện của casein cũng làm cho sữa đông tụ. Khi pH > 6 các mixen casein rất bền với nhiệt nhất là khi được gia nhiệt ở chính trong sữa thì phải ở nhiệt độ 140oC mới làm chúng đông tụ được. Sở dĩ có tính bền này là do tỷ lệ có trật tự của cấu trúc bậc hai hoặc bậc ba của các casein rất thấp. Chỉ sau khi cô đặc tính bền này mới giảm xuống. Các protein lactoserum trong dung dịch khi có nồng độ trên 5% sẽ tạo gel tốt ở nhiệt độ 70-85oC. Các gel thu đươc ít cứng và kém đàn hồi hơn gel từ ovalbumin hoặc từ protein đậu tương. Các gel có tính thuận nghịch có thể là do tạo ra cầu disulfua giữa các phân tử. Các dịch đậm đặc protein lactoserum có hàm lượng lactose và canci thấp, có bị biến tính chút it thì tạo ra gel rất giống gel từ long trắng trứng. b) Trứng: Các protein của long trắng trứng được coi là tác nhân tạo gel hoặc tác nhân gắn kết tốt nhất. Conalbumin và ovalbumin bị biến tính ở 57-65oC và 72-84oC, khi nồng độ protein trên 5% có thể tạo gel trên một khoảng pH rất rộng (từ 3-11). c) Thịt, cá: Khả năng tạo gel bởi nhiệt của các protein miofibri (tơ cơ) ở thịt và cá là cơ sở kết cấu của nhiều sản phẩm thực phẩm. do tạo ra mạng lưới gel nên các protein này là tác nhân gắn kết trong thịt “tái tạo”, trong các loại giò, hoặc là tác nhân làm bền nhũ tương trong xúc xích, hoặc là tác nhân làm mịn và đàn hồi trong Ramaboko. Tính chất lưu biến đặc trưng của của các sản phẩm có tính cao cấp này phụ thuộc vào bản chất và độ tươi của nguồn protein ( protein khi chế biến phải không bị biến tính bởi nhệt, bởi lạnh, và không bị proteolizo), sự có mặt của muối trung tính và điều kiện gia nhiệt để tạo gel. Để gel tạo ra đẹp thì them một tỷ lệ nhất định muối ăn (2-3%) để trích ly ra một lượng đủ miozin. Ngoài ra cũng có thể thêm các hợp phần protein không phải thịt: như protein của đậu phụ để tăng khả năng hấp thụ nước và giữ nước, hoặc natri caseinat để tăng khả năng nhũ hóa và làm đặc, hoặc huyết tương máu để tạo cho gel rất cứng khi nấu tuy không làm tăng được độ nhớt cho thịt ở xúc xích. IV.5) Khả năng tạo màng. Do có khả năng tạo kết cấu các protein là cơ sở cấu trúc của nhiều thực phẩm. Như prtein myofibril tạo cấu trúc nguyên sơ cho thịt cá, tạo ra cấu trúc đặc trưng cho giò và kamaboko.Gliadin và glutenin tạo ra cấu trúc xốp cho ruột bánh mì. Casein tạo cấu trúc cho phomai và gelatin tạo ra mành mỏng. Từ protein hòa tan của thực vật hoặc của sữa người ta cũng tạo được kết cấu dạng sợi hoặc dạng màng mỏng có độ nhuyễn, có khả năng giữ nước tốt và có thể giữ được các đặc tính này trong quá trình hydrat hóa và gia nhiệt sau này. Các protein đã được kết cấu này thường được dùng để thay thế hoặc pha chế thêm với thịt . Có thể thu được các màng mỏng lipoprotein tự hình thành trên bề mặt sữa đậu nành để ở 95oC trong vài giờ, là do sự bốc hơi nước và sự đông tụ nhiệt các protein. Các màng mới lại tạo ra khi bóc màng cũ ra khỏi bề mặt. IV .6) Khả năng tạo kết cấu của protein và sự tạo hình các sản phẩm thực phẩm: Do có khả năng tạo kết cấu, các protein là cơ sở cấu trúc của nhiều thực phẩm. Như protein miofibril tạo ra cấu trúc nguyên sơ cho thịt cá, tạo ra cấu trúc đặc trưng cho giò và kamaboko. Gliađin và glutenin tạo ra cấu trúc xốp cho ruột bánh mì. Casein tạo ra cấu trúc cho phomat va gelatin tạo ra màng mỏng. Từ protein của thực vật hoặc của sữa, người ta cũng tạo được kết cấu dạng sợi hoặc dạng màng mỏng có độ nhuyễn, có khả năng giữ nước tốt và có thể giữ được các đặc tính này trong quá trình hydrat hóa và gia nhiệt sau này. Các protein đã được kết cấu này thường được dùng để thay thế hoặc pha chế thêm với thịt. Một số phương pháp tạo kết cấu đã được dùng trong thực tế để tái tạo lại các protein động vật như thịt bò hoặc thịt gia cầm. Dưới đây sẽ trình bày cơ sở hóa lý của 1 số phương pháp tạo hình. Đông tụ nhiệt và sự tạo màng mỏng Các dung dịch đặc của dung dịch đậu tương có thể cho đông tụ bằng nhiệt trên 1 bề mặt kim loại phẳng kiểu thiết bị sấy trục lăn. Các màng thu được thường mỏng, mịn và ngậm nước, có thể cuộn lại, ép và cắt. Có thể thu được các màng mỏng lipoprotein tự hình thành trên bề mặt sữa đậu nành để ở 95 độ C trong vài giờ, là do sự bốc hơi nước và sự đông tụ nhiệt các protein. Các màng mới lại tạo ra khi bóc màng cũ khỏi bề mặt. IV .7) Sự tạo sợi Việc kéo sợi các protein thực vật ( đặc biệt là protein đậu tương ) và các protein sữa có nhiều điểm tương tự với việc kéo sợi tổng hợp. Để tạo sợi, nhất thiết là phải đi từ các isolat có chứa ít nhất 90% protein, thường có từ 4 đến 5 giai đoạn kế tiếp nhau nhưng cũng có thể thực hiện liên tục: a) Chuẩn bị 1 dung dịch protein có nồng độ cao ( 10-40% ) bằng cách đưa pH lên trên 10 (pH như thể có thể làm hỏng giá trị dinh dưỡng). Trong điều kiện đó các lực đẩy tĩnh điện sẽ phân li toàn bộ phân tử thành các “dưới đơn vị” cũng như sẽ làm cho các chuỗi polipeptit được giãn mạch trọn vẹn. Dịch thu được có độ nhớt cao cần phải bài khí và làm trong để tránh phá hủy sợi trong quá trình kéo; b) Cho dịch đã chuẩn bị qua 1 bản có đục lỗ (trên 1000 lỗ) với đường kính lỗ 50-150 µm. Khi các phân tử protein đã giãn mạch đi qua các lỗ này chúng sẽ tự định hướng theo chiều của dòng chảy. Các phân tử có xu hướng kéo căng ra và tự xếp song song với nhau; c) Các sợi đã hình thành, vừa ướt và nhão vừa đi ra khỏi khuôn kéo được nhúng ngay vào trong 1 bể đựng axit và natri clorua để protein được đông tụ lại nhờ pH đẳng điện và nhờ hiệu ứng muối kết. Vì đã có sự định hướng song song và sự vuốt thẳng mạch, các phân tử protein của từng sợi sẽ tương tác với nhau bằng cầu hydro và cầu ddissulfua để hình thành 1 sợi protein ngậm nước; d) Các sợi protein đã đông tụ được kéo ra khỏi bể trên trục lăn. Tốc độ quay của trục lăn phải như thế nào để các sợi được vuốt ra và để các chuỗi polipeptit hoàn thành việc sắp xếp, tự liên hợp lại chặt hơn và để tạo được nhiều cầu nối giữa các phân tử hơn. Sự kết tinh từng phần này sẽ làm tăng độ bền cơ học và sự gắn bó các sợi với nhau nhưng cũng có thể làm giảm khả năng giữ nước của chúng. e) Các sợi tiếp đó được nén và (hoặc) được gia nhiệt giữa các trục lăn để khử đi 1 phần nước do đó làm tăng lực cố kết và độ cứng. Các tác nhân nối kết như gelatin, lòng trắng trứng, gluten hoặc các polysacarit tạo gel có thể được thêm vào trước khi gia nhiệt. Cũng có thể thêm các phụ gia thực phẩm khác như chất thơm hoặc lipit. Các bó sợi được cắt. tập hợp lại và đem ép, sẽ cho ta những sản phẩm tương tự dămbông gần giống với thịt gia cầm hoặc thịt cá. Phần lớn các protein hình cầu (có M > 10 000) đều có thể kéo thành sợi. Sự giãn mạch khởi đầu cần thiết của protein tự nhiên có thể thu được không qua xử lý kiềm mà bằng cách đun nóng hoặc bằng cách hòa tan protein trong các dung môi hữu cơ. Trong trường hợp sau cùng, dung môi được bay hơi dần dần trong khi các sợi đi ra khỏi khuôn kéo. Điều lí thú là có nhiều phomat có thể bị nóng chảy khi đun nóng trong sự có mặt hoặc vắng mặt natri phosphat. Một sự gia nhiệt như thế sẽ phá hủy cấu trúc mixen của casein và dẫn đến kết cấu gel và nhũ hóa đặc trưng của phomat nóng chảy. Một số bị thủy phân chút ít thường có xu hướng tạo sợi khi bị nóng chảy. IV .7.1) Phương pháp đùn nhiệt dẻo Hiện nay kĩ thuật hay dùng nhất để tạo hình các protein thực vật là phương pháp đùn nhiệt dẻo. Phương pháp này sẽ tạo ra các hạt hoặc các mảnh khô có dạng sợi và có lỗ xốp. Sau khi tái hydrat hóa sản phẩm sẽ có 1 kết cấu nhuyễn - mịn. Với phương pháp này không cần phải dùng một isolat protein làm nguyên liệu cơ sở mà có thể sử dụng các bột hoặc các dịch đặc protein của đậu phụ (có 45-70% protein) sẽ rẻ hơn nhiều. Các casein, gluten có thể được thêm vào hoặc được tạo hình theo kiểu như thế. Có thể thêm 1 lượng nhỏ tinh bột hoặc amiloza để cài biến kết cấu cuối cùng. Nhưng nếu thêm vào 1 lượng chất béo lớn hơn 5-10% thì sẽ gây nhiều bất lợi. Nếu thêm 3% NaCl hoặc CaCl2 đều có tác dụng làm cứng thêm cấu trúc. Kỹ thuật đùn - nhiệt dẻo có thể tóm tắt như sau. Hỗn hợp protein và polysacarit đã hyđrat hóa đến 10-30% nước, nhờ một vít vô tận đưa vào xylanh, và cùng một lúc hỗn hợp phải chịu một áp suất cao (10 000-20 000 KP), ở nhiệt độ cao và cường độ lực cắt lớn. Trong thời gian từ 20 đến 150s hỗn hợp được đưa lên 150-200 độ C và đi qua từ trạng thái bụi đến thể đặc nhão. Sau khi đùn nhanh qua một khuôn kéo hẹp thì trở lại áp suất khí quyển, nước bên trong lúc này bị bốc hơi tức thời tạo ra các bọt hơi, rồi các bọt này tự giãn nở ra. Sau khi làm lạnh và rắn lại, khung protein - polysacarit có cấu trúc khô và rất phồng. Quan sát dưới kính hiển vi người ta thấy sản phẩm có kết cấu bọt và có các sợi được định hướng theo phương của dòng chảy. Sau khi tái hyđrat hóa trong nước khoảng 60 độ C, sản phẩm xốp này sẽ hấp thụ một lượng nước bằng 2-4 lần trọng lượng và cho một cấu trúc sợi, xốp, hơi đàn hồi và có độ nhuyễn khá giống với thịt. cấu trúc này bền khi thanh trùng. Để tạo được kết cấu tốt, bằng phương pháp đùn nhiệt dẻo, các protein phải có độ hòa tan ban đầu khá, có khối lượng phân tử cao để trong quá trình đi qua khuôn kéo chúng thu được các tính chất lưu biến thích hợp. Cơ sở hóa lý của phương pháp đùn hiện chưa được biết chính xác. Có điều các hạt protein và các thành phần tế bào nhất thiết phải bị phá hủy. Có thể là trong khi đùn do tác dụng của nhiệt độ cao và lực cắt mạnh mà protein sẽ bị giãn mạch. Các phân tử hoặc các tập hợp phân tử sẽ tự định hướng theo phương của dòng chảy khi đi qua khuôn kéo. Do xảy ra quá trình tập hợp và đông tụ nhiệt nên protein nguyên là hòa tan trong nước trở thành không hòa tan nữa. Chắc chắn là đã có sự tham gia của liên kết hydro, tương tác ưa béo và các cầu đisulfua, trong đó sự trao đổi cầu diissulfua có lẽ là một phản ứng quan trọng bởi lẽ các thuốc thử oxy hóa đều gây bất lợi cho quá trình tạo kết cấu này. Các cầu đồng hóa trị khác (như lizinoalanil, lationil, ε-N-(γ-glutamil)-lizil ) có tạo ra nhưng không nhiều vì người ta thấy có 1 ít xistein và arginin bị tổn thất. Cũng có thể tạo hình bằng cách cho đông tụ nhiệt trong 1 máy đùn với protein có hàm lượng nước trên 60-80%. Trong điều kiện này các màng hoặc các gel được tạo ra sẽ ngậm nước nhưng không phồng. Người ta có thể thêm các tác nhân tạo mạng lưới như glutaralđehit để làm tẳng độ cứng cho sản phẩm. Kỹ thuật này có thể dùng để tạo hình máu, thịt, cá ( đã rút xương bằng phương pháp cơ học) cũng như các thứ phẩm động vật khác. IV .8) Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm Tính chất chức năng duy nhất và đặc biệt của các protein từ gluten bột mì là khả năng tạo thành 1 bột nhão có tính cố kết và tính nhớt dẻo sau khi được nhào trộn với nước ở nhiệt độ bình thường. Chính đây là cơ sở của sự biến đổi bột mì thành bột nhão rồi tiếp đó qua lên men và nướng, bột nhão chuyển hóa thành bánh mì. Trong bột mì, ngoài các protein của gluten (gliađin và glutenin) còn có các hạt tinh bột, các pentozan, các lipit có cực và không cực và các protein hòa tan. Tất cả những chất này đều góp phần vào việc tạo ra mạng lưới của bột nhão và (hoặc) kết cấu cuối cùng của bánh mì. Gliađin và glutenin thường chiếm 1 tỉ lượng rất cao (75-95%) trong gluten. Kích thước phân tử của chúng lại lớn do đó quyết định phần lớn các tính chất kĩ thuật của gluten. Trước hết, gliađin và glutenin có chứa ít axit amin ion hóa được nên chúng hòa tan kém trong dung dịch nước trung tính, nhưng lại giàu glutamin (trên 33% trọng lượng) và các axit amin chứa nhóm hydroxil do đó làm cho gluten có khả năng hấp thụ nước và có tính cố kết bám dính cao. Trong gliađin và glutenin, cũng chứa khá nhiều axit amin không cực (51% số gốc axit amin) nên dễ phát sinh các tương tác ưa béo vốn có tác dụng tập hợp các phân tử protein cũng như đính thêm các phân tử lipit vào protein do đó cũng làm tăng thêm khả năng cố kết và bám dính của gluten. Trong 2 chất chính này, glutenin là hợp phần tạo ra độ đàn hồi, lực cố kết và mức độ chịu nhào trộn. Còn gliađin lại làm cho bột nhão có tính lưu, tính kéo giãn và khả năng trương nở làm tăng thể tích của bánh. Trong gluten còn có các liên hợp phân tử protein có khối lượng cao (qua cầu đissulfua) do đó cũng làm tăng cho gluten có khả năng tạo sợi tốt. IV .8.1) Cơ chế tạo thành bột nhão Bột nhão thường chỉ chứa bột mì, nước, natri clorua. Thành phần và vai trò các chất trong bột nhão trình bày ở bảng dưới. Bảng Thành phần các chất trong bột nhão Thành phần Số lượng (theo trọng lượng) Vai trò Bột mì Nước Natri clorua Nấm men Malt Muối amon Đường (sacaroza hoặc Glucoza) Bột sữa (đã tách bơ) Lipit Canxi propionat Vitamin 1

Các file đính kèm theo tài liệu này:

  • docKhảo sát đặc tính của protein trong thực phẩm giàu protein.DOC
Tài liệu liên quan