Luận văn Tìm hiểu về protein đậu phộng

ĩnh điện và hydrate hóa sẽ xảy ra, khả năng hòa tan sẽ tăng lên. Theo nghiên cứu của P.Vincent Monteiro (1994) về khả năng hòa tan của protein đậu phộng trong nước và dung dịch NaCl 0.2M tại các pH khác nhau, protein từ đậu phộng, cũng như hầu hết các cây có dầu khác sẽ giảm khả năng hòa tan xung quanh điểm đẳng điện, tuy nhiên nếu NaCl được thêm vào thì khả năng hòa tan của protein sẽ tăng lên do làm tăng độ mạnh của lực ion trong dung dịch, tăng cường khả năng liên kết của protein với nước. Ngược lại, tại pH acide hay pH kiềm, sự hiện diện của NaCl sẽ làm giảm khả năng hòa tan của protein, đặc biệt là pH acide. Tác giả cho rằng hầu hết các protein trong đậu phộng là acide protein, nên trong điều kiện pH acide, các nhóm chức -COOH sẽ không phân ly, làm giảm khả năng hòa tan của protein. Ngoài ra NaCl sẽ cạnh tranh nước với protein. Kết quả là những tương tác kỵ nước của protein đậu phộng sẽ tăng lên, protein sẽ bị đông tụ và làm giảm khả năng hoàn tan. Ngoài ra tính chất này bị ảnh hưởng rất lớn bởi phương pháp sản xuất. Sự biến tính sẽ ảnh hưởng đến khả năng hòa tan của protein vì sẽ làm thay đổi tương tác ưa nước – kỵ nước trên bề mặt phân tử protein. Protein đậu phộng hòa tan từ pH 2-10, hòa tan kém nhất tại điểm đẳng điện pH 4.5. Hơn 95% protein hòa tan tại pH dưới 2.5 hoặc trên 7. Protein tổng hòa tan cao nhất (87.5%) trong nước tại pH 3.5, arachin là 91% tại pH 2.5, 98% cho conarachin II và conarachin I tại pH 10. Hình 3.1: Khả năng hòa tan protein tại các pH khác nhau. A – Protein hòa tan trong nước, B- Protein hòa tan trong NaCl 0.2M, (a) protein tổng, (b) arachin, (c) conarachin II, (d) conarachin I Albumin và phân đoạn conarachin bị thay đổi tính chất hòa tan nhiều nhất trong quá trình sản xuất. Điểm đẳng điện của các phân đoạn protein này bị thay đổi gần đến pH trung tính khi trích ly béo bằng dung môi hữu cơ. Trong khi đó arachin mang bản chất lipoprotein, sự ổn định của arachin phụ thuộc vào vị trí của protein trong tế bào. Arachin nằm trong lớp aleurone, được bao quanh những giọt dầu nằm trong tế bào chất. Do được bao bọc bởi dầu và lớp màng nên arachin được bảo vệ khỏi sự tác động của nhiệt độ cũng như các yếu tố khác. Giá trị khả năng hấp thụ nước của protein tổng, arachin, conarachin I và conarachin II lần lượt là 1.45, 1.30, 1.53 và 1.49g H2O/g protein 2. Khả năng giữ dầu của protein đậu phộng Giá trị khả năng giữ dầu của protein tổng, arachin, conarachin I và conarachin II lần lượt là 1.22, 1.28, 1.26 và 1.29 g dầu/g protein 3. Khả năng nhũ hóa Kỹ thuật tách protein ảnh hưởng rất nhiều đến khả năng nhũ hóa cũng như khả năng tạo bọt của protein đậu phộng. Có nhiều yếu tố ảnh hưởng đến khả năng nhũ hóa cũng như độ bền của các protein đậu phộng như: thời gian, nồng độ protein, nồng độ muối, pH. Theo nghiên cứu của P.Vincent Monteiro (1994) về khả năng nhũ hóa và độ bền của hệ nhũ từ protein đậu phộng thông qua phương pháp đo độ hấp thu tại bước sóng 500nm tại thời điểm ban đầu và tại thời điểm hệ nhũ giảm một nửa độ bền vì thay đổi các yếu tố như: thời gian, nồng độ protein, nồng độ muối và pH, P.Vincent Monteiro đã thu được kết quả như sau: Ảnh hưởng của thời gian Qua nghiên cứu P.Vincent Monteiro đã thu được kết quả được biểu diễn như hình dưới đây: EAI Hình 3.2: Ảnh hưởng của thời gian đến khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng (a) protein tổng, (b) arachin, (c) conarachin II, (d) conarachin I Nhìn trên hình 3.2 ta thấy trong 6 phút đầu khả năng nhũ hóa của các protein đậu phộng giảm nhanh nhất từ phút thứ 7 đến phút thứ 18 thì khả năng nhũ hóa có giảm nhưng giảm rất ít, và từ phút thứ 18 trở đi thì khả năng nhũ hóa là không đổi. Trong cùng một khoảng thời gian như nhau, khả năng nhũ hóa của các protein trong đậu phộng được sắp xếp theo thứ tự: protein tổng < arachin < conarachin II < conarachin I . EAI Ảnh hưởng của nồng độ protein Hình 3.3: Ảnh hưởng của nồng độ protein đến khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng protein tổng, (b) arachin, (c) conarachin II, (d) conarachin I Nhìn trên hình 3.3 ta thấy khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng tăng dần theo nồng độ protein, khả năng nhũ hóa đạt cực đại khi có nồng độ protein là 3mg/ml. Sau đó khi nồng độ protein tiếp tục tăng thì khả năng nhũ hóa giảm xuống, trong khoảng 3-4mg/ml thì khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng giảm nhẹ, nếu tiếp tục tăng nồng độ của protein lên thì khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng giảm mạnh. Trên hình 3.3 ta thấy, ở cùng một nồng độ protein thì khả năng nhũ hóa của các protein đậu phộng giảm theo thứ tự: arachin > conarachin I > conarachin II > protein tổng. Ảnh hưởng của pH EAI Hình 3.4: Ảnh hưởng của pH đến khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng protein tổng, (b) arachin, (c) conarachin II, (d) conarachin I Nhìn chung khi trong pH tăng trong khoảng từ pH 2 đến pH 6 thì khả năng nhũ hóa của các protein đậu phộng đều giảm mạnh, đặc biệt tại pH 5 thì khả năng nhũ hóa của conarachin II và ở pH 6 khả năng nhũ hóa của arachin gần như bằng 0. Ta thấy mỗi protein đậu phộng có một điểm pH khác nhau mà tại đó khả năng nhũ hóa là thấp nhất, nếu ta tiếp tục tăng pH lên thì khả năng nhũ hóa tăng dần. Ảnh hưởng của nồng độ NaCl EAI Hình 3.5: Ảnh hưởng của nồng độ NaCl đến khả năng nhũ hóa của protein đậu phộng (a) protein tổng, (b) arachin, (c) conarachin II, (d) conarachin I Nhìn trên hình 3.5 ta thấy khả năng nhũ hóa của conarachin I, arachin và protein tổng đều bị giảm khi nồng độ NaCl tăng. Khả năng nhũ hóa của conarachin I giảm cực tiểu khi NaCl có nồng độ 0,2M và tăng dần nếu ta tiếp tục tăng nồng độ NaCl. Khả năng nhũ hóa của protein tổng giảm cực tiểu khi NaCl có nồng độ 0,3M và tăng dần nếu ta tiếp tục tăng nồng độ NaCl. Khả năng nhũ hóa của arachin I giảm cực tiểu khi NaCl có nồng độ 0,4M và tăng dần nếu ta tiếp tục tăng nồng độ NaCl. Khác biệt nhất là conarachin II có khả năng nhũ hóa tăng nhẹ khi tăng nồng độ NaCl và tăng cực đại khi NaCl có nồng độ 0,4M, sau đó nếu tiếp tục tăng nồng độ NaCl thì khả năng nhũ hóa lại giảm nhẹ. 4. Khả năng tạo gel và tạo nhớt Các nhà khoa học cho rằng độ nhớt của protein isolate phụ thuộc vào sự tương tác giữa những protein hòa tan, protein không hòa tan với nước và các phân tử đã hydrate hóa. Độ nhớt sẽ gia tăng theo hàm mũ khi hàm lượng protein tăng lên. Ngoài ra pH kiềm cũng sẽ làm gia tăng độ nhớt. Việc biến tính protein một phần cũng sẽ làm gia tăng độ nhớt, khả năng tạo gel vì sẽ làm gia tăng bề mặt của phân tử protein do protein bị duỗi mạch. Protein có khả năng tạo gel tốt vì kích thước phân tử lớn và có khả năng hình thành những mối liên kết theo không gian 3 chiều. Một số yếu tố ảnh hưởng đến khả năng tạo gel như pH, nhiệt độ, các thành phần không phải protein và các quá trình cơ học trong quy trình sản xuất. Gel không thể được hình thành tại vùng pH gần với điểm đẳng điện của protein đậu phộng. Ta có thể làm tăng độ cứng của gel khi bổ sung thêm muối nhưng tính đàn hồi của mạng lưới gel vẫn rất kém khi hàm lượng các hợp chất phytate và phenolic cao. Tóm lại, các tài liệu nghiên cứu đều nhấn mạnh đến tầm quan trọng của việc loại bỏ các hợp chất phytate, phenolic trong suốt quá trình sản xuất protein đậu phộng. III. MỘT SỐ NGHIÊN CỨU CẢI THIỆN TÍNH CHẤT CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN ĐẬU PHỘNG 1. Một số tính chất chức năng của protein đậu phông bị thủy phân một phần bằng papain trong bột đậu phộng[36] Bài báo miêu tả ảnh hưởng của việc thủy phân một phần protein của bột đậu phộng bằng papain, so sánh sự thay đổi một số tính chất chức năng của nó với protein chưa bị thủy phân và đề nghị những sản phẩm ứng dụng hợp lý của sản phẩm này dựa trên những tính chất chức năng đó. Bột đậu phộng phân tán trong nước đã khử ion (1/10, w/v) được xử lý với papain (0,5% tổng thể tích) tại 450C trong 15 phút. Hỗn hợp phản ứng sau đó được làm lạnh, làm lạnh khô và kết quả được so sánh với bột chưa bị thủy phân. Trong nghiên cứu này, tác giả quan tâm đến khả năng nhũ hóa, độ nhớt hệ nhũ tương và thuộc tính tạo bọt. Để loại bỏ những ảnh hưởng của việc xử lý enzyme đến tính chất chức năng của protein, enzyme phải được vô hoạt tại điểm kết thúc để ngăn chặn sự thủy phân diễn ra tiếp tục tạo thành các peptide nhỏ hơn hoặc các amino acid tự do gây đắng cho bột. Trong nghiên cứu này, papain là enzyme thủy phân làm thay đổi protein đậu phộng và việc vô hoạt enzyme hầu như không cần thiết vì khả năng phân giải protein đạt đến cân bằng trong 10-15 phút. Sự hòa tan protein Sự hòa tan protein đậu phộng (dựa trên sự hòa tan nitơ) trên dãy pH 1-9 được trình bày ở hình 3.6 và sự hòa tan protein đậu phộng dựa vào khối lượng thực tế của bột được trình bày ở hình 3.7. Nhìn chung, việc xử lý enzyme đã cải thiện được khả năng hòa tan tại tất cả các giá trị pH ngoại trừ pH 2 và pH 8. Protein của bột không xử lý enzyme có khả năng hòa tan thấp hơn ở pH=4-5. Hình 3.6. Khả năng hòa tan nitơ (Kjeldahl) của các protein đậu phộng P.H.P= thủy phân một phần bằng papain 5%, CON= không xử lý papain Hình 3.7. Khả năng hòa tan protein đậu phộng( đo khối lượng) P.H.P= thủy phân một phần bằng papain 5%, CON= không xử lý papain Dưới những điều kiện đó, trypsin phá hủy hoàn toàn năng lực nhũ hóa của protein bị biến đổi. Sự thủy phân bởi papain làm giảm độ nhớt của hệ phân tán bột đến 73% nhưng nó không hoàn toàn phá hủy năng lực nhũ hóa. Do đó, bột đậu phộng với độ nhớt giảm có thể được dùng để đánh giá khả năng tạo đặc của protein đậu phộng, đây là một thuộc tính có thể ứng dụng hấp dẫn trong thực phẩm bán đặc, đồ tráng miệng như pudding, bánh kẹo đông cứng. Tuy nhiên, protein thủy phân một phần ít có khả năng ứng dụng trong trường hợp này bằng protein chưa bị thủy phân. Khả năng tạo bọt và ổn định bọt Protein đậu phộng bị thủy phân một phần làm gia tăng khả năng tạo bọt và thể tích bọt một cách đáng kể tại tất cả các cấp độ khảo sát, đặc biệt khi pH được điều chỉnh hai lần với HCl 1N và NaOH 1N ưu tiên cho việc hình thành bọt. Tiến hành hai bước này làm gia tăng năng lực tạo bọt gấp ba lần. Mặc dù sự ổn định bọt tại pH 6,3-6,7 thì thấp ( ít hơn 30 phút), sự ổn định ở pH cao 8,2 lâu hơn, nhưng việc đó cho thấy một hướng ứng dụng tiềm năng hơn của protein thủy phân một phần trong thực phẩm không chứa pH acid. Những nghiên cứu này cho thấy rằng papain-làm thay đổi protein đậu phộng có thể ứng dụng trong đồ tráng miệng đông lạnh, kem hỗn hợp mềm, topping… Bảng 3.2. Khả năng tạo bọt và ổn đinh bọt của protein đậu phộnga protein Thể tích Khả năng tạo bọt 1 phút, ml Khả năng ổn định bọt 60 phút, ml Thay đổi,% Thể tích gia tăng, % acid base pHb Không qua xử lý 6.7 99.5 87 12.6 76.3 Đã thủy phân 6.3 139.0 c c 125.5 Không qua xử lý 1.2 8.2 97.0 87 10.3 73.3 Đã thủy phân 2.2 8.2 182.0 98 46.2 148.0 Không qua xử lý 4.9 6.1 4-8.2 127.3 108 15.1 83.2 Đã thủy phân 5.8 8.2 4-8.2 367.5 305 17.0 238.4 a: mỗi mẫu chứa 8% bột đậu phộng (w/v) b: pH được điều chỉnh với HCl 1N hoặc NaOH 1N c: bọt phá vỡ trước khoảng đọc 30 phút, là số ml hay % không thể xác định được ở thời điểm cuối cùng của 60 phút 2. Ảnh hưởng của enzyme thủy phân lên cấu tạo và tính chất chức năng của protein đậu phộng isolate[31] So với bột đậu phộng tách béo, PPI có những tính chất chức năng tốt hơn, nhưng tính chất chức năng của protein isolate họ đậu nghèo nàn hơn. Để cải thiện tính chất chức năng của protein họ đậu enzyme thủy phân đã được sử dụng. Ảnh hưởng của enzyme thủy phân có giới hạn-alcalase lên cấu tạo và tính chất chức năng của protein được nghiên cứu. Enzyme thủy phân có giới hạn cải thiện tính chất chức năng của protein PPI như sự hòa tan protein, khả năng tạo gel nhưng làm giảm đi chỉ số độ hoạt động tạo nhũ (EAI). Sự hòa tan protein Sự hòa tan của HPPI cao hơn PPI đáng kể trừ ở pH 5. Enzyme thủy phân được đánh giá có thể cải thiện khả năng hòa tan của protein trong dãy pH đã định. Tại pH >7.0, sự hòa tan protein của những chất thủy phân khác nhau trên 80%. Sự hòa tan protein đạt nhỏ nhất quanh pH 5. Sự hòa tan protein tại pH <6( đặc biệt trong khoảng 4.0-6.0) tăng lên với sự tăng DH từ 2.1% đến 5.4%. Chỉ số độ hoạt động tạo nhũ (EAI) Bảng 3.4 trình bày giá trị EAI của HPPI, PPI và chất thủy phân từ nó tại pH 7.0 và 5.0. Xử lý nhiệt làm gia tăng tính kỵ nước bề mặt và sự hòa tan protein của PPI, trong khi giá trị EAI của HPPI đã giảm mạnh ngoài mong muốn và EAI của HPPI là thấp nhất trong số tất cả các mẫu thử nghiệm, mặc dù tính kỵ nước bề mặt của nólà cao nhất trong số tất cả các mẫu thử nghiệm. Đối với PPI và chất thủy phân từ nó giá trị EAI giảm với sự gia tăng của DH. Những kết quả này gợi ý rằng các giá trị EAI của HPPI độc lập với tính kỵ nước bề mặt. Tuy nhiên, đối với PPI và chất thủy phân từ nó có một sự tương quan giữa tính kỵ nước bề mặt và giá trị EAI. Ngoài ra, ở pH 5.0, xu hướng thay đổi giá trị của EAI tương tự như ở pH 7.0, nhưng giá trị EAI ở pH5.0 thấp hơn so với ở pH 7.0. Kết quả này có thể là do protein hòa tan ít hơn ở pH 5.0 dẫn đến sự di chuyển cũng như là sự hấp thụ tại bề mặt phân chia hệ dầu-nước chậm hơn. (Guan và cộng sự, 2007.). Bảng 3.3. DSC của thành phần sulphydryl tự do (tổng và nhìn thấy được) và thành phần liên kết disunfite của PPI, HPPI và các chất thủy phân từ nó Mẫu Conrachin Arachin Thành phần liên kết disunfite và sulphydryl tự do Td1(0C) H1(J/g) Td2(0C) H2(J/g) Sulphydryl tổng Sulphydryl nhìn thấy được Liên kết disunfite PPI 89.60.12a 2.350.07a 101.50.09d 6.260.23a 5.130.07a 2.870.23b 0.690.03d HPPI 89.80.09a 1.530.03b 103.30.03c 1.80.07d 5.100.06a 3.540.22a 0.650.03d DH 2.1% 88.10.13b 2.210.07a 102.90.07c 3.790.04b 4.250.47b 2.410.26b 13.510.54a DH 3.6% 88.00.07b 1.750.09c 104.40.04c 2.450.06c 3.900.22b 1.860.22c 12.440.47b DH 5.4% 88.20.16b 1.620.06c 106.10.06a 1.970.11d 3.650.02c 1.300.29d 11.260.43c Bảng 3.4. Tính chất chức năng (EAI và G’) và tính kỵ nước bề mặt của HPPI, PPI và chất thủy phân từ nó Mẫu EAI(m2/g) G’(Pa) Tính kỵ nước bề mặt pH 5.0 pH 7.0 PPI 30.72.2a 56.21.1a 3.50.22d 541.914.6b HPPI 16.41.3b 22.22.7d 5.50.57c 1481.117.8a DH 2.1% 11.01.6c 39.23.5b 374.428.6a 173.615.8c DH 3.6% 16.31.2b 29.32.0c 19.71.89b 131.09.6d DH 5.4% 15.31.2b 29.23.2c 3.70.13d 101.911.4e Sự tạo gel do nhiệt Như đã trình bày ở bảng 3.4, sự gel hóa do nhiệt của HPPI, PPI và chất thủy phân từ nó ở pH trung tính được đánh giá bởi phép đo động lực dao động. PPI và HPPI không thể tạo dạng gel cứng, trong khi các chất thủy phân từ PPI với DH 2.1% cho thấy tính chất tạo gel tốt (Bảng 3.4). Điều này cho thấy rằng các biến tính của protein được chứng minh là một điều kiện tiên quyết cho sự hình thành gel (Renkema, Gruppen, và Vliet, 2002). Td của 7S và 11S trong protein isolate đậu nành lần lượt là 79.90C và 95.50C (Molina Ortiz & Anón, 2001) với Td là thước đo sự ổn định nhiệt, giá trị Td càng lớn thì sự ổn định nhiệt của protein dạng cầu càng cao (Tang, Sun, & Yin, 2009).Theo phân tích DSC (bảng 3.3), tỉ lệ Td của conarachin (7S) và arachin (11S) trong protein đậu phộng cao hơn protein đậu nành, có thể một phần hạn chế sự hình thành gel. Hơn nữa, không có liên kết đisunfua tham gia vào liên kết của những “subunit” trong arachin, bởi vì sự phân ly trong dung dịch urê xảy ra khi không có mặt -mercaptoethanol (Yamada, Aibara, và Morita, 1979). Điều này có nghĩa là có nhiều liên kết đisunfua hơn nữa được giấu vào bên trong. Enzym thủy phân hạn chế tạo DH 2.1% bộc lộ cấu trúc của PPI và lộ ra những liên kết sulphydryl và đisunfua bên trong các phân tử, điều đó góp phần cho sự hình thành gel rất nhiều Với sự gia tăng của DH, khối gel sẽ bị thủy phân làm phá vỡ mạng gel và giảm tương tác protein-protein. 3. Thay đổi tính chất của màng protein đậu phộng bằng phương pháp vật lý và hóa học [34] Các tính chất của màng protein đậu phộng đã được thay đổi bằng các phương pháp vật lý và hóa học, và những ảnh hưởng của nó lên màu sắc, lực cơ học, sự hòa tan vào nước và sự ngăn cản hơi nước và ôxy qua màng được nghiên cứu. Những phương pháp vật lý bao gồm phương pháp biến tính nhiệt lên dung dịch hình thành màng trong 30 phút ở 600C, 700C, 800C và 900C, tia cực tím chiếu xạ lên màng lên đến 24 h, và ba bước xử lý siêu âm dung dịch hình thành màng. Phương pháp hóa học bao gồm thêm các aldehyt và anhydric. Xử lý nhiệt ở 700C, tia cực tím chiếu xạ trong 24 h, xử lý siêu âm 10 phút trong bồn nước, và thêm formaldehyde và glutaraldehyde vào là nguyên nhân của sự gia tăng đáng kể độ bền kéo của màng. Tính thấm hơi nước(WVP) và tính thấm oxy(OP) qua màng giảm sau khi biến tính nhiệt và xử lý aldehyde. OP cũng giảm với xử lý tia cực tím. Xử lý nhiệt là phương pháp xử lý hiệu quả nhất, làm cho màng bền hơn, khả năng chống thấm nước tốt hơn và thấm hơi nước và oxy yếu hơn. Những thuộc tính của protein đậu phộng có thể thay đổi bằng những phương pháp trong nghiên cứu này. Điều đó giúp cho màng có những ứng dụng đặc biệt. làm tăng lực cơ học, giảm hòa tan trong nước và làm gia tăng những thuộc tính tiềm ẩn được cải thiện như mong muốn. Nhìn chung, những thuộc tính vật lý và hóa học của màng đã thay đổi được thay đổi đáng kể bởi sự liên kết chéo của mạng protein. Xử lý nhiệt là phương pháp hiệu quả nhất, tiếp theo là xử lý bằng tia UV và xử lý với aldehyte. Do đó, protein đậu phộng có thể sử dụng như một vật liệu sinh học trong bao gói và một số ứng dụng khác. 4. Protein đậu phộng concentrate: sản xuất và ảnh hưởng tính chất chức năng trong quá trình chế biến[33] Protein đậu phộng concentrate (PPC) được phân lập từ bột đậu phộng đã tách béo lên men và chưa lên men bằng kết tủa đẳng điện và quá trình phân ly vật lý. PPC được sấy khô bằng sấy phun hoặc sấy chân không. Bột PPC từ mỗi kỹ thuật sấy được đánh giá gần đúng thành phần và tính năng (sự hòa tan protein, năng lực liên kết hệ nước / dầu, năng lực nhũ hóa, khả năng tạo bọt và độ nhớt) cùng với bột đậu phộng tách béo và protein đậu nành isolate. PPC chứa hơn 85% protein so với 50% protein trong bột đậu phộng tách béo được sử dụng làm nguyên liệu cho sản xuất PPC. Khả năng hòa tan của PPC tương tự như bột đậu phộng, với độ hòa tan tối thiểu quan sát được ở pH 3.5-4.5 và độ hòa tan tối đa ở pH 10 và cao hơn. Đậu phộng rang làm giảm tất cả các tính chất chức năng của bột đậu phộng tách béo trong khi lên men có tác dụng ngược lại. Các kĩ thuật sấy ảnh hưởng đáng kể đến các tính chất chức năng của PPC. PPC sấy phun thể hiện tính chất chức năng tốt hơn so với PPC sấy chân không, đặc biệt là về khả năng nhũ hóa và khả năng tạo bọt. PPC sấy phun cũng cho thấy có thể so sánh như với protein đậu nành isolate (SPC) đã được thương mại hóa về liên kết với dầu và khả năng tạo bọt. Ở nồng độ tương đương và nhiệt độ phòng, hệ phân tán PPC biểu hiện độ nhớt thấp hơn so với hệ phân tán protein đậu nành isolate (SPI). Tuy nhiên, khi đun nóng tới 900C trong 30 phút, độ nhớt của PPC tăng mạnh. Kết quả thu được từ nghiên cứu này cho thấy PPC có thể được sử dụng trong công thức thức ăn đòi hỏi cao năng lực tạo nhũ tương, nhưng không thích hợp cho ứng dụng đòi hỏi khả năng giữ nước cao và khả năng tạo bọt. PPC có thể là một nguồn cung cấp protein cho nhiều sản phẩm thực phẩm dành cho người tiêu dùng thiếu protein ở các nước đang phát triển cũng như là một thành phần chức năng cho ngành công nghiệp đậu phộng. Sản xuất PPC làm tăng thêm giá trị cho bột đậu phộng tách béo, và là một sản phẩm phụ trong sản xuất dầu đậu phộng. Tính chất chức năng của các loại bột protein đậu phộng và đậu phộng tập trung chủ yếu ở sự hòa tan protein. Protein với những liên kết dầu- nước cao được mong muốn để sử dụng trong các loại thịt, xúc xích, bánh mì, và bánh ngọt trong khi protein có khả năng nhũ hóa cao lại tốt cho xúc xích, xúc xích xông khói, súp và salad dressing. Lên men bột protein đậu phộng và thu nhận protein concentrate cho thấy những tính chất chức năng tốt hơn protein chưa lên men và thu nhận protein concentrate, đặc biệt là khả năng giữ nước và khả năng nhũ hóa. PPC sấy phun được phát triển từ bột đậu phộng rang có khả năng giữ dầu tốt hơn và khả năng nhũ hóa tốt hơn và phù hợp để sử dụng trong các sản phẩm như thịt và xúc xích. Khả năng nhũ hóa cực kỳ tốt của loại PPC này làm cho nó trở thành ứng cử viên cho các công thức thức ăn đòi hỏi khả năng nhũ hóa cao như salad dressing và kem súp. Độ nhớt thấp của hệ phân tán PPC ở nhiệt độ phòng và độ nhớt cao hơn trong lúc gia nhiệt làm cho PPC trở thành một chất làm đặc cho súp giàu protein. Ngoài ra, một thực tế là PPC được phát triển từ bột đậu phộng rang tách béo là một lợi thế quan trọng đối với ngành công nghiệp sản xuất dầu đậu phộng vì bột đậu phộng rang tách béo là một sản phẩm phụ rẻ tiền trong sản xuất dầu đậu phộng. Vì vậy, protein đậu phộng isolate và concentrate có khả năng tăng thêm giá trị cho ngành công nghiệp đậu phộng và cung cấp nguồn xử lý thực phẩm với giá cả phải chăng từ nguồn protein thực vật với hương vị đồng nhất và đặc tính chức năng đặc trưng. CHƯƠNG 4: BỆNH DỊ ỨNG VÀ PROTEIN GÂY DỊ ỨNG TRONG ĐẬU PHỘNG BỆNH DỊ ỨNG Bệnh dị ứng [13], [3] Dị ứng là từ chung để chỉ các phản ứng khác nhau của cơ thể đối với các chất như phấn hoa, lông mèo hoặc các chất khác, mà cơ thể cho là lạ từ bên ngoài vào. Thống kê cho thấy khoảng 15% dân số hiện nay mắc bệnh dị ứng và nhiều trường hợp bị dị ứng nặng. Dị ứng là do hệ miễn dịch của cơ thể quá mẫn cảm. Hệ miễn dịch dị ứng nhận nhầm một chất vốn không có hại thành có hại, sau đó tấn công chất này với cường độ mạnh hơn mức cần thiết. Người có cơ địa dị ứng là người mà cơ thể quá mẫn cảm với một số yếu tố mà phần lớn mọi người thấy chúng lành hoặc không gây hại. Những tác nhân gây dị ứng thông thường là phấn hoa, khói thuốc lá, bụi nhà máy, lông súc vật hoặc biểu bì súc vật (gầu), một số loại thực phẩm, bụi nhà và trong một số ít trường hợp tiếp xúc với không khí hoặc nước quá lạnh cũng gây phản ứng dị ứng. Tình hình dị ứng đậu phộng trên thế giới [22], [18], [9], [8], [15], [17] Tỷ lệ dị ứng đậu phộng ở các nước phương Tây đã được tính là cứ 1000 người thì có 1 người bị dị ứng với đậu phộng, thậm chí có những nước cứ 200 người thì có 1 người bị dị ứng với đậu phộng. Người ta nhận thấy rằng tỷ lệ bị dị ứng đậu phộng đang gia tăng trong những năm vừa qua. Tỷ lệ mắc bệnh dị ứng với đậu phộng ở trẻ dưới 5 tuổi ở Mỹ được báo cáo là đã tăng gấp đôi trong 5 năm từ 1998 đến 2003 (Sampson.2003). Một nghiên cứu khác báo cáo rằng dị ứng đậu phộng chiếm 28% số ca bị dị ứng thực phẩm ở trẻ em (Moneret-Vautrin, et al., 1998). Có một điều khá thú vị là tỷ lệ mắc các bệnh dị ứng đậu phộng ở các nước khác nhau là khác nhau, thông thường những người nhập cư vào Mỹ có mức độ dị ứng thực phẩm thấp hơn so với người Mỹ, nhưng khi theo cùng chế độ ăn uống và lối sống của người Mỹ thì nhanh chóng có cùng mức độ dị ứng như dân bản địa. Nguyên nhân của hiện tượng này hiện nay vẫn đang là một câu hỏi cho các nhà nghiên cứu . Trong báo cáo năm 2001 về 32 trường hợp tử vong do phản ứng phản vệ của cơ thể với các loại thực phẩm (báo cáo thực hiện tại Mỹ), đậu phộng được xác định là nguyên nhân gây ra 14/32 số ca tử vong. Khi nghiên cứu các trường hợp tử vong này, người ta thấy hầu hết các nạn nhân đều bị dị ứng thực phẩm và bị suyễn trước khi bị tử vong (Bock, et al., 2001). Tuy nhiên ở Trung quốc thì số người bị dị ứng với đậu phộng lại thấp hơn rất nhiều so với Mỹ, mặc dù Trung Quốc là nơi tiêu thụ đậu phộng rất lớn. Trong 29 trẻ em tuổi từ 2-12 ở Trung Quốc được nghiên cứu, thì thấy chúng không có dấu hiệu dị ứng lâm sàng đối với đậu phộng. Thật thú vị, dân số người Mỹ gốc Hoa sống tại Mỹ đã có một tỷ lệ dị ứng đậu phộng tương tự với dân số Mỹ nói chung (Beyer, et al., 2001). Tại Úc tỷ lệ bị tử vong do dị ứng đậu phộng ở trẻ em dưới 5 tuổi được ghi nhận là trong vòng 30 năm thì chỉ có một ca bị tử vong, tỷ lệ trẻ em Úc có nguy cơ dị ứng với đậu phộng ở mức độ nghiêm trọng là chỉ có 0.25%, thử nghiệm trên da cho dị ứng đậu phộng trong 456 trẻ em ở Tasmanian tuổi từ 7-8 tất cả đều là âm tính (Kemp, 2005). Một báo cáo gần đây từ Đức cho thấy 103 trường hợp sốc phản vệ được báo cáo bởi bản câu hỏi của bác sĩ trong năm 2004, các loại thực phẩm là trường hợp thường xuyên nhất gây phản ứng phản vệ (chiếm 57%), tiếp theo là do côn trùng chích (chiếm 13%) và liệu pháp thuốc tiêm miễn dịch (chiếm 12%). Đậu phộng và các hạt cây là loại thực phẩm thường xuyên nhất gây ra các phản ứng phản vệ (Mehl, et al., 2005). Tại Canada, tỷ lệ dị ứng đậu phộng được xác định ở trẻ em từ lớp mẫu giáo đến lớp 3 tại trường được lựa chọn ngẫu nhiên ở Montreal là ở khoảng 1.5%-1.76%. Nghiên cứu này bao gồm một bản câu hỏi, tiếp theo là xét nghiệm trên da, đo lường kháng thể IgE đặc hiệu đậu phộng, và các bài kiểm tra thử thách đậu phộng bằng miệng (Kagan, et al., 2003). Những ví dụ này chỉ ra sự chênh lệch lớn về phản ứng phản vệ với đậu phộng ở các nước trên khắp thế giới. Chắc chắn, tỷ lệ mắc dị ứng đậu phộng ở Mỹ cao hơn ở bất kỳ nước nào khác. Nhiều ý kiến đã được đưa ra để giải thích cho hiện tượng này, có ý kiến cho rằng đó là do sự khác biệt trong giống đậu phộng tiêu thụ tại mỗi nơi hoặc sự khác biệt trong phương pháp chế biến đậu phộng cung cấp tại