Đồ án So sánh khả năng xử lý nước thải chứa tinh bột ở quy mô phòng thí nghiệm của một số chế phẩm xử lý nước thải tinh bột hiện nay trên thị trường

mylase 2.1.1 Endoamylase Endoamylase bao gồm: α-amylase và nhóm enzyme khử nhánh. Các enzyme này thủy phân các liên kết bên trong của chuỗi polysaccharide. 2.1.1.1 α-amylase (α-1,4-glucan-glucanhydrolase) α-amylase từ các nguồn khác nhau có thành phần amino acid khác nhau, mỗi loại α-amylase có một tổ hợp amino acid đặc hiệu riêng. α-amylase là một protein giàu tyrosine, tryptophan, acid glutamic và aspartic. Các glutamic acid và aspartic acid chiếm khoảng ¼ tổng lượng amino acid cấu thành nên phân tử enzyme. Hình 2.2 Cấu trúc không gian của α- amylase a. Cấu tạo α- amylase đều có cấu trúc từ 3 vùng khác nhau: - Vùng trung tâm A: có kích thước lớn ở dạng thùng (α−β)8. - Vùng B nằm giữa tờ giấy xếp β thứ 3 và xoắn ốc α tiếp sau cấu trúc (α−β)8. Vùng này được tạo nên từ ba tờ giấy xếp β đối song song và một vòng dài có cấu trúc ít trật tự. Vùng B này được gắn chặt với vùng A bởi một cầu nối disunfua. - Vùng C có cấu trúc tờ giấy xếp β, và được liên kết với vùng A, bởi một chuỗi đơn polypeptide. Tùy theo nguồn gốc enzyme, vùng này có thể mang thêm một mạch gluxit. Một số α-amylase đặc biệt là α-amylase từ tụy lợn và từ thực vật có chứa ion Ca2+. Ion này nằm ở giữa vùng A và vùng B, có tác dụng làm ổn định cấu trúc bậc 3 của enzyme và đóng vai trò như chất hoạt hóa dị không gian. Tâm hoạt động của α- amylase nằm trong một rãnh có chiều dài khoảng 3nm. Rãnh này nằm giữa vùng A ở đầu C của nó và vùng B. Các tâm hoạt động của các α- amylase khác nhau thường được tạo nên bởi 5 đến 11 tâm phụ (A tới K) tùy theo nguồn gốc của enzyme. Ở tâm hoạt động, cơ chất được giữ trong tư thế một hình thể bị uốn cong nhờ các liên kết Van der Walls với một số acid amin thơm cũng như các liên kết hydro giữa các mạch bên của các acid amin có cực và cơ chất. Matsura và cộng sự (1984) cho rằng siêu cấu trúc (α−β)8 tạo ra một trường tĩnh điện có lực hút mạnh, có thể có ảnh hưởng tới toàn bộ quá trình xúc tác, nghĩa là tới sự gắn cơ chất, trạng thái chuyển cũng như tới sự giải phóng sản phẩm thủy phân. Tâm này có vai trò như một cái điều hòa của enzyme để chống lại sự kìm hãm cạnh tranh bởi sản phẩm thủy phân. Nhiều nghiên cứu về năng lượng tương tác giữa cơ chất là một gốc glucose với các tâm phụ khác nhau của enzyme, cho thấy các α-amylase đều có đặc tính chung sau: - Năng lượng tương tác của các tâm từ A-E với gốc glucose luôn luôn dương. Tương tác này thuận lợi cho việc giữ chuỗi mạch ở tâm hoạt động sau khi đứt liên kết. - Năng lượng của tâm F (gần với tâm xúc tác) với gốc glucose thì hơi âm cho tới dương mạnh. Điều này tùy thuộc vào nguồn enzyme. - Năng lượng tương tác của tâm G là dương. Chính vì vậy nó tạo điều kiện hình thành cho phức enzyme - cơ chất. Phức này sẽ không được tạo ra với các chuỗi mạch ngắn maltooligosaccharide, chính các chuỗi mạch ngắn này lại là chất kìm hãm cạnh tranh khi ở nồng độ cao. - Tâm xúc tác của α-amylase được giới hạn bởi hai acid amin (aspartic hay glutamic) nằm trong vùng gắn cơ chất. Cơ chế thủy phân bắt đầu bằng sự làm yếu liên kết glycoside C1 - C4 phải thủy phân, do kết quả của việc tạo nên phức enzyme - cơ chất. Liên kết này lại một lần nữa bị yếu đi dưới tác dụng của một trong hai acid amin đóng vai trò là chất cho proton tới C4. Khi liên kết glycoside bị đứt sẽ tạo nên một ion oxycarbonium (trạng thái chuyển). Ion này được ổn định bởi điện tích âm của một acid amin khác. Cuối cùng, ion oxycarbonium tác dụng với một phân tử nước và hai oligosaccharide được tạo thành liền rời bỏ tâm hoạt động của enzyme. b. Tính chất Bảng 2.1 Các đặc tính của α-amylase từ vi sinh vật Nguồn vi sinh vật pH Nhiệt độ (Tp) Phân tử lượng (kD) Bacillus acidocaldarius 3.5 75 68 B. stearothemophilus 4.5 – 6.5 65 – 73 48 B. subtilis 5.3 – 6.4 50 47 Acinetobacter sp 7.0 50 – 55 65 Bacteroides anylophilus 6.3 43 92 Micrococcus halobius 6.0 – 7.0 50 – 55 89 Streptomyces hygroscopicus 5.0 – 6.0 50 – 55 48 S. aureofaciens 4.6 – 5.3 40 40 Thermonospora curvata 5.5 – 6.0 65 62 Aspergillus prysee 5.5 – 5.9 40 52 Mucor posillus 3.5 – 4.0 65 – 70 48 Lipomyces kononenkaae 5.5 40 38 pH tối ưu của α-amylase phụ thuộc vào nguồn gốc enzyme. pH tối ưu nằm trong khoảng acid yếu 4.8 – 6.9. Tuy nhiên có một số α-amylase chịu acid cao như α-amylase từ Bacillus acidocaldarious có pH tối ưu 3.5 hoặc chịu kiềm mạnh như α- amylase từ Bacillus licheniformis có pH tối ưu 9.0. Sự có mặt của ion Ca2+ cho phép cải thiện độ ổn định của enzyme đối với sự thay đổi của pH. Nhiệt độ hoạt động tối ưu của α-amylase cũng phụ thuộc vào nguồn gốc enzyme. Thông thường, nhiệt độ tối ưu nằm trong khoảng 40 – 500C, nhưng có thể đạt tới giá trị gần 70 – 800C đối với α-amylase từ vi khuẩn như B. sterothermophilus, B. subtilis, B. lichen α-amylase từ vi khuẩn: được sản xuất từ B.subtilis var amyloliquefaciens và B. subtilis var amylosacchariticus có khối lượng phân tử 49000 – 60000Da. α-amylase không chứa co-enzyme, tuy nhiên nó cũng cần một nguyên tử gam Ca2+ cho một mol enzyme để ổn định cấu trúc phân tử và ngăn không cho protease tấn công enzyme. Hoạt tính đặc hiệu của α-amylase vi khuẩn vào khoảng 4×105 SKB/g protein enzyme (SKB là số lượng amylase thủy phân 1g dextrin giới hạn dạng β đến điểm mất màu với iot trong thời gian một giờ, ở điều kiện chuẩn). Enzyme α-amylase vi khuẩn ổn định ở nhiệt độ 65 – 700C trong 1giờ khi đem ủ ở 150 ppm Ca2+ ở pH khoảng 6.5 – 7.5. Enzyme bị bất hoạt nhanh ở pH thấp 4.5 – 4.7 và có mặt của các tác nhân tạo phức như polyphosphat, EDTA, oxalate, chlorine tự do, các chất oxy hóa khác. α-amylase từ nấm: chủ yếu có nguồn gốc từ Aspergillus oryzae. Nó là một loại glycoprotein, có khối lượng phân tử khoảng 51000Da và một mol enzyme liên kết với 10 nguyên tử gam Ca2+. Hoạt tính đặc hiệu của nó khoảng 5×104 SKB/g protein enzyme, pH tối ưu là 5.0 và nhiệt độ tối ưu khoảng 50 – 600C. α-amylase từ nấm kém chịu nhiệt hơn so với α-amylase từ vi khuẩn nên thường bị bất hoạt ở nhiệt độ 60 – 700C trước khi đạt được nhiệt độ hồ hóa. α-amylase từ thực vật (mầm mạch): là tập hợp enzyme có khối lượng phân tử khoảng 42000 – 54000Da, pH tối ưu 5.5 và nhiệt độ tối ưu khoảng 700C, sẽ bị mất hoạt ở nhiệt độ cao. Tuy nhiên, nếu nồng độ cơ chất cao enzyme vẫn giữ được hoạt tính ngay cả ở nhiệt độ hồ hóa tinh bột. Enzyme α-amylase từ mầm mạch ổn định trong khoảng pH rất rộng từ 4.5 – 9.5 ở nhiệt độ 250C. Nó cũng bị bất hoạt nhanh ở những giá trị pH nhỏ hơn 4.5 hoặc bởi các chất oxy hóa. 2.1.1.2 Enzyme khử nhánh a. Pullulanase (hay α-dextrin 6 – glucosidase) Pullulanase là enzyme khử nhánh trực tiếp có thể thuỷ phân các liên kết α-1,6 glycoside của tinh bột, glucogen, pululan và các dextrin tới hạn. Điều đáng chú ý là sự định vị của các liên kết α-1,6 glycoside có ảnh hưởng lớn đến tác động của enzyme. Đặc biệt là sự có mặt của hai liên kết α-1,4 glycoside nằm liền kề bên liên kết α-1,6 glycoside là điều kiện cần thiết cho enzyme phân cắt liên kết này. Pullulanase phân giải các liên kết α-1,6 glycoside bị bao quanh tứ phía bởi các liên kết α-1,4 glycoside. Nó còn có khả năng thủy phân cả những dextrin phân tử thấp chỉ gồm có hai gốc maltose nối nhau bằng liên kết α-1,6 glycoside. Tác dụng hiệp đồng của α-amylase và pullulanase làm tinh bột bị thủy phân hoàn toàn. Hình 2.3 Cấu trúc không gian của Pullulanase b. Transglucosylase (hay oligo-1,6-glucosidase) và amylo-1,6-glucosidase Transglucosylase là enzyme khử nhánh gián tiếp có thể thuỷ phân liên kết α-1,6 glycoside trong isomaltose, panose và các dextrin tới hạn thành đường có thể lên men được. Enzyme này có ở vi sinh vật nhưng đồng thời cũng có trong các hạt nảy mầm (đại mạch, thóc nảy mầm). Ngoài oligo-1,6 glucosidase, hệ dextrinase của hạt ngũ cốc, hạt nảy mầm còn có amylopectin-1,6 glycosidase hay R-enzyme và dextrin-1,6 glycoside hay amylo-1,6 glycoside hay dextrin-6 glycosidase. Hai loại enzyme này đều thuỷ phân dextrin triệt để hơn α-amylase và β-amylase do đó trong dung dịch thuỷ phân có nhiều maltose hơn . Nhiệt độ thích hợp cho các hoạt động của các dextrinase là 400C và pH là 5.1. Hình 2.4 Cấu trúc không gian của Transglucosylase 2.1.2 Exoamylase Exoamylase bao gồm: β-amylase và amyloglycosidase. Đây là những enzyme thủy phân tinh bột từ đầu không khử của chuỗi polysaccharide. 2.1.2.1 β-amylase (β-1,4-glucan-maltohydrolase) Còn có tên gọi amylase hóa đường hay amylase hóa maltose phân bố khá phổ biến ở hạt ngũ cốc, khoai lang và các thực vật khác. β-amylase ở thực vật chứa nhóm -SH, do vậy không cần ion kim loại để hoạt hóa, nó có khối lượng phân tử khoảng 57000Da, và một mol β-amylase cắt được khoảng 250000 liên kết glycoside trong vòng một phút ở 300C, pH là 4.8. Enzyme bị ức chế ở 600C bởi ion kim loại nặng và các chất dễ liên kết với nhóm –SH. Enzyme β-amylase được tạo ra từ một chuỗi mạch polypeptide duy nhất, có khối lượng phân tử 60000 Da. Nghiên cứu các chuỗi acid amin này đã phát hiện thấy có một tỷ lệ giống nhau khoảng 32%, đặc biệt với hai vùng tham gia vào quá trình thủy phân. Có hai nhóm tiol, trong đó có một nhóm hoạt động hơn, tham gia trực tiếp hay gián tiếp vào quá trình thủy phân, đặc biệt chúng có khả năng gắn chặt các chất kìm hãm hoạt động của enzyme như các dẫn xuất của thủy ngân hay các peptide. Tham gia vào cơ chế tác dụng của β-amylase thường có một nhóm carboxyl thể hiện tính chất ái nhân và một nhóm imidazol thể hiện tính chất ái electron. Sự nghịch đảo hình thể của carbon anome (C1) được thực hiện nhờ việc tạo thành hợp chất đồng hóa trị trung gian kiểu este-axetal giữa carbon anome và nhóm carboxyl của tâm hoạt động. Sau đó este này bị phân hủy bởi tác động của một phân tử nước lên nhóm este để giải phóng ra α-maltose và hoàn nguyên nhóm carboxyl của enzyme. Các enzyme β-amylase có pH tối ưu nằm trong khoảng 5 – 6 và nhiệt độ tối ưu khoảng 500C. Tuy nhiên các β-amylase vi khuẩn thường có tính bền nhiệt hơn so với β-amylase có nguồn gốc thực vật. Hình 2.5 Cấu trúc không gian của β-amylase Bảng 2.2 Các đặc tính của β-amylase Các nguồn enzyme pH Nhiệt độ (Tp) Phân tử lượng (kD) Đại mạch 5.2 - 56 Lúa mì 5.2 – 5.6 55 64.2 Đỗ tương 5.4 55 57 Khoai lang 5.0 – 6.0 50 – 55 50 B. cerus 7.0 40 48 B. polymyxa 7.5 40 42 B. megaterium 6.5 40 – 65 58 β-amylase từ thực vật (mầm mạch và đậu tương): được sử dụng trong quá trình đường hóa tạo siro maltose. Tùy thuộc vào nguyên liệu đường hóa nhận được bằng phương pháp thủy phân acid hay enzyme xúc tác mà sản phẩm đường hóa do enzyme β-amylase xúc tác thường chứa khoảng 2 – 8% glucose, 45 – 60% maltose, 10 – 25% maltotriose. Hỗn hợp có độ tương đương dextrose DE là 35 – 50. Đơn vị hoạt tính của β-amylase là DP0. Enzyme β-amylase dạng dịch thường chứa 1500 DP0/ml, hoạt động ở pH tối ưu là 5.3. Enzyme ổn định ở pH 6 – 7 trong thời gian 6 tháng nếu được bảo quản ở 40C. Ví dụ glucose có DE là: 100, maltose có DE là: 50, tinh bột có DE là: 0… β-amylase từ vi sinh vật: thu nhận từ khá nhiều loài vi sinh vật như B.cereus, B.megaterium, P.seudomonas và Stretomyces. Hiện β-amylase phổ biến nhất là từ B.subtillis được cài gen chịu nhiệt của B.stearothermophilus hoạt động ở pH tối ưu 5.0 nhiệt độ tối ưu 750C. 2.1.2.2 Amyloglycosidase (α-1,4 glucan-glucohydrolase) Đóng vai trò chủ yếu trong sản xuất dịch glucose cũng như để phân giải tinh bột tạo dịch lên men. Amyloglycosidase từ nấm mốc là các protein có khối lượng phân tử dao động rất lớn từ 27000 – 112000Da tùy thuộc vào nguồn gốc của enzyme. Các kết quả nhận được về các chuỗi acid amin của nhiều enzyme glucoamylase cho thấy có sự dao động đáng kể tùy nguồn gốc enzyme. Các amyloglycosidase đều có chứa các gốc metionin, trytophan và một nữa gốc cystein. Tuy nhiên, mối quan hệ giữa chuỗi acid amin, cấu trúc bậc 3 và hoạt động của enzyme vẫn chưa được làm sáng tỏ. Tất cả các amyloglycosidase từ nấm mốc đều là glucoprotein, chứa 5 – 20% gluxit trong đó chủ yếu là các monosaccharide glucose, mannose, galactose, glucosamin. Ở amyloglycosidase cũng giống như các enzyme amylolytic khác, việc cắt đứt liên kết glycoside được thực hiện do sự tạo thành oxycarbonium trung gian, tiếp theo là sự nghịch đảo hình thể của carbon C1 của glucose vừa giải phóng. Các nhóm tyrozin, trytophan, histidin và amin đã có vai trò trong việc gắn cơ chất, trong khi đó nhóm COOH và COO- lại tham gia vào xúc tác hóa học. Enzyme glycoamylase có thể thủy phân được cả liên kết α-1,4 glycoside và α-1,6 glycoside có lẽ là do các nhóm đảm nhận việc cố định cơ chất mà không phải là do các nhóm tham gia vào xúc tác hóa học. Các amyloglycosidase chủ yếu được tạo ra từ hai iso enzyme I và II, khác nhau bởi khả năng thủy phân tinh bột ở trạng thái rắn và bởi độ bền của chúng. Amyloglycosidase I tự hấp thụ và thủy phân được tinh bột dạng rắn, ngược lại amyloglycosidase II không có cả hai tính chất này. Tính chất của amyloglycosidase phụ thuộc vào nguồn gốc của enzyme. Hoạt động tối ưu của enzyme nằm trong khoảng pH 4.5 – 5.5 và nhiệt độ 40 – 600C. Sự có mặt của các oligosaccharide trong môi trường có tác dụng ổn định enzyme. Ngược lại sự có mặt của ion Ca2+ kìm hãm chúng và làm biến tính enzyme. Hình 2.6 Cấu trúc không gian của Amyloglycosidase 2.2 Cơ chế của quá trình phân hủy tinh bột 2.2.1 Cơ chế tác dụng của enzyme α-amylase Enzme α-amylase có khả năng thủy phân các liên kết α-1,4 glycoside nằm ở phía bên trong phân tử cơ chất (tinh bột hoặc glycogen) một cách ngẫu nhiên, không theo một trật tự nào cả. Enzyme α-amylase không chỉ thủy phân hồ tinh bột mà nó thủy phân cả hạt tinh bột nguyên song với tốc đột rất chậm. Các giai đoạn quá trình thủy phân tinh bột của α-amylase. Giai đoạn dertrin hóa: Tinh bột α-amylase dertrin phân tử lượng thấp. Giai đoạn đường hóa: Dertrin tetra và trimaltose di-monosaccharide Amylase oligosaccharide polyglucose Maltose maltotriose maltotetrose. Ở giai đoạn đầu (giai đoạn dextrin hóa): Chỉ một số phân tử cơ chất bị thủy phân tạo thành một lượng lớn dextrin phân tử thấp (α-dextrin), độ nhớt của hồ tinh bột giảm nhanh (các amylose và amylopectin đều bị dịch hóa nhanh). Sang giai đoạn 2 (giai đoạn đường hóa): Các dextrin phân tử thấp tạo thành bị thủy phân tiếp tục tạo ra các tetra-trimaltose không cho màu với iodine. Các chất này bị thủy phân rất chậm bởi α-amylase cho tới disaccharide và monosaccharide. Dưới tác dụng của α-amylase, amylose bị phân giải khá nhanh thành oligosaccharide gồm 6 – 7 gốc glucose (vì vậy người ta cho rằng α-amylase luôn phân cắt amylose thành từng đoạn 6 – 7 gốc glucopiranose 1). Sau đó, các polyglucose này bị phân cách tiếp tục tạo nên các mạch polyglucose colagen cứ ngắn dần và bị phân giải chậm đến maltotetrose và maltotriose và maltose. Qua một thời gian tác dụng dài, sản phẩm thủy phân của amylose chứa 13% glucose và 87% maltose. Tác dụng của α-amylase lên amylopectin cũng xảy ra tương tự nhưng vì không phân cắt được liên kết α-1,6 glycoside ở chỗ mạch nhánh trong phân tử amylopectin nên dù có chịu tác dụng lâu thì sản phẩm cuối cùng, ngoài các đường nói trên (72% maltose và 19% glucose) còn có dextrin phân tử thấp và isomaltose 8%. Tóm lại, dưới tác dụng của α-amylase, tinh bột có thể chuyển thành maltotetrose, maltose, glucose và dextrin phân tử thấp. Tuy nhiên, thông thường α-amylase chỉ thủy phân tinh bột thành chủ yếu là dextrin phân tử thấp không cho màu với iodine và một ít maltose. Khả năng dextrin hóa cao của α-amylase là tính chất đặc trưng của nó. Vì vậy, người ta thường gọi loại amylase này là amylase dextrin hóa hay amylase dịch hóa. 2.2.2 Cơ chế tác dụng của enzyme β-amylase Enzyme này xúc tác thủy phân các liên kết α-1,4 glycoside của amylose và amylopectin ở đầu không khử của mạch và giải phóng ra maltose có dạng β. Tác động của enzyme sẽ ngừng lại ở chỗ sát với liên kết α-1,6 glycoside. Amylose thường bị thủy phân hoàn toàn trong khi đó, trong cùng điều kiện thì chỉ có 55% amylopectin được chuyển thành β-maltose. Phần còn lại của sự thủy phân amylopectin là một β-dextrin giới hạn có phân tử lượng cao và có chứa tất cả các liên kết α-1,6 glycoside của phân tử ban đầu. Tinh bột β-amylase maltose (54 – 58%) + β-dextrin (42 – 46%) Các enzyme β-amylase tác dụng theo cơ chế tấn công bội, có nghĩa là enzyme sẽ thủy phân lần lượt nhiều liên kết glycoside của cùng một chuỗi trước khi được rời ra khỏi môi trường. Số lần tác động lặp lại của enzyme lên cùng một chuỗi mạch α-glucan phụ thuộc vào kích thước của chuỗi mạch này, thường khoảng bằng 4 đối với chuỗi mạch ngắn và tăng lên đối với chuỗi mạch dài hơn. 2.2.3 Cơ chế tác dụng của Amyloglycosidase Amyloglycosidase có thể giải phóng ra β-D glucose bằng cách thủy phân lặp lại nhiều lần các liên kết α-1,4 glycoside của mạch α-glucan từ đầu không khử. Chúng cũng thủy phân được các liên kết α-1,6 glycoside và α-1,3 glycoside nhưng mức độ rất chậm (chậm hơn 10 – 30lần). Tốc độ thủy phân cũng phụ thuộc vào bản chất của liên kết kề cận với liên kết glycoside được thủy phân, cũng như vào kích thước và cấu trúc của cơ chất bị thủy phân. Nhất là với các α-glucan mạch dài thì bị thủy phân nhanh hơn là với các maltodextrin và các oligosaccharide. Có lẽ đây là enzyme duy nhất có khă năng chuyển hóa hoàn toàn tinh bột thành glucose. Tuy nhiên, khi nồng độ β-glucose trong môi trường tăng lên do sự thủy phân các mạch α-glucan thì các amyloglycosidase có thể xúc tác ngưng tụ nhiều đơn vị glucose để tạo ra maltose và isomaltose. Một số amyloglycosidase kiểu I có khả năng tự hấp thụ vào hạt tinh bột sống và thủy phân từng phần. CHƯƠNG 3: TỔNG QUAN VỀ XỬ LÝ NƯỚC THẢI NHÀ MÁY TINH BỘT MÌ 3.1 Tình trạng ô nhiễm từ ngành sản xuất tinh bột mì hiện nay Thời gian gần đây số lượng các nhà máy chế biến tinh bột bị đình chỉ hoạt động như nhà máy chế biến tinh bột sắn Vedan tại Hà Tĩnh, nhà máy tinh bột sắn Thanh Chương Nghệ An; các nhà máy bị lên án về tình trạng ô nhiễm môi trường do xả nước thải chưa qua xử lý hay xả nước thải chưa đạt tiêu chuẩn ra môi trường như: nhà máy tinh bột sắn Intimex tỉnh Nghệ An; Nhà máy tinh bột sắn Pococev tỉnh Thừa Thiên Huế, cơ sở chế biến tinh bột mì Ngọc Thạch tỉnh Bình Thuận; Nhà máy sản xuất tinh bột sắn Tịnh Phong, nhà máy chế biến tinh bột sắn Đalak,…Điều đó chứng tỏ rằng nước thải của nhà máy chế biến tinh bột mì gây tác động rất tiêu cực đến môi trường. Tại Việt Nam, các cơ sở chế biến tinh bột tập trung thành làng nghề với trang thiết bị còn lạc hậu và quy mô sản xuất nhỏ nên hầu như không có hệ thống xử lý nước thải riêng và đúng kỹ thuật. Còn các nhà máy sản xuất với quy mô lớn tuy đã trang bị hệ thống xử lý nước thải nhưng mới chỉ có rất ít hệ thống hoàn chỉnh có khả năng xử lý triệt để nước thải trước khi xả ra môi trường. Gần đây nhất là hậu quả tác động lên sông Thị Vải của Nhà máy Vedan – Đồng Nai. Theo kết quả mô phỏng của Viện Tài nguyên Môi trường, khu vực ô nhiễm khiến hoạt động nuôi trồng, đánh bắt thủy sản bị ảnh hưởng nặng có diện tích gần 2000ha thuộc địa bàn các xã Phước An, Long Thọ (huyện Nhơn Trạch), Long Phước, Phước Thái (huyện Long Thành) của tỉnh Đồng Nai cùng các xã Mỹ Xuân, Phước Hòa và thị trấn Phú Mỹ của huyện Tân Thành, tỉnh Bà Rịa - Vũng Tàu. Vùng ô nhiễm gây ảnh hưởng nhẹ đến nuôi trồng, đánh bắt thủy sản có diện tích gần 700ha thuộc các xã Phước An, Vĩnh Thanh (huyện Nhơn Trạch, Đồng Nai), Phước Hòa (huyện Tân Thành, Bà Rịa - Vũng Tàu) và xã Thạnh An, huyện Cần Giờ, TP.HCM. Trong đó, diện tích bị ảnh hưởng của xã Thạnh An ước tính chỉ gần 84ha. Trên sông Vàm Cỏ - Tây Ninh, chỉ tính riêng khu vực xã Phước Vinh, tháng 5/2009 đã có hơn 150000 con cá lăng nha 10 tháng tuổi và 1 tháng tuổi nuôi trong bè chết, gây thiệt hại nhiều tỷ đồng. Đầu tháng 4/2010 vừa qua, khoảng 80000 con cá nuôi của 16 hộ tại ấp Phước Lập, Phước Trung lại tiếp tục chết. Tại Báo cáo kết quả kiểm tra mẫu nước mặt trên sông Vàm Cỏ Ðông đoạn Ðồi Thơ - khu vực ranh giới giữa huyện Châu Thành và huyện Tân Biên (nơi có hai nhà máy chế biến khoai mì thường xuyên xả nước thải ra sông vào ban đêm) cho thấy hàm lượng COD vượt gấp 2.2 lần, hàm lượng BOD5 vượt 3.5 lần so với QCVN 08:2008/BTNMT quy định cho cấp nước sinh hoạt. Nguyên nhân chết cá nuôi ở những khu vực này được xác định do nước thải từ hơn 80 nhà máy sản xuất mì trong khu vực. 3.2 Chất thải nhà máy sản xuất tinh bột mì 3.2.1 Thành phần các chất thải Các chất thải từ công nghệ chế biến tinh bột khoai mì bao gồm: nước thải, khí thải, chất thải rắn. 3.2.1.1 Nước thải Trong công nghiệp chế biến tinh bột, nước sử dụng trong quá trình sản xuất chủ yếu là ở công đoạn rửa củ, ly tâm, sàng loại xơ, khử nước. Bảng 3.1 Thành phần tính chất nước thải từ sản xuất tinh bột mì Công đoạn sản xuất pH Cặn lơ lửng (mg/l) BOD5 (mg/l) COD (mg/l) Độ kiềm (mg/l) Rửa củ 6.5 995 1350 1687 122 Lọc thô 4.5 660 3850 4812 122 Lọc tinh 4.05 660 3850 4800 122 Hỗn hợp 6.1 1655 5200 6499 140 Trong công đoạn rửa, nước được sử dụng cho việc rửa khoai mì trước khi lột vỏ để loại bỏ các chất bẩn bám trên bề mặt. Nếu rửa không đầy đủ, bùn bám trên củ sẽ làm cho tinh bột có màu rất xấu. Trong công đoạn ly tâm và sàng lọc xơ, nước được sử dụng nhằm mục đích rửa và tách tinh bột từ bột xơ củ mì. Ngoài ra, nước còn được sử dụng trong quá trình nghiền củ mì nhưng với khối lượng không đáng kể. 3.2.1.2 Chất thải rắn Chất thải rắn là nguồn có khả năng gây ô nhiễm môi trường lớn thứ hai cả về hai yếu tố: khối lượng và nồng độ chất bẩn. Các loại chất thải phát sinh trong quá trình chế biến tinh bột khoai mì gồm có: - Vỏ gỗ củ mì và đất cát khối lượng sinh ra đạt tỷ lệ 3% nguyên liệu: chứa rất ít nước, khó bị phân hủy và thường dính đất cát là chủ yếu. - Vỏ thịt và sơ bã khối lượng sinh ra đạt 24% nguyên liệu: chứa nhiều nước có độ ẩm 78 – 80%, lượng tinh bột còn lại 5 – 7%, sản phẩm có dạng bột nhão và ngậm nước. Lượng tinh bột còn lại trong xơ bã rất dễ bị phân hủy gây mùi chua và hôi thối. 3.2.1.3 Khí thải Tùy thuộc vào loại nhiên liệu được sử dụng, quy mô công nghệ được sử dụng, quy mô công nghệ sản xuất, các loại thiết bị được sử dụng và hoạt động tổng thể của nhà máy sản xuất, các nguồn ô nhiễm không khí có thể là: Khí thải từ nguồn đốt lưu huỳnh (trong công đoạn tẩy trắng bột khoai mì) thành phần chủ yếu là SO2 và lưu huỳnh không bị oxy hóa hết. Khí thải lò đốt dầu (lấy nhiệt cho vào lò sấy tinh bột) và máy phát điện. Cả hai thiết bị này điều dùng dầu FO. Khí thải chứa NOx, SOx, CO và bụi. Mùi hôi thối sinh ra trong quá trình xử lý nước thải bằng phương pháp hồ sinh học, hoặc từ sự phân hủy các chất thải rắn thu được không kịp thời hoặc từ sự lên men chất hữa cơ có trong nước thải. Ô nhiễm bụi và tiếng ồn gây ra trong quá trình sản xuất. Ngoài ra, việc vận chuyển một khối lượng lớn nguyên liệu để sản xuất và thành phẩm của nhà máy bằng các phương tiện vận tải cũng sẽ phát sinh một lượng khí thải tương đối lớn. 3.2.2 Tác động của chất thải đến môi trường 3.2.2.1 Ảnh hưởng của nước thải Độ pH thấp: Độ pH của nước thải quá thấp sẽ làm mất khả năng tự làm sạch của nguồn nước tiếp nhận do các vi sinh vật có tự nhiên trong nước bị kìm hãm phát triển. Ngoài ra, khi nước thải có tính acid sẽ có tính ăn mòn, làm mất cân bằng trao đổi chất tế bào, ức chế sự phát triển bình thường của quá trình sống. Hàm lượng chất hữu cơ dễ phân hủy sinh học cao: Nước thải chế biến tinh bột có hàm lượng chất hữu cơ cao, khi xả ra nguồn nước sẽ làm suy giảm nồng độ oxy hòa tan trong nước do vi sinh vật sử dụng oxy hòa tan để phân hủy các chất hữu cơ. Nồng độ oxy hòa tan dưới 50% bão hòa có khả năng gây ảnh hưởng đến sự phát triển của sinh vật khác (tôm, cá). Oxy hòa tan giảm không chỉ gây suy thoái tài nguyên thủy sản mà còn làm giảm khả năng tự làm sạch của nguồn nước, dẫn đến giảm chất lượng nước cấp cho sinh hoạt và công nghiệp. Hàm lượng chất lơ lửng cao: Các chất rắn lơ lửng làm cho nước đục màu và có màu, không những làm mất vẻ mỹ quan mà quan trọng nó hạn chế độ sâu tầng nước được ánh sáng chiếu xuống, gây ảnh hưởng đến quá trình quang hợp của tảo, rong rêu,… giảm quá trình trao đổi oxy và truyền sáng, dẫn nước đến tình trạng kị khí. Mặt khác một phần cặn lắng xuống đáy gây bồi lắng lòng sông, cản trở sự lưu thông nước và tàu bè đồng thời thực hiện quá trình thủy phân kị khí giải phóng ra mùi hôi thối gây ô nhiễm cho khu vực xung quanh. Hàm lượng chất dinh dưỡng cao: nồng độ các chất nito, phospho cao gây ra hiện tượng phát triển bùng nổ các loài tảo, đến mức độ giới hạn tảo sẽ bị chết và phân hủy gây ra hiện tượng thiếu oxy. Nếu nồng độ oxy giảm đến 0 gây ra hiện tượng thủy vực chết ảnh hưởng đến chất lượng nước của thủy vực. Ngoài ra, các loài tảo nổi trên mặt nước tạo thành lớp màng khiến cho bên dưới không có ánh sáng. Quá trình quang hợp của thực vật tầng dưới bị ngưng trệ. Tất cả các hiện tượng trên gây tác động