Đề tài Ứng dụng phụ gia tạo cấu trúc trong công nghệ chế biến thịt và thủy sản

h bột là hết sức cần thiết. Nguyên tắc chung là lần lượt kết hợp các phương pháp vật lý, hóa học hay hóa sinh xử lý tinh bột để đạt được mục đích công nghệ như mong muốn. Ví dụ như khi ta cần một sản phẩm tinh bột có thể hồ hóa ở nhiệt độ thường đồng thời có độ nhớt thấp và giảm mức độ thoái hóa xuống thấp nhất thi sẽ kết hợp xử lý nhiệt, áp suất cao và dùng các hợp chất thích hợp để tạo liên kết ngang. Loại tinh bột này ngày càng phổ biến và được ứng dụng rộng rãi hơn do những tính chất ưu việt của chúng. 2.2.4 Ứng dụng của tinh bột biến tính Tinh bột hồ hóa trước được dùng trong chế biến các thực phẩm ăn liền như bánh pudding ăn liền, trong sản xuất bánh kẹo, soup, cream, các món tráng miệng ăn liền và trong các ngành công nghiệp khác như khoan giếng dầu nhằm giữ cho dung dịch khoan một lượng nước cần thiết. Tinh bột thủy phân acid đặc biệt hữu dụng trong công nghệ sản xuất kẹo cần quá trình tạo gel. Các loại kẹo chứa tinh bột acid hóa thường mềm, cấutrúc dạng jelly, mềm dẻo nhưng bền. Tinh bột acid hóa cũng được dùng trong công nghiệp dệt để hồ sợi, làm cho sợi có độ bền và chịu được mài mòn. Trong sản xuất giấy, nó được dùng để làm bóng giấy, giảm trầy xước và tăng chất lượng in của giấy. Dextrin có độ nhớt tương đối thấp, khả năng tạo màng tốt, một số loại có độ hòa tan trong nước cao, nên được dùng làm lớp phủ ngoài (coating) của các sản phẩm thực phẩm và có thể thay thế nhiều loại gum đắt tiền. Một số dextrin đặc biệt có độ nhớt cao được dùng làm chất thay thế cho chất béo (fat replacer) trong các sản phẩm bánh và sữa. Tinh bột tẩy màu thường dùng trong sản xuất thuốc. Tinh bột oxi hóa được sử dụng để hồ bề mặt trong sản xuất giấy, hồ sợi trong công nghiệp dệt. Trong thực phẩm, tinh bột oxi hóa thường được dùng trong bột nhào và bánh mì để bao bọc các nguyên liệu khác như thịt, cá, rau. Nó tạo cho bột nhào có độ kết dính tốt và tạo cấu trúc giòn cho sản phẩm khi chiên. Hình 2.1. Ứng dụng của tinh bột biến tính trong thực tế. Tinh bột acetate được sử dụng để hồ vải, sản xuất chỉ dai và mềm dẻo. Trong thực phẩm, tinh bột acetate thường dùng làm chất làm đặc và chất ổn định cho nhiều sản phẩm, bao gồm cả các sản phẩm cần bảo quản lạnh và lạnh đông. Tinh bột acetate thương mại thường không bền khi đông lạnh và rã đông như tinh bột hydroxypropylate. Tinh bột octenylsuccinate được sử dụng làm chất ổn định trong các sản phẩm thực phẩm như các loại đồ uống và các loại nước xốt (salad dressing), làm tác nhân giữ mùi. Tinh bột octenylsuccinate có ái lực với các chất béo và dầu nên được dùng để thay thế cho gum arabic trong các hệ chất ổn định nhũ tương. Đây là ứng dụng quan trọng của tinh bột octenylsuccinate và là đặc điểm ưu việt của nó so với các tinh bột biến tính khác. Hồ tinh bột phosphate có độ trong tốt, bền ở nhiệt độ thấp và có tính nhũ hóa. Tinh bột này thường được dùng để làm nước xốt do có khả năng cải thiện độ bền của hệ nhũ tương dầu và giấm. Tinh bột hydroxypropylate được dùng trong các sản phẩm cần nhiệt độ thấp hoặc các sản phẩm lạnh đông. Tinh bột biến tính bằng cách tạo liên kết ngang được sử dụng nhiều trong công nghiệp thực phẩm trong các sản phẩm mà quy trình sản xuất đòi hỏi nhiệt độ, pH và sự khuấy trộn. Trong y học, tinh bột liên kết ngang với mức độ cao được dùng để pha chế bột sát trùng trong phẫu thuật vì không bị trương lên khi thanh trùng bằng hơi nóng. Tinh bột liên kết ngang còn là thành phần của dung dịch sét để khoang dầu mỏ, thành phần của sơn, gốm, làm chất kết dính cho các viên than, làm chất mang các chất điện ly trong pin khô. Tinh bột biến tính bằng phương pháp xử lý vi sóng hay áp suất cao là những sản phẩm mới còn đang được nghiên cứu và hoàn thiện từng bước nên việc ứng dụng trong thực tế hầu như chưa có. Nhưng với những tính chất ưu việt đã được nêu ra mà đặc biệt là chúng được xem là “sạch”, sau biến tính thi không khác gì so với tinh bột thường nên việc ứng dụng rộng rãi loại tinh bột này trong tương lai gần sẽ không còn gì trở ngại. Tinh bột biến tính bằng cách kết hợp nhiều phương pháp với nhau ngày càng thể hiện được những tính năng công nghệ đặc thù nên việc ứng dụng trong thực tế dễ dàng và phổ biến hơn. Với những ngành yêu cầu độ tinh sạch và tính năng công nghệ cao như thực phẩm, y dược… tinh bột này là sự lựa chọn thích hợp nhất. 2.3 Caseinate: 2.3.1 Định nghĩa và nguồn gốc: Caseinat là hỗn hợp muối của αs1, αs2, β và κ-casein , được sử dụng rộng rãi trong sản xuất các nhũ tương thực phẩm, chủ yếu trong sản xuất các sản phẩm có liên quan đến sữa. Nó được sản xuất bằng cách acide hóa toàn bộ casein có trong sữa đến pH 4,6 rồi sau đó điều chỉnh pH đến 6 – 7 để thu được huyền phù đem thanh trùng và sấy phun. Quá trình xử lí như vậy sẽ loại bỏ hầu hết canxi photphat keo có trong casein sữa. 2.3.2 Tính chất: Caseinat có tính tạo nhũ. Tính chất nhũ hóa tốt của natri caseinat có thể là do vai trò của từng casein κ-casein, đặc biệt là αs1 và κ-casein (Dickinson và Golding, 1998). Các casein này có khả năng làm giảm sức căng bề mặt dị thể trong khi nhũ hóa và bảo vệ các hạt dầu nhỏ mới được hình thành khỏi kết tụ hoặc liên hợp trở lại bằng sự kết hợp của lực đẩy không gian và lực đẩy tĩnh điện (Dickinson v_ Davies, 1999). Chú ý khi sử dụng phụ gia này: 2.3.3 Các yếu tố ảnh hưởng đến tính chất công nghệ: Các nhũ tương được sản xuất từ casein này lại bị kết tụ rất nhanh khi có mặt của ion canxi. Sở dĩ xảy ra như vậy là do sự có mặt của các phosphoseryl trên phân tử αs1 và k-casein, các casein này có xu hướng liên kết mạnh mẽ với các ion canxi (Dickinson và Davies, 1999; Ye và Singh, 2001). Sự liên kết của các ion canxi với các casein làm giảm lực đẩy tĩnh điện dẫn đến sự hình thành các kết tụ. Sự thay đổi trạng thái kết tụ của casein như vậy sẽ ảnh hưởng đến khả năng hấp thụ của nó trên bề mặt dị thể dầu/nước và độ bền của nhũ tương (Ye và Singh, 2001). Mật độ điện tích trên bề mặt của hạt dầu giảm cũng gây ra sự đứt gãy của các lớp protein đã được hấp thụ xung quanh hạt dầu, và vì vậy làm giảm độ bền không gian (Dickinson v_ Davies, 1999). Theo Mitidieri và Wagner (2002), protein có khả năng tạo và làm bền nhũ tương phụ thuộc vào hai yếu tố: + Đú khả năng làm giảm sức căng bề mặt dị thể + Và khả năng tạo một lớp màng mà nó sinh ra lực đẩy mạnh giữa các hạt do kết hợp sự tương tác tĩnh điện và không gian. Lớp màng này chịu được sự đứt gãy do nó có độ nhớt đàn hồi cao. 2.4 Gluten: 2.4.1 Nguồn gốc và cấu tạo: Gluten là sản phẩm được phân lập từ bột lúa mì sau khi đã tách tinh bột dưới tác động của nước. Gluten còn có tên gọi một cách dễ hiểu là Protein. Gluten thu nhận sau quá trình rửa khối bột nhào gọi là gluten ướt. Hàm lượng nước trong gluten ướt là 65-75%. Gluten ướt có tính dẻo, dai, đàn hồi và cũng có khả năng tạo màng. Chất này hoặc có dạng lỏng ít nhiều sánh hoặc bột nhão, có màu trăng trắng (gluten ẩm) hoặc có dạng bột màu kem (gluten khô). Gluten có cấu trúc bậc 4 phức tạp. Thành phần các chất trong gluten : 90% protein. 8% lipid. Tro và carbohyrate Gluten không tan trong nước nhưng nó có khả năng hút một lượng nước gấp hai lần khối lượng chất khô của nó và tạo thành một khối có tính đàn hồi cao. Gluten của bột mì thượng hạng thì có độ đàn hồi tốt và chịu độ kéo vừa phải. Hình 1.6 : Gluten ướt. Chất lượng gluten được đánh giá theo bảng sau : Bảng 1.2 : Các chỉ số đánh giá chất lượng gluten. [1] Phân loại Chỉ tiêu Gluten ướt chất lượng tốt Gluten ướt chất lượng xấu Mạnh Trung bình Yếu Cảm quan Đồng nhất, mềm mại, trắng ngà Xám, không mịn Độ đàn hồi Tốt Trung bình Ít Kém Độ căng Cao Trung bình Trung bình Thấp Độ giãn Trung bình Trung bình Lớn Lớn Gluten là một protein của bột mì. Nó được cấu tạo chủ yếu từ hai loại protein là gliadin và glutenin với tỉ lệ tương đương nhau. Gliadin và glutenin chiếm từ 85-95% protein trong gluten. Chính hai loại protein này tạo nên tính chất đàn hồi và mềm dẻo đặc trưng cho gluten bột mì. Gliadin phân thành bốn loại : α, β, γ, ω. Glutenin phân thành hai loại : glutenin mạch dài và glutenin mạch ngắn. Các thành phần gluten được thể hiện qua hình sau : Hình 1.4: Thành phần hóa học của gluten. 2.4.2 Tính chất công nghệ : Khi ta nhào trộn bột với nước thì gliadin và glutenin sẽ hút nước trương nở tạo thành một cấu trúc mạng có tính chất dai, dẻo và đàn hồi rất đặc trưng. Đó chính là cấu trúc mạng gluten. Hình 1.5 : Sự hình thành cấu trúc gluten Trong đó glutenin tạo tính đàn hồi và lực căng đứt lớn, còn gliadin tạo độ dính và chảy. Theo mô hình nghiên cứu về sự hình thành gluten (Belton, 1999 và Wang, 2003), thì glutenin mạch dài sẽ kết hợp với nhau bằng liên kết disulfure. Dưới tác động cơ học, liên kết disulfure và liên kết hydro sẽ nối vào nhau. Kết quả tạo nên một hợp chất cao phân tử. Sự liên kết của các cấu trúc đơn vị có thể xảy ra bằng liên kết chuỗi hydro. Gluten kết tụ dạng sợi to có kích thước đường kính cỡ micromet, có thể quan sát dưới kính hiển vi. Tuy nhiên trong một nghiên cứu gần đây, Xu (2003) lại cho rằng gliadin cũng là thành phần quan trọng tạo nên đặc tính đặc biệt của gluten. Cụ thể là ở hàm lượng nhỏ hơn 250mg/ml dịch huyền phù thì gliadin hầu như chỉ có tính dẻo, nhưng ở hàm lượng trên 300mg/ml thì gliadin có tính chất dẻo, dính và đàn hồi. Do đó mà gliadin là một thành phần quan trọng tạo nên tính chất đặc biệt cho gluten Chính 2 loại protein này đã làm nên nét đặc trưng cho gluten lúa mì và khi được hỗn hợp với một tỉ lệ thích hợp và với nước, nhờ có hai loại protein này mà gluten có những khả năng đàn hồi và mềm dẻo rất riêng biệt. Gluten có khả năng hút nước và trương nở mạnh, cho độ kết dính cao nên nó được sử dụng để hỗ trở việc tạo gel, làm cho sản phẩm có tính dai, đàn hồi và mềm mại cho sản phẩm. Gluten được sử dụng như chất kết dính, hỗ trợ tạo gel trong một số sản phẩm chế biến từ thịt như hamburger, đồ hộp thịt... Ngoài ra, gluten còn được sử dụng để làm giầu vitamin. 2.4 Gelatin: 2.4.1 Định nghĩa, nguồn gốc và cấu tạo: Định nghĩa : Hiện nay, có nhiều cách khác nhau để định nghĩa gelatin: Theo dược điển của Mỹ (American Pharmacopoeia-USP 29-NF 24, 2006): gelatin là sản phẩm thu được bởi sự thủy phân một phần collagen có nguồn gốc từ da, mô liên kết hoặc xương của động vật. Theo dược điển châu Âu (European Pharmacopoeia 5, 2005) : gelatin là một loại protein tinh chế, thu được bởi sự thủy phân một phần collagen bằng phương pháp acid (gelatin loại A), kiềm (gelatin loại B) hoặc ezyme. Theo “ Food Chemical Codex 5th, 2003” : gelatin là sản phẩm thu được bằng phương pháp thủy phân kiềm, acid hoặc ezyme collagen-thành phần chính của da, xương và mô liên kết ở động vật. Nguồn gốc : Nguyên liệu để sản xuất gelatin bao gồm: Nguyên liệu có nguồn gốc từ động vật có vú: da và xương động vật là nguồn nguyên liệu đầu tiên để sản xuất gelatin thương mại. Hiện nay nguồn nguyên liệu này vẫn đóng vai trò chính của ngành công nghiệp sản xuất gelatin (H.2.1). Da heo: có thể sử dụng ở dạng tươi, đông lạnh để sản xuất gelatin. Da heo được cung cấp bởi các nhà sản xuất thịt. Da chưa thuộc: trong công nghiệp chế biến da, da chưa thuộc được bảo quản bằng muối hoặc canxi hydroxit để giữ trạng thái tươi cho đến khi chúng được sử dụng trong quy trình sản xuất gelatin. Mẩu xương: trong quy trình sản xuất thịt thì xương là sản phẩm phụ và được sử dụng để sản xuất gelatin. Tuy nhiên trước khi được sử dụng nó phải trải qua quá trình tiền xử lý nghiêm ngặt. Bước đầu tiên là xương được cắt ra thành từng khúc dài khoảng từ 510mm. Sau đó là công đoạn xử lý tẩy nhớt bằng nước nóng, sấy khô và phân loại. Các mẩu xương này sẽ được lưu trữ trong các silo cho đến khi được đưa vào sử dụng. Ossein: là các mẫu xương qua quá trình khử khoáng. Quá trình khử khoáng sử dụng acid HCl loãng được tiến hành ở nhiệt độ thấp trong vài ngày sử dụng dòng chảy ngược để loại khỏi xương các phần chứa phosphate. Nguyên liệu có nguồn gốc từ cá: da cá và bong bóng cá gần đây được quan tâm để sản xuất gelatin. Mặc dù chất lượng gelatin thu được từ nguồn nguyên liệu này là chưa ổn định nhưng đây là nguồn nguyên liệu giàu tiềm năng trong tương lai. Hiện nay có khoảng 27 loại collagen đã được xác định. Collagen loại I: trong da và xương. Collagen loại II: trong sụn, thủy tinh thể của mắt. Collagen loại III: trong thành mạch máu. Collagen loại IV: có trong chất nền của màng ở các cơ quan trong cơ thể. Collagen loại V: có trong dây chằng, giác mạc, kẽ hở giữa các mô. Collagen loại VI: có trong gan, thận, màng sụn. Collagen loại VII: có trong sự nối liền của da và biểu bì. Collagen loại VIII: có trong tế bào màng trong. Collagen loại IX: có trong sụn. Collagen loại X: có trong sụn bị khoáng hoá và phình to. Collagen loại XI: có trong sụn. Collagen loại XII: có trong dây chằng, sợi liên kết collagen. Collagen loại XIII: có trong biểu bì, nang tóc, tế bào gốc của móng. Collagen loại XIV: có trong sợi liên kết collagen. Collagen loại XV: có trong nhiều mô khác nhau, tương đồng với collagen loại XVII. Collagen loại XVI: còn đang được nghiên cứu. Collagen loại XVII: có trong da. Collagen loại XVIII: có trong gan. Collagen loại XIX: có trong mắt, não, tinh hoàn, mô trong thời kỳ đầu phát triển. Collagen loại XX-XXVII: còn đang được nghiên cứu. 90% collagen trong cơ thể người và động vật là collagen loại I, II, III. Collagen loại I là phổ biến nhất và thường ở trong các mô liên kết như da, xương, gân. Collagen loại II hầu như tồn tại ở các mô sụn. Collagen loại III lại phụ thuộc rất lớn vào độ tuổi của động vật, da heo còn trẻ chứa tới 50%, theo thời gian tỷ lệ này giảm 510%. Những loại colagen khác chỉ hiện diện với lượng rất nhỏ và chỉ ở một vài cơ quan đặc biệt. Cấu trúc cơ bản của collagen loại I (loại collagen được sử dụng trong sản xuất gelatin) gồm 1014 amino acid và chúng liên kết với nhau hình thành nên chuỗi với khối lượng phân tử vào khoảng 100000g/mol. Chuỗi này được gọi là chuỗi alpha gồm 334 đơn vị lặp lại của chuỗi Gly-X-Y (H.1.2). Chỉ tại điểm kết thúc N-, C- chuỗi ngắn gồm 1526 amino acid không tuân theo cấu trúc này. Glycine chiếm khoảng 33% các amino acid, proline và hydroxyproline chiếm khoảng 22%. Proline thường xuất hiện ở vị trí X và hydroxyproline hầu như luôn xuất hiện ở vị trí Y. Và 45% các amino acid còn lại sẽ kết hợp với các amino acid này tạo nên mạng không gian và tính chất tĩnh điện cho collagen. Proline và hydroxyproline liên quan tới cấu trúc bậc 2 của collagen. Những amino acid này giúp giới hạn sự quay của bộ khung polypeptide do đó góp phần tạo nên sự bền vững cho cấu trúc xoắn ốc bậc 3. Nhóm hydroxyl của hydroxylproline đóng vai trò quan trọng trong sự bền vững cấu trúc xoắn ốc bậc 3 của collagen. Polypeptide của collagen mà thiếu hydroxylproline sẽ tạo nên cấu trúc gấp khúc ở nhiệt độ thấp và sẽ không bền vững ở nhiệt độ thân nhiệt. Kỹ thuật biến đổi collagen tạo gelatin là từng bước phá hủy cấu trúc các thành phần để thu được dẫn xuất hòa tan gelatin. Phương pháp sản xuất : Hiện nay có hai quy trình khác nhau được sử dụng để sản xuất gelatin theo quy mô công nghiệp, hai quy trình này khác nhau về phương thức sử dụng để phân tách mối liên kết collagen. Quy trình được sử dụng sẽ ảnh hưởng đến những đặc tính chính của sản phẩm gelatin thu được. Nhìn chung quá trình sản xuất gelatin sẽ bao gồm các bước cơ bản sau: Tiền xử lý nguyên liệu thô. Trích ly. Tinh sạch. Cô đặc. Sấy. Nghiền, sàng, trộn. Cấu tạo gelatin: Cấu trúc phân tử gelatin gồm có 18 amino acid liên kết với nhau theo một trật tự xác định, tuần hoàn, tạo nên chuỗi polypeptide với khoảng 1000 đơn vị, hình thành nên cấu trúc bậc 1 (B.1.1). Chiều dài chuỗi peptide phụ thuộc nguồn nguyên liệu và chuỗi có một đầu là nhóm amino, một đầu là nhóm carboxyl. Cấu trúc thường gặp của gelatin là Gly – X – Y (với X chủ yếu là nhóm proline còn Y chủ yếu là nhóm hydroxyproline) (H.1.5). Cứ 3 chuỗi polypeptide xoắn lại theo hình xoắn ốc tạo nên cấu trúc bậc 2. Ở cấu trúc bậc 3, chuỗi xoắn đó tự xoắn quanh nó, tạo nên cấu trúc phân tử dạng dây thừng, gọi là “proto fibril”. Trong phân tử gelatine có một số nhóm tích điện: carboxyl, imidazole, amino, guanidino. Tỷ lệ các nhóm này ảnh hưởng đến pH và pI của gelatin. Ngoài ra số lượng nhóm không mang điện tích như các nhóm hydroxyl (serine, threonine, hydroxyproline, hydroxylysine, tyrosine) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy định khả năng tạo liên kết hydro, quy định cấu trúc phân tử. Bảng : Thành phần phần trăm các amino acid của mẫu gelatin tinh khiết [54] Thành phần Phần trăm Alanine 11,3 Arginine* 9,0 Aspartic acid 6,7 Glutamic acid 11,6 Glycine 27,2 Histidine* 0,7 Proline 15,2 Hydroxyproline 13,3 Hydroxylysine 0,8 Isoleucine* 1,6 Leucine* 3,5 Lysine* 4,4 Methionine* 0,6 Phenylalanine* 2,5 Serine 3,7 Threonine* 2,4 Trytophan* 0 Tyrosine 0,2 Valine* 2,8 *Amino acid không thay thế. Hình: Cấu trúc Gly – X – Y thường gặp của gelatin Phân loại: Có rất nhiều cách để phân loại gelatin tùy thuộc vào phương pháp sản xuất, nguyên liệu, đặc tính sản phẩm… Sau đây là vài cách phân loại cơ bản: Phân loại dựa theo nguồn gốc nguyên liệu Dựa vào nguồn gốc nguyên liệu để sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại: Gelatin động vật: là gelatin sản xuất từ da, xương, gân động vật có vú. Gelatin cá: gelatin sản xuất từ da các loại cá như cá tuyết, cá trắm cỏ… Phân loại dựa theo phương pháp sản xuất Dựa vào phương pháp sản xuất ra gelatin, người ta chia gelatin thành hai loại: Gelatin loại A: quá trình sản xuất xử lý bằng acid, dùng khi sản xuất gelatin đi từ da heo. Gelatin loại B: quá trình sản xuất xử lý bằng kiềm, dùng khi sản xuất gelatin đi từ da bò và xương gia súc. Phân loại dựa vào hình dáng bên ngoài Dựa vào hình dáng bên ngoài, người ta chia gelatin thành hai loại: Gelatin dạng hạt Hình 1.6 Gelatin dạng hạt Gelatin dạng tấm Hình 1.7 Gelatin dạng tấm Một số cách phân loại khác. Gelatin hòa tan trong nước lạnh. Loại gelatin này được sản xuất bằng cách sử dụng công đoạn sấy phun hoặc sấy thùng quay. Theo cách này gelatin có thể được sấy có kèm theo phụ gia hoặc không. Cấu trúc vô định hình thu được khi quá trình tạo gel diễn ra trong lúc sấy. Cấu trúc vô định hình của gelatin loại này cho phép nó trương nở rất nhanh và rất mạnh. Mạng phân tử ba chiều của nó liên kết lỏng lẻo, sự sắp xếp của các phân tử là hoàn toàn ngẫu nhiên, lực liên kết giữa các phân tử cũng như lực liên kết nội phân tử rất yếu nên nước có thể dễ dàng xâm nhập vào cấu trúc phân tử với một lượng lớn nhất có thể và tạo thành cấu trúc tương tự gel. Về tính chất lưu biến học, gel của gelatin dạng này tương tự như gel của các dạng gelatin khác nhưng động học của quá trình tạo gel lại khác biệt. Trong khi gel gelatin loại này đạt được 90% độ chắc của nó sau 30 phút thì gel của gelatin thông thường yêu cầu nhiều thời gian hơn. Thêm vào đó, gel của gelatin thông thường có độ chắc cao hơn ngay cả khi tương tự về nồng độ và chất lượng gelatin sử dụng. Để tránh sự tạo tảng và đảm bảo sự đồng nhất thì tỉ lệ hòa tan nên dùng là 1:51:7. Gelatin thủy phân. Gelatin mất khả năng tạo gel khi bị thủy phân thành các polypeptid mạch ngắn. Các sản phẩm thủy phân này được tạo ra bằng cách sử dụng enzym thực hiện quá trình thủy phân, sau đó tiệt trùng, cô đặc và cuối cùng là sấy phun. Toàn bộ thành phần vẫn giống thành phần của gelatin ban đầu (89 93% protein, 2% tro và 5 9% ẩm). Gelatin thủy phân không có vị đắng, độ nhớt 2050mPa.s ở nồng độ dung dịch 35% ở 35oC, khối lượng phân tử dao động từ 300020000đvC do đó mà gelatin thủy phân được ứng dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực khác nhau. Gelatin biến tính bằng phương pháp hóa học. Các nhóm amino-, carboxyl-, hydroxyl- trong các amino acid của gelatin có thể phản ứng với các chất hóa học để làm biến đổi các đặc tính hóa học và vật lý của gelatin. Gelatin biến tính loại này được sử dụng chủ yếu trong lĩnh vực nhiếp ảnh và mỹ phẩm, việc sử dụng chúng trong lĩnh vực thực phẩm và y dược hiện đang bị cấm. 2.4.2 Tính chất: Khi gelatin được ứng dụng trong các lĩnh vực công nghiệp khác nhau, các đặc tính kỹ thuật của gelatin là yếu tố được quan tâm hàng đầu. Các đặc tính này ảnh hưởng tới chất lượng sản phẩm, khả năng ứng dụng của gelatin vào các loại sản phẩm khác nhau. Vì vậy cần phải nghiên cứu đầy đủ, sâu sắc các đặc tính kỹ thuật của gelatin nhằm nâng cao khả năng ứng dụng của gelatin. Điểm đẳng điện: Giống như các loại protein khác, gelatin có thể xem là acid hay base, điều này phụ thuộc vào giá trị pH. Trong dung dịch acid, gelatin mang tính dương, còn trong dung dịch base, gelatin mang tính âm. Tại điểm trung gian, khi gelatin không chuyển động trong điện trường thì xem là điểm đẳng điện. Hình: Đặc tính lưỡng tính của gelatin trong dung dịch Điểm đẳng điện của dung dịch gelatin phụ thuộc vào: + Nguồn nguyên liệu: gelatin có nguồn gốc từ ossein thì IEP trong khoảng 6,5 7,5; từ da heo thì IEP trong khoảng 7,59,0. + Phươnng pháp sản xuất: gelatin được sản xuất bằng phương pháp acid có IEP trong khoảng 6,59,0. Gelatin được sản xuất bằng phương pháp kiềm có IEP trong khoảng 4,85,2. Sự khác nhau này là do các phản ứng làm phá vỡ các liên kết trong quá trình sản xuất. Quá trình xử lí bằng kiềm đã cắt đứt hầu hết các liên kết và chỉ còn một tỉ lệ nhỏ các nhóm amin. Giá trị IEP và sự phân bố khối lượng phân tử sẽ có ảnh hưởng đến độ nhớt, độ bền gel của dung dịch gelatin… và từ đó quyết định đến khả năng ứng dụng của gelatin trong các lĩnh vực khác nhau. Sự phân bố khối lượng của Gelatin: Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin có thể được xác định bằng phương pháp sắc ký lọc gel (GPC), điện di gel polyacrymide và sắc ký lỏng cao áp (HPLC). Sự phân bố khối lượng của gelatin liên quan tới chuỗi và các oligomer của nó bắt nguồn từ việc bẻ gãy các mối liên kết của collagen (B.3.1). Bảng 3.1 Các phân đoạn phân tử chính trong gelatin [72] Phân đoạn phân tử Các đặc điểm chính Q Có khối lượng phân tử rất lớn, 1520x106 dalton. 1-4 Là các chuỗi oligomer của chuỗi (thường từ 58 chuỗi). X Là oligomer của 4 chuỗi . 285000 dalton (3 chuỗi). 190000 dalton (2 chuỗi). 95000 dalton. A-peptide 86000 dalton. Trong gelatin các chuỗi , luôn chiếm một tỷ lệ lớn. Ngoài ra gelatin cũng chứa các tổ hợp phân tử có khối lượng tới 10 triệu và các chuỗi polypeptide có khối lượng phân tử nhỏ hơn 80000 Việc xác định những phân đoạn này sẽ giúp hiểu rõ hơn về độ mạnh của gel, độ nhớt cũng như việc đảm bảo chất lượng gelatin được sử dụng trong các ứng dụng khác nhau. Phân đoạn , và các phần có khối lượng phân tử lớn hơn sẽ góp phần nâng cao độ nhớt, độ mạnh của gel và điều ngược lại có liên quan đến hàm lượng các đơn vị dưới . Hình: Sự phân bố khối lượng phân tử của gelatin loại B 225 độ Bloom Tính tạo gel: Quá trình tạo gel của gelatin liên quan đến hai quy luật cơ bản sau: đầu tiên là các mối nối bên trong mạng phân tử trở nên sắp xếp có trật tự hơn, chắc hơn và kế đến là mạng phân tử được làm dày thêm. Khi gel gelatin được hình thành thì có sự tái tạo một phần collagen. Các nhà nghiên cứu nhìn chung chấp nhận rằng những khu vực giàu pyrolidine trong chuỗi gelatin hoạt động như vị trí trung tâm trong việc hình thành nên những vùng liên kết khi nhiệt độ thấp ở những vùng này. Và đặc biệt chuỗi glycine-proline-proline (hoặc hydroxyproline) có khuynh hướng chuyển về dạng xoắn proline-L-proline II, với sự tập hợp 3 dạng xoắn như thế sẽ hình thành nên cấu trúc tương tự như cấu trúc xoắn ốc của collagen, chúng hoạt động như điểm hoặc khu vực chuyển tiếp trong mạng gel. Các khu vực chuyển tiếp này được ổn định nhờ vào mối liên kết hydro bên trong, mối liên kết này sẽ bị bẻ gãy ở nhiệt độ 3540oC dẫn đến gel tan chảy. Độ mạnh của gel chủ yếu phụ thuộc vào nồng độ, sự phân bố các phần pyrolidine và hình dạng, kích thước chung của phân tử. Độ mạnh của gel hầu như không phụ thuộc vào giá trị pH trong khoảng pH=410. Ngoài khoảng giá trị pH này quá trình tạo gel trở nên chậm đi đáng kể, điều này có thể là do ảnh hưởng của sự thay đổi hệ thống điện tích, ngăn cản khả năng các chuỗi tiến đến các vị trí thích hợp để hình thành nên vùng chuyển tiếp. Hình: Tương tác phân tử xảy ra trong giai đoạn đầu quá trình tạo gel của gelatin Hình: Sự biến đổi sang dạng cấu trúc giống collagen trong quá trình tạo gel của gelatin Khả năng tạo gel là một trong những tính chất chức năng quan trọng nhất của gelatin. Độ bền của gel khi đông được đặc trưng bởi độ Bloom. Theo định nghĩa, độ Bloom là khối lượng tính bằng gam cần thiết tác dụng lên bề mặt gel tạo bởi ống có đường kính 13mm để khối gel lún xuống 4mm. Khối gel có hàm lượng gelatin là 6,67% được giữ ổn định ở 10oC trong 1618h. Gelatin trên thị trường có độ Bloom trong khoảng 50300 Bloom. Khả năng tạo gel của gelatin trong các loại dung môi khác nhau là khác nhau. Vì vậy khi đánh giá khả năng tạo gel của gelatin cần chú ý điểm này, sau đây là ảnh hưởng khả năng tạo gel của gelatin trong một số môi trường cơ bản. Gelatin trong nước: Gelatin trương nở khi được cho vào nước, hấp thụ một thể tích nước bằng 510 lần thể tích của bản thân nó. Khi được gia nhiệt đến nhiệt độ cao hơn điểm tan chảy, gelatin đã