Tiểu luận Các Axit Amin thiết yếu cho nhu cầu dinh dưỡng của con người

khoa học biết được Arginine cần để tạo ra Urê khử độc NH3 và tăng cường chức năng tế bào gan, từ đó Arginine được sử dụng rộng rãi làm thuốc giải độc gan (Eganin, Daganin 200mg…).[11] Năm 1939, các nhà khoa học cũng khám phá ra Arginine cần để tạo ra Creatine là yếu tố tạo năng lượng và phát triển của tế bào cơ. Từ đó Arginine được uống bổ sung hàng ngày để tăng phát triển cơ, tăng cường năng lượng, tăng sức mạnh, tăng sức bền thể lực (đặc biệt là các vận động viên thể thao). [11] Năm 1998, giải Nobel y học về tim mạch mang tên Nitric Oxide (NO). Nitric Oxide là yếu tố thiết yếu và then chốt bảo vệ hệ thống tim mạch. Nitric Oxide được tổng hợp trong tế bào nội mô động mạch từ nguyên liệu duy nhất là arginine. Từ năm 2004 arginine được uống bổ sung hàng ngày từ thực để tăng cường hoặc phòng chống các bệnh cao huyết áp, xơ vữa động mạch, bệnh mạch vành, đột quỵ não, biến chứng bệnh tiểu đường, và tăng cường chức năng tình dục (Viagra hoạt động qua cơ chế NO). [11] Arginine đóng một vai trò quan trọng trong phân chia tế bào, chữa lành các vết thương, loại bỏ amoniac thoát ra từ cơ thể, chức năng miễn dịch, và sản xuất hormone. Arginine kết hợp với proanthocyanidins hoặc yohimbine, cũng đã được sử dụng như là một điều trị rối loạn chức năng tuyến sinh dục. Những lợi ích và chức năng nếu uống trực tiếp bổ sung L-arginine bao gồm:Tiền thân cho sự tổng hợp nitric oxide (NO) Giảm thời gian lành vết thương tích (đặc biệt là xương) Cực hơn thời gian sửa chữa các mô bị hư hại Giúp giảm huyết áp [9]Kết hợp protein, arginine cũng có thể được chuyển đổi thành Citrulline enzyme PAD. Ngoài ra, arginine có thể được methyl hóa methyltransferases protein. Precursor Arginine là tiền thân của NO cần thiết cho sự tổng hợp của creatine và cũng có thể được sử dụng để tổng hợp polyamine (chủ yếu là thông qua ornithine và đến một mức độ thấp hơn thông qua agmatine), Citrulline , và glutamate. Là một tiền chất của oxit nitric, arginine có thể có một vai trò quan trọng trong điều trị một số bệnh giãn mạch. Sự hiện diện của bất đối xứng dimethylarginine (ADMA), một họ hàng của arginine sẽ ức chế sự phản ứng oxit nitric, do đó, ADMA được coi là một báo hiệu của bệnh mạch máu, cũng giống như L-arginine được coi là một dấu hiệu của một lớp nội mạc khỏe mạnh. Điều trị hypersensitivity Arginine ngà răng (8%) trong các sản phẩm nha khoa (ví dụ, kem đánh răng) cung cấp trợ thủ hiệu quả từ răng nhạy cảm bằng cách đặt một khoáng chất giống như ngà răng, có chứa canxi và phosphate, trong ống ngà răng và trong một lớp bảo vệ trên ngà răng bề mặt. Muối của arginine cũng có thể được sử dụng trong điều trị viêm gan do rượu và xơ gan tiên tiến. Theo nghiên cứu sơ bộ của việc bổ sung L-arginine và các vitamin chống oxy hóa cho thấy rằng sự kết hợp này có thể giúp chống việc cao huyết áp cao bất thường trong ở phụ nữ trong thời thai kỳ nguy cơ cao.[9] Chức năng giải độc gan: Arginine tham gia vòng Urê giúp cơ thể loại bỏ chất độc NH3, quá trình này diễn ra chủ yếu tại tế bào gan. Đồng thời Arginine tăng tạo Glutathione do đó tăng chuyển hóa thải các chất độc cho gan (dược phẩm, rượu, yếu tố độc hại). Arginine cũng tăng bảo vệ màng tế bào gan, màng ty lạp thể tế bào từ đó giảm men gan GOT, GPT…[11] Amino acid L.Arginine tham gia vào chu trình tạo ra ure ở gan, điều hoà nồng độ NH3 bị tăng ở một số bệnh gan, thúc đẩy quá trình tổng hợp protid trong cơ thể.[11]Amino acid L.Arginine ngoại sinh có tác dụng bảo vệ vi tuần hoàn gan trong các tổn thương do thiếu máu cục bộ. Thiếu máu cục bộ tại gan gây ra do sự mất cân bằng giữa chất vận mạch nội sinh và NO dẫn tới co mạch, rối loạn về vận mạch, làm giảm lưu lượng máu do đó gây ra giảm oxy trong máu và gây tổn thương cho gan . Qua nghiên cứu của D.Uhlmann và cộng sự cho thấy, việc bổ sung thêm L-arginine sẽ cải thiện vi tuần hoàn của gan, cải thiện tình trạng thiếu máu cục bộ tại gan. L-arginine có tác dụng bảo vệ gan thông qua việc làm giảm nồng độ amoni trong máu. [12]Khi nồng độ amoni trong máu tăng cao có thể dẫn đến các triệu chứng của bệnh não gan.Arginine là thuốc giải độc gan được sử dụng rất rộng rãi trong bệnh viện. Những bệnh nhân bị viêm gan B, xơ gan, uống nhiều rượu, hoặc trong quá trình điều trị bệnh nào đó phải uống nhiều loại thuốc độc với gan, thì những bệnh nhân này đều phải uốngArginine hàng ngày để giải độc gan. Nếu bạn nằm trong số nhóm người này, uống L-Arginine mang lại 2 điều tuyệt vời: tốt cho gan và sinh ra NO tốt cho tim. [12]L- Arginine là một amino acid rất an toàn và có thể tiếp nhận 4000-6000mg mà không có bất kỳ lo lắng nào về sự nhiễm độc cho cơ thể. Thực tế những liều ở mức cao hơn cũng không gây tác động bất lợi nào. Không có tác dụng phụ nào được ghi nhận trong các tài liệu y khoa liên quan đến L- Arginine. [11]Arginine tham gia tổng hợp Creatine tại gan và thận. 95% Creatine được dự trữ ở cơ. Creatine có vai trò rất quan trọng trong quá trình tạo năng lượng ở cơ và kích thích sự phát triển của cơ. Tại thế vận hội Barcelona 1992, lần đầu tiên Creatine chính thức được sử dụng để tăng thành tích của các vận động viên. [3].Ngày nay hầu hết các vận động viên thể thao đều uống bổ sung hàng ngày3000-6000 mg L-Arginine và khoảng 5000mg Creatine để tăng cường năng lượng, tăng sức mạnh, tăng sức chịu đựng- sức bền của cơ bắp, tăng kích thước và sự phát triển của cơ. [10]. L- Arginine sản sinh ra Nitric Oxide trong tế bào nội mô động mạch. Nitric Oxide là chất đảm nhiệm vai trò phòng chống các bệnh tim mạch. [11] 2.5 Methionine (acid α -amino g -methionine n-butyric): Methionine thuộc loại acid amin chứa lưu huỳnh. Lưu hùynh của methionine bền vững đối với kiềm hơn các acid amin có chứa lưu huỳnh khác (cystine và cysteine). Methionine có vai trò quan trọng trong chuyển hoá vật chất, đặc biệt là quá trình gắn và trao đổi nhóm methyl trong cơ thể. Methionine là nguồn cung cấp chính các nhóm methyl dễ biến trong cơ thể. Các nhóm methyl được sử dụng để tổng hợp choline, một chất có hoạt tính sinh học cao. Choline còn là chất tổng hợp mỡ mạnh nhất: ngăn ngừa mỡ hoá gan. Ngoài ra còn có ảnh hưởng cụ thể vào chuyển hoá lipid và phosphatid trong gan và giữ vai trò quan trọng trong việc ngăn ngừa và chữa xơ vữa động mạch.. Nguồn methionine tốt nhất là sữa, fromage, lòng trắng trứng. Methionine còn hiện diện trong đậu nành, bột mì, cá thu, thịt gà, bò, thỏ.. [13] Cấu tạo hóa học: Hình 2.4 công thức của methionine Công thức phân tử: HO2CCH (NH2) CH2CH2SCH3 Tính chất vật lý: Tinh thể trắng flaky hoặc dạng bột tinh thể. Với mùi đặc biệt. Vị ngọt. Nhiệt độ nóng chảy 280 ~ 281 độ C(phân hủy). 10% dạng dung dịch giá trị PH của 5,6 ~ 6,1. Một luân chuyển (một nguyên tử cacbon chiral). Sự ổn định nhiệt và không khí. Sự bất ổn định với các acid mạnh ,có thể dẫn đến demethylation. Hòa tan trong nước (3.3g/100ml), pha loãng acid và kiềm. Khó để hòa tan trong ethanol, và không hòa tan trong ether. Là một α-amino - axit amin thiết yếu trong nhóm không phân cực. Điều này axit amin được mã hoá bởi ribonu thứ tám, còn được gọi là các bộ ba bắt đầu, vì nó chỉ ra mRNA mã hóa khu vực protein bắt đầu.[13] Nguồn thực phẩm cung cấp methiomine: Mức độ cao của methionine có thể được tìm thấy trong hạt mè, quả hạch Brazil, cá, thịt và một số giống cây trồng khác, methionine cũng được tìm thấy trong hạt ngũ cốc. Hầu hết các loại trái cây và rau quả chứa rất ít của nó. Hầu hết các cây họ đậu cũng thấp methionine. Bổ sung ngũ cốc (methionine) và các loại đậu (lysine), cung cấp một loại protein hoàn chỉnh, [13] là một sự kết hợp cổ điển, tìm thấy trên khắp thế giới, chẳng hạn như trong gạo và đậu, bánh ngô và đậu. Racemic methionine là đôi khi được thêm vào như là một thành phần thức ăn vật nuôi Bảng 2.1 Nguồn thức ăn của Methionine Thực phẩm g/100kg Hạnh nhân 0.151 Đậu, pinto, nấu chín 0,117 Quả hạch Brazil 1,008 Thịt gà, gà hoặc fryers, rang 0,801 Chickpea 0,253 Ngô, màu vàng 0,197 Trứng, màu trắng, khô, đường bột, giảm 3,204 Cá, cá ngừ 0,755 Đậu lăng, nấu chín 0,077 Yến mạch 0,312 Đậu phộng 0,309 Gạo, màu nâu, trung bình hạt, nấu chín 0,052 Sesame hạt giống bột (ít chất béo) 1,656 Protein đậu nành tập trung 0,814 Mầm lúa mì 0,456 Protein đậu nành tập trung 0,814 Sesame hạt giống bột (ít chất béo) 1,656 Gạo, màu nâu, trung bình hạt, nấu chín 0,052 Hấp thu ở trong cơ thể: Cùng với cysteine​​, methionine là một trong hai proteinogenic axit amin chứa lưu huỳnh. S-adenosyl thuộc nhóm methionine (SAM) đóng vai trò cung cấp các methyl. Methionine là một trung gian trong sinh tổng hợp của cysteine​​, carnitine, taurine, lecithin, phosphatidylcholine và phospholipid khác. Chuyển đổi không đúng cách của methionine có thể dẫn đến xơ vữa động mạch.[14] Amino acid này cũng được sử dụng bởi các nhà máy để tổng hợp các etylen. Quá trình này được gọi là Chu kỳ Yang hoặc chu kỳ methionine. [13] Methionine là một trong hai loại axit amin được mã hóa bởi một ribonucleotic duy nhất trong mã di truyền chuẩn (tryptophan, mã hóa bởi UGG, khác). Thông tin của ribonucleotic này cũng là tin nhắn "bắt đầu" cho một ribosome như tín hiệu bắt đầu của protein từ mRNA. Kết quả là, methionine tích hợp vào các vị trí N-thiết bị đầu cuối của tất cả các protein trong tế bào nhân chuẩn và vi khuẩn cổ trong bản dịch, mặc dù nó thường được loại bỏ bằng những thay đổi của dịch protein. Ở vi khuẩn, dẫn xuất N-formylmethionine được sử dụng như axit amin bắt đầu. [13] Hình 2.5 Chu trình Yang  Methionine là một axit amin thiết yếu, không được tổng hợp trong cơ thể người, do đó chúng ta phải bổ sung từ nguồn thực phẩm có chứa methionine hoặc methionine. Trong thực vật và vi sinh vật, methionine tổng hợp thông qua một con đường sử dụng cả acid aspartic và cysteine​​. Đầu tiên, acid aspartic đổi thông qua β-aspartyl-semialdehyde vào homoserine, vào các cặp của các nhóm methylene tiếp giáp. Homoserine chuyển đổi thành O-succinyl homoserine, sau đó phản ứng với cysteine ​​để tạo ra cystathionine, được phân ra thành những homocysteine​​. Methyl hóa tiếp theo của nhóm thiol folate thành methionine. Cả hai cystathionine γ-synthase và cystathionine-β-lyase cần có pyridoxyl-5'-phosphate như là yếu tố cần thiết, và yếu tố cần có homocysteine ​​methyltransferase làvitamin B12.[13] Các enzym tham gia vào sinh tổng hợp methionine: aspartokinase2.β-aspartate-Semialdehyde dehydrogenase3.homoserine dehydrogenase4.homoserine O-transsuccinylase5.cystathionine-γ-synthase6.cystathionine-β-lyase7.methionine synthase (ở động vật có vú, bước này được thực hiện bởi homocysteine ​​methyltransferase) 2.6 Isoleucine (viết tắt là Ile hoặc I) Công thức hóa học HO2CCH (NH2) CH (CH3) CH2CH3. Hình 2.6 công thức phân tử của isoleucine Nó là một acid amin thiết yếu và không thể thay thế vì con người không thể tổng hợp được, vì vậy nó được hấp thu từ nguồn thực phẩm ngoài. Chuỗi ribonu của nó là AUU, AUC và AUA. [15] Với một chuỗi phụ hydrocarbon, isoleucine được phân loại như là một axit amin kỵ nước. Cùng với threonine, isoleucine là một trong hai axit amin phổ biến có mạch nhánh. Bốn phân lập thể của isoleucine bao gồm cả hai diastereomers của isoleucine-L. Tuy nhiên, isoleucine có mặt trong tự nhiên tồn tại trong một hình thức enantiomeric, (2S, 3S)-2-amino-3-methylpentanoic acid. [15] Isoleucine là một trong ba axit amin có chuỗi hydrocarbon bên nhánh. Nó thường được hoán đổi cho nhau với leucine và đôi khi với valine trong protein. [16] Các chuỗi bên của các axit amin không phản ứng và do đó không tham gia vào bất kỳ hóa học liên kết hóa trị trong trung tâm hoạt động enzyme. [16] Các phân tử liên kết với protein đóng vai trò trung tâm trong sự ổn định protein. Cũng lưu ý rằng cacbon β của isoleucine quang học hoạt động, cũng giống như cacbon β của threonine. Hai axit amin, isoleucine và threonine có trong thực tế rằng họ đã có hai trung tâm chiral phổ biến. [16] Đồng phân của isoleucine Bảng 2.2 Hình thức của isoleucine Tên thường gặp isoleucine D-isoleucine L-isoleucine DL-isoleucine allo-D-isoleucine allo-L-isoleucine allo-DL-isoleucine Tên khác (R)-Isoleucine L(+)-Isoleucine (R,R)-isoleucine alloisoleucine (R)-Isoleucine Hình 2.7:Các đồng phân của isoleucine Nguồn thực phẩm có chứa isoleucine Isoleucine là một acid amin thiết yếu trong cơ thể. Điều này có nghĩa là nó phải được bổ sung đầy đủ qua chế độ ăn uống để đáp ứng nhu cầu của cơ thể. Axit amin này được lưu trữ với số lượng lớn ở động vật. Thực phẩm có số lượng cao của isoleucine bao gồm trứng, protein đậu nành, rong biển, gà tây, thịt gà, thịt cừu, pho mát, và cá, đậu lăng, đậu Hà Lan... Isoleucine được coi là một acid amin thiết yếu được tìm thấy trong rất nhiều các protein. Nói cách khác, acid amin này có thể thu được thông qua chế độ ăn uống với số lượng đủ để đáp ứng nhu cầu của cơ thể con người. Isoleucine là một đồng phân của Leucin và là một trong ba nhánh chuỗi axit amin trong gia đình axit amin chuỗi nhánh. Ba axit amin (isoleucine, Leucine, Valine) chiếm gần 70% của tất cả các axit amin trong protein của cơ thể. Như vậy, giá trị của chúng trong việc hình thành và duy trì tính toàn vẹn về cấu trúc và chức năng trong con người là vô hạn.[19]Bảng 2.3 Nguồn Thực phẩm có chứa isoleucine cao bao gồm: [18] Cottage pho mát (khô) 2.475 mg / cup Cottage pho mát (crmd) 1.769 mg / cup Cá và hải sản khác 4,000-6,000 mg / lb Thịt 1,500-6,000 mg / lb Gia cầm 2,000-4,500 mg / lb Sesame hạt giống 2.000 mg / cup Khô, đậu lăng toàn bộ 2.500 mg / cup Đậu phộng đã rang 3.000 mg / cup Những người hoạt động thể thao thường xuyên, hoặc có một chế độ ăn uống thấp protein nên xem xét bổ sung Isoleucine trong khẩu phần ăn. Sự cân bằng lý tưởng là 2 mg leucine và valine cho mỗi 1 milligram của isoleucine. Bổ sung kết hợp cung cấp tất cả các ba acid amin đã nêu trên để nhận được kết quả tốt nhất. [19] Hấp thu trong cơ thể Isoleucine là những acid amin có mạch nhánh. Isoleucine thì được tạo thành từ treonin. Dưới tác dụng của enzym reonindehydratase, treonin bị chuyển hóa thành α – cetobutirat.α-cetobutirat sẽ  ngưng tụ với “acetaldehid hoạt hóa” (acetaldehid hoạt hóa là nhóm α– oxyetyl của chất α– oxyetyl – 2 –tiaminpirophosphat) để tạo thành acid α– aceto –α– oxybutyric một sản phẩm trung gian then chốt trong việc tổng hợp isoleucine. [20] Sự tổng hợp isoleucine từ sản phẩm này tiến hành rất giống sự tổng hợ p valine từ acetolactat. Ở giai đoạn cuối cùng trong phản ứng chuyển amin hóa, cả hai phản ứng liên tiếp nhau đều chỉ có cùng một loại enzyme xúc tác. Tuy nhiên để tổng hợp valine cả hai transaminase đều được sử dụng, còn để tổng hợp isoleucine thì chỉ có một enzyme đượ c sử dụng. Điều đó giải thích hiện tượng là trong thiên nhiên có tồn tại những biến chủng cần isoleucine và không cần valine. [20] Cần chú ý rằng isoleucine ức chế hoàn toàn enzyme treonindehydratase (đúng hơn là enzyme treonindezaminase) là enzyme xúc tác phản ứng đầu tiên của Isoleucine là những acid amin có mạch nhánh. Isoleucine thì được tạo thành từ treonin. Dưới tác dụng của enzym reonindehydratase, treonin bị chuyển hóa thành α – cetobutirat.α- cetobutirat sẽ ngưng tụ với “acetaldehid hoạt hóa” (acetaldehidhoạt hóa là nhóm α– oxyetyl của chấtα– oxyetyl – 2 tiaminpirophosphat) để tạo thành acid α– aceto –α– oxybutyric một sản phẩm trung gian then chốt trong việc tổng hợp isoleucine. [20] Sự tổng hợp isoleucine từ sản phẩm này tiến hành rất giống sự tổng hợp valine từ acetolactat. Hình như, ở giai đoạn cuối cùng trong phản ứng chuyển amin hóa, cả hai phản ứng liên tiếp nhau đều chỉ có cùng một loại enzyme xúc tác. [20] Tuy nhiên để tổng hợp valine cả hai transaminase đều được sử dụng, còn để tổng hợp isoleucine thì ch có một enzyme được sử dụng. Điều đó giải thích hiện tượng là trong thiên nhiên có tồn tại những biến chủng cần isoleucine và không cầnvaline. [20] Cần chú ý rằng isoleucine ức chế hoàn toàn enzyme treonindehydratase (đúng hơn là enzyme treonindezaminase) là enzyme xúc tác phản ứng đầu tiên của chuỗi phả nứng sinh tổng hợp isoleucine. Sự kìm hãm treonindehydratase ở đây mang tính chất canh tranh vì ái lực các enzyme vi L – isoleucine lớn hơn vớ i L –treonine 100 lần. [20] Isoleucine có thể được tổng hợp trong một quy trình nhiều bước bắt đầu từ bromobutane-2 và diethylmalonate tổng hợp isoleucine ban đầu được báo cáo vào năm 1905. sinh tổng hợp Là một acid amin thiết yếu, isoleucine là không tổng hợp được ở động vật, do đó được tiêu hóa từ nguồn bên ngoài từ các thực phẩm có chứa isoleucine. Trong thực vật và vi sinh vật, nó được tổng hợp thông qua một số bước, bắt đầu từ axit pyruvic và alpha-ketoglutarate. Enzyme liên quan đến sinh tổng hợp này bao gồm: Acetolactate synthase (còn gọi là enzym tổng hợp acid acetohydroxy)Acetohydroxy axit isomeroreductaseDihydroxyacid dehydrataseValine aminotransferase Quá trình dị hóa Isoleucine là một glucogenic và một axit amin ketogenic. Sau khi sự chuyển hóa amin với alpha-ketoglutarate qua khung carbon có thể được chuyển đổi vào một trong hai Succinyl CoA, và đưa vào chu trình TCA cho quá trình oxy hóa hoặc chuyển đổi thành oxaloacetate cho gluconeogenesis (glucogenic). Nó cũng có thể được chuyển đổi thành Acetyl CoA và vào chu trình TCA ngưng tụ với oxaloacetate để hình thành citrate. Động vật có vú Acetyl CoA không thể chuyển đổi trở lại carbohydrate nhưng có thể sử dụng trong tổng hợp của cơ quan xeton, axit béo. Do đó, Biotin( được gọi là Vitamin B7 hoặc Vitamin H) là một yếu tố cần thiết cho các quá trình dị hóa isoleucine (cũng như leucine). Nếu không có đầy đủ biotin, cơ thể con người sẽ không thể sử dụng đầy đủ isoleucine và leucine. Điều này có thể dẫn đến nhiều vấn đề sinh lý (liên quan đến bảo trì cơ bắp và tổng hợp protein, chuyển hóa lipid và chuyển hóa acid béo), cũng như các vấn đề nhận thức kết quả từ sự thất bại chung con đường trao đổi chất và những tác động khó chịu của hydroxyisovalerate, một sản phẩm phụ của isoleucine dị hóa không đầy đủ. Isovaleric acidemia là một ví dụ về một rối loạn gây ra bởi dị hóa không đầy đủ của leucine. [21] Hình 2.8 Valine, leucine and isoleucine degradation [23] Tác dụng Các nghiên cứu cho thấy rằng các proteins có các tác động khác nhau trên chức năng não bộ. Một số protein có hại được tìm thấy trong máu. Trong đó có chảy máu do vỡ giãn tĩnh mạch thực quản sẽ làm mất máu nặng. Các thành phần của máu được hấp thu vào ruột non. Các độc chất tạo ra do quá trình vi khuẩn tiêu hóa protein được hấp thu tại ruột già. Chảy máu do vỡ giãn tĩnh mạch thực quản thường xảy ra sau khi độc chất trong máu gia tăng. Thịt, cá và trứng cũng có chứa một số protein có hại. Các rau củ là nguồn protein ít có tác dụng độc hơn và vì vậy dung nạp tốt hơn. [23] Việc lựa chọn các acid amin thích hợp là quan trọng. Trong máu các bệnh nhân xơ gan thường bị thiếu các acid amin chuỗi phân nhánh và thừa acid amin thơm. Các thực phẩm có tỷ lệ cao các acid amin chuỗi phân nhánh gồm có sữa và các chế phẩm của sữa và các thực phẩm có nguồn gốc từ thực vật. Thịt và cá chứa một tỷ lệ cao các acid amin thơm. Các acid amin chuỗi phân nhánh (valine, leucine, isoleucine) ngừa bệnh lý não do gan, còn các acid amin thơm (tyrosine, phenylalanine) và methionine thì ngược lại. Các acid amin chuỗi phân nhánh được chuyển hóa ngoài gan và không làm gia tăng nồng độ các độc chất khi chúng bị chuyển hóa. Các acid amin chuỗi phân nhánh ngăn ngừa sự thoái hóa protein ở cơ. Khi có sự cạnh tranh để vận chuyển xuyên qua hàng rào máu não do hiệu quả âm tính của các acid amin thơm mà chúng sẽ được đưa vào não ở một lượng tăng cao. Trong não các acid amin này sẽ ức chế chức năng của não. Các chất này là những chất vận chuyển thần kinh giả. Tỷ lệ acid amin chuỗi phân nhánh (valine, leucine, isoleucine) / acid amin thơm (tyrosine, phenylalanine) được gọi là chỉ số Fischer. Ở người khỏe mạnh là 3 (acid amin chuỗi phân nhánh nhiều gấp 3 lần acid amin thơm trong máu). Ở những bệnh nhân bị xơ gan tỷ lệ này vào khoảng 1 - 2. Ðộ hôn mê và độ trầm trọng của bệnh lý não do gan liên quan chặt chẽ với tỷ số này. [23] Isoleucine có thể rất hữu ích trong việc ngăn ngừa bệnh về cơ và thúc đẩy việc sửa chữa mô sau khi phẫu thuật hoặc chấn thương. Isoleucine có thể hỗ trợ hiệu ứng đồng hóa của các chuỗi axit amin phân nhánh trên tổng hợp protein cơ. Isoleucine tác động tích cực trên protein cơ bắp ở những người bị mất protein cơ. Amen và Yoshumira đã trình bày chứng cứ chỉ ra rằng isoleucine, leucine, và valine rất quan trọng trong việc kích thích chức năng đồng hóa ở người. Về cơ bản, isoleucine được công nhận là một axit amin có thể làm tăng sức bền và giúp chữa lành các tế bào cơ. Nó là đặc biệt khuyến khích cho các vận động viên chuyên nghiệp và xây dựng cơ thể, như chức năng chính của isoleucine trong cơ thể được tăng lên các mức năng lượng và giúp cơ thể phục hồi từ các hoạt động thể chất nặng. Isoleucine là một acid amin được biết đến với khả năng của mình để tăng sức chịu đựng và giúp chữa lành và sửa chữa các mô cơ và tăng tác dụng đông máu tại của chấn thương. Acid amin này đặc biệt quan trọng đối với các vận động viên nghiêm trọng và xây dựng cơ thể bởi vì chức năng chính của nó trong cơ thể là để tăng năng lượng và giúp cơ thể phục hồi từ các hoạt động thể chất nặng. Isoleucine là chuỗi axit amin phân nhánh (BCAA). Có ba axit amin chuỗi nhánh trong cơ thể, isoleucine, valine, leucine, và tất cả chúng giúp thúc đẩy phục hồi cơ bắp sau khi tập thể dục. Isoleucine thực sự là chia nhỏ cho năng lượng trong các mô cơ. Cũng giữ mức năng lượng bằng cách giúp điều hòa lượng đường trong máu ổn định, sự thiếu hụt của isoleucine triệu chứng tương tự như hạ đường huyết, và có thể bao gồm nhức đầu, chóng mặt, mệt mỏi, trầm cảm, rối loạn, và kích thích. Isoleucine, cùng với hai nhánh chuỗi-amino-acid thúc đẩy phục hồi cơ bắp sau khi tập thể dục riêng của mình nó là cần thiết cho sự hình thành của hemoglobin cũng như hỗ trợ với quy định của lượng đường trong máu cũng như mức độ năng lượng. Nó cũng tham gia vào việc hình hành cục đông máu. Nghiên cứu cho thấy amino acid này có độc tính rất thấp ở các cấp độ pharmatological lên đến 8% của giải pháp tập trung ở chuột. Isoleucine cũng hỗ trợ trong việc ngăn ngừa lãng phí cơ. Axit amin được biết là thúc đẩy việc sửa chữa mô sau khi bị thương hoặc phẫu thuật. Hơn nữa, có một bằng chứng đáng kể được báo cáo trong các tài liệu mà gia đình axit amin chuỗi nhánh có tác động đồng hóa vào quá trình tổng hợp protein cơ. Đó là lý do tại sao một bổ sung với isoleucine tích cực có thể ảnh hưởng đến nội dung cơ tăng protein trong cơ thể con người bị mất protein cơ bắp. Một số tác giả đã trình bày một bằng chứng cho thấy rằng ba axit amin được xem xét là rất quan trọng để kích thích chức năng đồng hóa ở người. Isoleucine cũng được chuyển đổi trong gan để ổn định lượng đường trong máu, do đó, nó có thể hữu ích trong việc duy trì mức đường huyết thích hợp. Nếu sử dụng isoleucine giữa 200 và 2.000 mg mỗi ngày. Thiếu isoleucine là chỉ tìm thấy ở những người thiếu protein nhưng các triệu chứng có thể bao gồm nhức đầu, chóng mặt, mệt mỏi, trầm cảm, rối loạn cũng như khó chịu. Các triệu chứng của thiếu hụt có thể bắt chước các triệu chứng của hạ đường huyết. Chất dinh dưỡng này cũng đã được tìm thấy thiếu những người có rối loạn tâm thần và thể chất, nhưng nhiều nghiên cứu hơn là yêu cầu về điều này. Hình 2.9 sinh tổng hợp Methionine Các con đường sinh hóa khác: Mặc dù cơ thể người không thể tổng hợp methionine, nhưng vẫn có thể sử dụng nó trong một loạt các con đường sinh hóa Từ homocysteine Methionine được chuyển đổi S-adenosylmethionine (SAM) bắt đầu từ methionine adenosyltransferase. SAM hoạt động như là nhà cung cấp methyl trong nhiều Phản ứng methyltransferase, và được chuyển đổi sang adenosylhomocysteine​​-S (Sah). Adenosylhomocysteinase chuyển đổi Sah để homocysteine​​.Có hai ứng dụng của homocysteine​​: nó có thể được sử dụng để tái tạo methionine, hoặc để hình thành cysteine​​.[22] Tái sinh của methionine Methionine có thể được tái sinh từ homocysteine ​​qua enzym tổng hợp methionine trong một phản ứng cần có Vitamin B12 là yếu tố cần thiết nhất. Homocysteine ​​cũng có thể được remethylated bằng cách sử dụng glycine betaine (NNN-trimethyl glycine, TMG) methionine qua enzyme betaine homocysteine ​​methyltransferase (EC2.1.1.5, BHMT). BHMT chiếm 1,5% tất cả các protein hòa tan của gan, và bằng chứng gần đây cho thấy rằng nó có thể có một ảnh hưởng lớn hơn trên nội cân bằng methionine và homocysteine ​​hơn so với methionine synthase.Chuyển đổi để cysteine Homocysteine ​​có thể được chuyển đổi sang cysteine​​.(5) Cystathionine-β-synthase (một loại men phụ thuộc vào PLP) kết hợp homocysteine ​​và serine để sản xuất cystathionine. Thay vì làm giảm cystathionine qua cystathionine-β-lyase, như trong con đường sinh tổng hợp, cystathionine chia nhỏ để cysteine ​​và α-ketobutyrate thông qua (6) cystathionine-lyase-γ.(21) α-ketoacid dehydrogenase enzyme chuyển đổi α-ketobutyrate propionyl-CoA, chuyển hóa succinyl-CoA trong một quá trình gồm ba bước (propionyl-CoA).[22] Hình 2.10 tổng hợp methionine Racemic methionine có thể đượ