Tiểu luận Tìm hiểu về sự biến đổi protein của ngũ cốc trong quá trình bảo quản, chế biến

MỤC LỤC

 

Lời mở đầu Trang 1

1. Tổng quan về protein 2

1.1 Vai trò của protein trong đời sống 3

1.2 Vai trò của protein trong thực phẩm 4

2 Tổng quan về ngũ cốc 4

2.1 Lúa 4

2.2 Hạt lúa mì 5

2.3 Ngô 6

2.4 Hạt kê 7

2.5 Yến Mạch 7

2.6 Đậu tương 8

3 Hệ thống protein trong ngũ cốc 9

3.1 Albumin 10

3.2 Globulin 11

3.3 Prolamin 11

3.4 Glutenlin 11

3.5 Gliadin 12

3.6 Glutenin 13

3.7 Hệ thống protein đậu tương 14

4 Tính chất chức năng của protein ngũ cốc 16

4.1 Khả năng hydrat hoá 17

4.2 Khả năng hòa tan 18

4.3 Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm 18

4.4 Khả năng tạo nhớt 24

4.5 Khả năng tạo gel 24

4.6 Khả năng tạo bọt và kết cấu bọt của sản phẩm 26

4.7 Khả năng nhũ tương 27

4.8 Khả năng cố định mùi và giữ mùi 28

5. Những biến đổi của protein ngũ cốc trong bảo quản và chế biến 28

5.1 Những biến đổi protein ngũ cốc trong bảo quản nguyên liệu hạt 28

5.2 Những biến đổi protein của ngũ cốc trong chế biến 30

5.2.1 Biến đổi do nhiệt 30

5.2.2 Biến đổi do tác nhân cơ học 32

5.2.3 Biến đổi do enzym 34

5.2.4 Biến đổi do phản ứng thủy phân 37

Kết luận 39

Tài liệu tham khảo 40

Bảng phân công công việc 41

 

doc43 trang | Chia sẻ: leddyking34 | Lượt xem: 5512 | Lượt tải: 1download
Bạn đang xem trước 20 trang tài liệu Tiểu luận Tìm hiểu về sự biến đổi protein của ngũ cốc trong quá trình bảo quản, chế biến, để xem tài liệu hoàn chỉnh bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
nghịch giữa protein hòa tan được trong axit axetic 0.1M và khả năng làm bánh (lúa mì cứng không làm bánh được vì thiếu các dưới đơn vị có khối lượng phân tử 90000, 132000 và 134000 dalton) Như vậy glutenin có liên quan chặt chẽ tới độ đàn hồi của bột nhào. Với bột mạnh có thể thêm một chút tác nhân oxy hóa để làm cho chất lượng bột nhào tăng lên. Vậy là các cầu disulfua và các trao đổi cầu disuafua có vai trò rất lớn. Do glutenin có tính chất ưa béo bề mặt cao có khả năng liên kết với các hợp phần lipit nên đã tạo ra những màng mỏng không thấm đối với CO2. 3.7. Hệ thống protein đậu tương ( đậu nành): Hàm lượng protein cua đậu nành cao hơn cả thịt cá và gần gấp đôi các loại đậu khác, trung bình trong đậu nành có 40-50% protein. Protein của đậu nành có chứa đầy đủ tám loại amino acid thiết yếu (leucin, izoleuzin, valin, treonin, lizin, methyonin, phenyalanin, tryptophan) cho cơ thể con người.Hàm lượng amino acid này tương đương với hàm lượng amino acid trong trứng gà, đặc biệt trytophan rất cao gần gấp rưỡi của trứng. Vì thế nói đến giá trị của protein đậu nành cao là nói đến hàm lượng lớn của nó cả sự đầy đủ và cân đối của tám loại amino acid. Trong đậu nành có chứa lecithin (thường chứa 3% protein của đậu nành) tác dụng làm cho cơ thể trẻ lâu , sung sức tăng cường trí nhớ, tái tạo các mô , làm cứng xương và tăng cường sức đề kháng của cơ thể, làm giảm lượng cholestrol trong máu (giảm khoảng 30% nếu sử dụng 36 grams mỗi ngày) Ngày nay protein đậu nành được thừa nhận ngang hàng với protein thịt động vật Protein của đậu nành dễ tiêu hóa, không có cholesterol, và ít chất béo bão hòa thường có nơi thịt động vật. Các lá mầm của đậu nành đựoc tạo ra từ các tế bào kéo dài, bên trong chứa các “thể protein” hình cầu đưòng kính từ 0.1-0.5um. Các thể protein vẫn giữ được nguyên khi nghiền vừa phải và có thể tách riêng từ bột đã khử béo. Các “thể protein” này chứa phần lớn các protein của hạt. Protein dự trữ (globulin) có thể bị thuỷ phân trong thời gian hạt nảy mầm để làm chất dinh dưỡng cho phôi sinh trưởng. Còn protein cấu trúc hoặc protein chức năng cho enzim và chất kìm hãm enzim thường được định vị trong phần còn lại của tế bào. Sau khi hòa tan trong nước hoặc ở kiềm nhẹ, các protein của đậu tương có thể tách chiết ra nhiều bằng sắc ky ‎‎ thấm gel, bằng điện di, bằng siêu ly tâm. Với phương pháp siêu ly tâm người ta đã tách ra được bốn đoạn ứng với các hệ số sa lắng S20, ω. Tỷ lệ cũng như đặc trưng của từng đoạn Các globulin 7S và 11S chiếm trên 70% tổng lượng protein của hạt. tùy theo giống đậu tương, tỷ lệ globulin 11S globulin 7S nằm giữa 0.5 và 3. Globulin 11S hay là glixinnin được cấu tạo nên từ 12 “dưới đơn vị” tương đối ưa béo: 6 dưới đơn vị có tính axid (A) và có tính kiềm (B) người ta đã biết “dưới đơn vị” khởi đầu AB là đơn chuỗi được tách ra do sự thủy phân ở giai đoạn “cuối Riboxom”. Polipedtid A luôn luôn gắn liền với Peptid B qua cầu disulfua ( ASSB) Do đó người ta cũng có thể coi gl‎ixinin được cấu tạo từ 6 dưới đơn vị AB. Người ta đã đề xuất 1 mô hình cấu trúc của glixinin như sau: các dưới đơn vị được sắp xếp thành 2 hình 6 cạnh chồng lên nhau tạo cho phân tử có một hình thể cầu rắn chắc. mỗi dưới đơn vị A sẽ nằm gần 3 dưới đơn vị B và ngược lại. Trong phân tử có từ 42-46 nguyên tử lưu huỳnh ở dưới dạng các cầu disulfua nối kép dưới đơn vị hoặc trong nội 1 dưới đơn vị. sự có mặt một số nhóm tiol sẽ làm dễ dàng cho sự trao đổi cầu disulfua. Glixinin dẽ dàng bị phân li thành các “dưới đơn vị” của mình khi gia nhiệt đến 800C, ở lực ion thấp ( 0.01), ở PH acid hay kiềm hoặc khi có mặt ure, chất tẩy rửa hoặc tác nhân khử. Khi lực ion cao hơn thì cấu trúc bậc 4 lại bền vững có thể là do tăng tính ưa béo bề mặt của các dưới đơn vị hoặc là do sự trung hòa của nhóm tích điện bởi các ion muối ( làm giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các dưới đơn vị) ở PH trung tính và các lực ion bằng 0.1 glixinin tự liên hợp lại nhưng mức độ trùng hợp còn bé. Globulin 7S, là beta0-conglixinin, thường chiếm gần 35% trọng lượng protein của hạt là một glucoprotein chứa gần 5% gluxit. Phân tử cấu tạo nên từ 3 dưới đơn vị α, α’ và β, có tính acid. Các dưới đơn vị α, α’ (M=54000) có thành phần acid amin rất giống nhau, thiếu xistein xistin. Dưới đơn vị β (M=42000) không chứa xistein và methionin. Ở PH giữa 5-10 khi lực ion yếu (M=0.1), β-conglixinin tạo thành 1 dime gồm 6 dưới đơn vị (M=370000) ở môi trường acid hay kiềm hoặc khi thẩm tách ở lực ion 0.5 thì phân tử sẽ tự phân li thành các dưới đơn vị. Trong các thực phẩm ở PH trung tính và không được gia nhiệt thì Globulin 7S và 11S nói chung đều ở trạng thái hoạt động, không bị biến tính, phân tử ở dạng đime (7S) và oligome(11S) vì lực ion yếu. Các xử lí nhiệt và thay đổi PH sẽ làm biến tính cấu trúc bậc 2,3,4 trong đoạn 7S còn có các hemaglutinin (hay lectin) mà phân tử của chúng có thể tạo phức khá bền vững với các hợp chất gluxit. Tương tác giữa các lectin với các glucoprotein có mặt ở trên bề mặt các hồng cầu sẽ làm ngưng kết các tế bào này. Phần lớn các hạt họ đậu đều chứa lectin và một số chất khác ( ví dụ: rixin) thường rất độc đới với động vật Ở đoạn 7S cũng có các chất kìm hãm proteiaza như antitrypxin Kunitz ( protein hình cầu gồm 1 chuỗi với 181 acidamin), antitrypxin Bowman - Birk ( phân tử gồm 1 chuỗi với 71 acid amin, có 7 cầu disulfua). Nói chung các chất kĩm hãm proteinaza cũng như các hemaglutenin có trong sản phẩm từ đậu tương có thể bị khử hoạt nếu sản phẩm được gia nhiệt đầy đủ trong điều kiện môi trường ẩm 4.Tính chất chức năng protein của ngũ cốc Tính chất chức năng là gì? Ngoài tính chất dinh dưỡng, mỗi chất hay hợp phần thực phẩm còn có những khả năng tác dụng nhất định, có quan hệ tới việc tạo ra hình thù, trạng thái cũng như chất lượng của sản phẩm thực phẩm. Nguời ta gọi khả năng này là tính chất chức năng. Tính chất chức năng là tất cả các tính chất có ảnh hưởng tới tính hữu ích của một hợp phần trong thực phẩm. Thông qua tính chất chức năng nhiều sản phẩm thực phẩm có kết cấu hài hoà, tính hấp dẫn và chất lượng cảm quan cao. Tính chất chức năng của protein trong thực phẩm có thể phân thành ba nhóm chính như sau: - Các tính chất do tương tác giữa protein và nước bao gồm: khả năng hấp thụ và giữ nước, khả năng cố kết, khả năng phân tán, khả năng hoà tan và tạo nhớt. - Các tính chất do tương tác protein – protein bao gồm: các hiện tượng kết tủa, tạo gel, tạo màng, tạo sợi, tạo bột nhão. - Các tính chất bề mặt: khả năng nhũ hoá, khả năng tạo bọt. Đối với ngũ cốc thường có các tính chất chức năng như: - Bột nhão: tạo được khuôn và màng có tính nhớt đàn hồi, bám dính biến tính được bởi nhiệt và có cấu trúc gel - Các sản phẩm bánh từ bột mì: có khả năng hấp thụ nước, tạo nhũ tương, tạo bọt và màu vàng nâu. 4.1. Khả năng hydrat hoá: Các sản phẩm ngũ cốc trước khi đem chế biến thường ở dạng khô nên khi sử dụng cần phải được hydrat hoá. Quá trình hydrat hoá của một protein khô bao gồm các giai đoạn sau: Protein khô Ngưng tụ nước thành nước lỏng Trương nở Các hạt không tan và bị trương phồng Hấp thụ nước thành một lớp dày Sonvat hoá và phân tán Dung dịch Bốn giai đoạn đầu của quá trình hydrat hoá có liên quan tới các hiện tượng như trương nở, thấm ướt, giữ nước, cố kết và bám dính. Giai đoạn 5 sẽ tạo ra độ phân tán, độ nhớt hoặc độ đặc. Sự hấp thụ và giữ nước của protein có vai trò rất lớn đến kết cấu của bột nhào làm bánh mì. Khi hấp thụ vào làm tẩm ướt protein nhưng không làm protein hoà tan thì sẽ làm cho protein trương lên do đó sẽ tạo cho thực phẩm có độ đặc, độ nhớt và bám dính. Gluten có khả năng hút nước rất mạnh, có thể hút được một lượng nước rất lớn, gấp hai lần khối lượng của bản thân. Khi hút nước gluten trương lên và đóng vai trò như bộ khung và liên kết với các hạt tinh bột đã trương nở trên bề mặt bộ khung đó. Dựa vào tính chất hydrat hóa này người ta ứng dụng trong công nghệ sản xuất đậu phụ từ hạt đậu tương có trải qua công đoạn ngâm hạt. Mục đích của công đoạn này là làm cho hạt hút nước, trương nở, phá vỡ tế bào hạt để các chất hòa tan thoát ra. Chất lượng quá trình ngâm phụ thuộc vào thời gian ngâm, nhiệt độ ngâm, lượng nước ngâm. - Thời gian ngâm: nếu thời gian ngâm quá ngắn thì cấu trúc hạt chưa bị phá vỡ. Nếu thời gian ngâm dài quá thì pH của khối hạt giảm do sự lên men lactic - Lượng nước ngâm: Thông thường lượng nước ngâm vừa đủ là khi tỉ lệ đậu/ nước = 1:2,5. Với tỉ lệ này độ trương nở của hạt cao, độ chua không đáng kể, tiêu hao chát khô khoảng 0.6g/100g đậu. - Nhiệt độ ngâm: ngâm 5-6h ( 150C- 350C), ngâm 3-4h ( 150C- 350C). 4.2. Khả năng hòa tan Độ hòa tan là một chỉ số quan trọng đối với các protein được sử dụng trong đồ uống. Biết được độ hòa tan sẽ có ích khi xác định các điều kiện tối ưu để trích ly, tinh chế, cũng như phân đoạn các protein có nguồn gốc tự nhiên. Ngoài ra biết được khả năng hòa tan của protein trong các điều kiện khác nhau sẽ là gợi ‎tốt trong việc định hướng sử dụng protein này. Khả năng hòa tan giúp protein khuếch tán nhanh hơn Khả năng hòa tan được ứng dụng nhiều trong công nghệ chế biến sữa đậu nành, sản xuất nước tương, và các dạng bột ngũ cốc hòa tan. 4.3. Khả năng tạo kết cấu và tạo hình. Do khả năng tạo kết cấu, các protein là cơ sở cấu trúc của nhiều loại thực phẩm. Khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp của sản phẩm: Tính chất chức năng đặc biệt của các protein từ gluten bột mì là khả năng tạo thành bột nhão có tính cố kết và tính nhớt dẻo sau khi được nhào trộn với nước ở nhiệt độ bình thường. Đây là cơ sở của sự biến đổi bột mì thành bột nhão rồi tiếp đó qua lên men rồi nướng, bột nhão chuyển hoá thành bánh mì. Trong bột mì, ngoài các protein của gluten (gliadin và glutenin) còn có các hạt tinh bột, các pentozan, các lipit các cực và không cực và các protein hoà tan. Tất cả các chất này đều góp phần vào việc tạo nên mạng lưới bột nhão hoặc kết cấu cuối cùng của bánh mì. Gliadin và glutenin thường chiếm một tỉ lượng rất cao (75- 95%) trong gluten. Kích thước phân tử của chúng lại lớn do đó quyết định phần lớn tính chất kỹ thuật của gluten. Trước hết glutenlin và gliadin có chứa ít acid amin ion hoá được nên chúng hoà tan kém trong dung dịch nước trung tính, nhưng lại giàu glutamin (trên 30% trọng lượng) và các acid amin chứa nhóm hydroxyl. Do đó làm cho gluten có khả năng hấp thụ nước và có khả năng cố kết, bám dính cao. Trong gliadin và glutenin, cũng chứa khá nhiều acid amin không cực (51% số gốc acid amin) nên dễ phát sinh các tương tác ưa béo vốn có tác dụng tập hợp các phân tử protein cũng như đính thêm các phân tử lipid vào protein, do đó cũng làm tăng thêm khả năng cố kết và bám dính của gluten. Trong hai chất chính này, glutenin là hợp phần tạo ra độ đàn hồi, lực cố kết và mức độ chịu nhào trộn. Còn gliadin lại làm cho bột nhão có tính lưu, tính kéo dãn và khả năng trương nở làm tăng thể tích bánh. Trong gluten còn có các liên hợp phân tử protein có khối lượng cao (qua cầu disulfua) do đó cũng làm cho protein có khả năng tạo sợi tốt. Cơ chế tạo thành bột nhão: Bột nhão thường chỉ chứa bột mì, nước, natriclorua. Thành phần và vai trò các chất trong bột nhão được trình bày trong bảng dưới đây: Thành phần Số lượng (theo trọng lượng) Vai trò Bột mì 100 Nguồn gluten, tinh bột, lipid Nước 50 – 65 Tác nhân hoá dẻo Natriclorua 2 Tạo vị, làm cứng gluten Nấm men 2 Lên men để tạo CO2 Malt 0.5 Nguồn amilaza, proteaza Muối amon 0.5 Cơ chất cho nấm men Đường saccharose hoặc glucose) 6 Tạo vị, màu, cơ chất cho nấm men Bột sữa (đã tách bơ) 6 Tạo vị, màu, tác dụng đệm pH. Lipid 4 Cải biến kết cấu Canxi propionat 0.2 Tác nhân chống vi sinh vật Vitamin vết Tăng giá trị dinh dưỡng Khi bột được thêm nước, natriclorua và nhào trộn trong 10 – 20 phút, các protein của gluten sẽ hấp thụ nước, định hướng, sắp xếp lại thành hàng và giãn mạch từng phần nên sẽ làm phát sinh các tương tác ưa béo và hình thành cầu disulfua mới (qua phản ứng trao đổi – SH/ -S-S). Một mạng protein ba chiều có tính nhớt đàn hồi được thiết lập, dần dần những tiểu phần biến thành những màng mỏng bao lấy xung quanh các hạt tinh bột và những hợp phần khác có trong bột mì. Khối bột trở thành đàn hồi và dễ chảy gọi là bột nhão. Thường thì loại bột “mạnh”, cần phải có thời gian nhào trộn dài để bột nhão thu được có tính cố kết cao. Với loại bột “yếu”, nếu thời gian nhào trộn và cường độ nhào quá một mức nào đó, sẽ làm phá huỷ các cầu disulfua (nhất là khi không có không khí) và bột nhão sẽ chảy. Sau khi trộn nấm men để lên men trong vòng 2 -3h. Khí cacbonic tạo ra làm bột nhão phồng ra dưới dạng những túi khí được bao bằng màng mỏng gluten. Mạng lưới protein đặc trưng cho những tính chất như sau: - Tính dễ kéo giãn làm cho màng có thể thay đổi được hình dạng. - Tính không thấm khí, làm cho màng giữ lại khí cacbonic tạo ra khi lên men và trương phồng được. - Tính đàn hồi cũng góp phần giữ khí cacbonic và hình thành cấu trúc xốp cho sản phẩm. - Khả năng giữ nước cao làm cho sản phẩm có độ mềm sau khi nướng. Thực tế cho thấy nếu cho thêm vào các chất khử như xistein sẽ phá huỷ các cầu disulfua do đó làm cho lực cố kết của bột nhão bị giảm xuống. Ngược lại nếu thêm các tác nhân oxi hoá như kali bromat sẽ làm tăng độ cứng và độ đàn hồi. Các lipid trung tính và có cực của chính bột hoặc được thêm vào bột nhão sẽ tương tác với gliadin vàglutenin do đó có thể làm yếu hoặc tăng cường mạng gluten. Khi nướng 20 – 40 phút trong lò có nhiệt độ 230- 2600C hình như không gây thêm biến tính quan trọng nào cho các protein của gluten. Có thể là do khi ở trong bột, gliadin và glutenin đã bị giãn mạch từng phần và càng trở nên nhiều hơn trong quá trình nhào trộn bột. Song hình như các protein này vẫn chịu được tổn thất phụ khi ở nhiệt độ nướng thường (dưới 1000C). Ở nhiệt độ trên 70 - 800C các protein của gluten giải phóng nước và tiếp đó lượng nước này được các hạt tinh bột đã hồ hoá từng phần hấp thụ. Tuy nhiên các protein của gluten cũng đóng vai trò rất quan trọng trong quá trình nướng, chúng có khả năng giữ lại nước do đó làm cho ruột bánh có độ mềm (40 – 50% nước). Trong thời gian nướng, các protein hoà tan của bột mì (albulmin và globulin) đều được biến tính và tập hợp lại và chính sự tạo gel này cũng góp phần hình thành ruột bánh. Thông thường người ta muốn thêm vào sản phẩm các protein từ bên ngoài để làm giàu giá trị dinh dưỡng. Song các protein “ngoại” này không phải tất cả đều thích hợp với sự hình thành một mạng gluten vừa ý. Có thể tránh được hệ quả không mong muốn này bằng cách dùng protein của đậu tương hoặc của sữa đã được biến tính nhiệt vừa phải tốt hon là dùng dưới dạng nguyên thuỷ. Việc thêm các lipid hoặc là các glycolipid của bột mì (digalactosil diglycerit) hoặc là chất hoạt động bề mặt tổng hợp (este phi ion của saccharoza hoặc sterol -2-lactilat natri đã được ion hoá) sẽ cho phép phối trộn được với các protein ngoại hoặc các bột ngũ cốc khác nhau mà không làm hỏng cấu trúc của bánh. Điều đó chứng tỏ tầm quan trọng của của các glycolypit trong việc thiết lập nên các liên kết hydro và các liên kết ưa béo “kỵ nước” trong mạng gluten. Cũng có thể thêm các gluten đã tách biệt vào bột mì để tăng cường mạng lưới của bột nhào. Gluten cũng được dùng như một tác nhân kết nối trong các sản phẩm thịt khác nhau do tính chất bám dính của nó. Sự tương tác giữa gliadin & glutenin Ứng dụng đối với đậu tương: Người ta ứng dụng tính chất này để sản xuất đậu phụ: - Trong công đoạn kết tủa sau khi gia nhiệt dịch sữa để cho protein hòa tan đông tụ trước khi qua khâu ép định hình. Đây là công đoạn quyết định tới chất lượng sản phẩm tạo thành. - Các tác nhân gây kết tủa là: + Nước chua tự nhiên, dấm, thạch cao. Nếu dùng nước chua thì hoa đậu nổi lên trên bề mặt, nếu dùng thạch cao thì hoa đậu chìm xuống đáy bề mặt. + CaCl2, CaSO4 + Acid hữu cơ: acid lactic, acid acetic, acid citric. - Kết tủa phải đạt các yêu cầu sau: + Nhiệt độ kết tủa dịch sữa khi kết tủa là > 950C + pH > 6 - Độ pH của nước chua là 4- 4,5. Sản phẩm tàu hũ cũng là sản phẩm kết tủa protein dịch sữa đậu nành bằng CaSO4 ở mức keo tụ vừa phải, các kết tủa không bị kết vón nổi lên. Khối dịch sữa đông đặc như thạch chứ không quá chặt như đậu phụ. Tác nhân kết tủa 80- 90g bột năng + 20g CaSO4 khuấy đều, hòa tan trong dịch đậu đã chuẩn bị sẵn. Đậu hũ (tào phớ) Đậu phụ Sự đông tụ và sự tạo màng mỏng: Các dung dịch đặc protein đậu tương có thể cho đông tụ bằng nhiệt trên một bề mặt kim loại phẳng kiểu thiết bị sấy trục lăn. Các màng thu được thường mỏng, mịn, ngậm nước, có thể cuộn lại, cắt và ép. Có thể thu được các màng mỏng lipoprotein tự hình thành trên bề mặt sữa đậu nành để ở 950C trong vài giờ, là do sự bốc hơi nước và sự đông tụ nhiệt các protein. Các màng mới tạo ra khi bóc màng cũ ra khỏi bề mặt. Sự tạo sợi: Việc kéo sợi protein đậu tương có nhiều điểm tương tự như kéo sợi tổng hợp. Để tạo sợi, cần thiết phải đi từ các isolat có chứa ít nhất 90% protein, thường có 4 – 5 giai đoạn kế tiếp nhau, nhưng cũng có thể thực hiện liên tục: - Chuẩn bị một dung dịch protein có nồng độ cao bằng cách đưa lên pH bằng 10. Trong điều kiện này các lực đẩy tĩnh điện sẽ phân ly hoàn toàn làm cho các chuỗi polypeptit giãn mạch trọn vẹn. - Cho dịch đã chuẩn bị qua một bản có đục lỗ (trên 1000 lỗ) có đường kính 50 – 100 micromet. Khi các phân tử protein đã giãn mạch đi qua các lỗ sẽ tụ định hướng theo chiều của dòng chảy. Các phân tử có xu hướng kéo căng ra và tự sắp xếp song song với nhau. - Cho các sợi đã hình thành vào ngay một bể đựng acid và NaCl để protein được đông tụ nhờ pH đẳng điện và nhờ hiệu ứng muối kết. Các protein của từng sợi sẽ tuơng tác với nhau thông qua cầu hydro và cầu disulfua để hình thành một sợi protein ngậm nước. - Các sợi protein đã đông tụ được kéo ra khỏi bề mặt trục lăn. Tốc độ trục lăn phải như thế nào để các sợi được vuốt ra và để các chuỗi polypeptit hoàn thiện việc sắp xếp, tự liên hợp lại. - Các sợi tiếp đó được nén hoặc được gia nhiệt giữa các trục lăn để khử đi một phần nước. Do đó làm tăng lực cố kết và độ cứng. 4.4. Khả năng tạo độ nhớt Độ nhớt của protein trong bột nhào là do tương tác protein – protein. Các liên kết này vừa đủ sẽ làm cho protein có tính nhớt dẻo. Các thay đổi pH, nhiệt độ, lực ion cũng như thêm các ion Ca2+, các tác nhân oxi hoá, các thuốc thử dẫn tới các phá huỷ các liên kết hydro hoặc disulfua đều có thể làm thay đổi sâu sắc độ nhớt của dung dịch protein. Tuy nhiên, độ nhớt của phần lớn protein đều tăng lên trong môi trường kiềm vì sự tích điện âm dẫn đến sự giãn mạch và sự kéo dài cực đại. Người ta lợi dụng điểm này để chế hoá các sợi protein của đậu tương. Độ đặc và độ nhớt của các hệ thống protein đều là những tính chất chức năng quan trọng của các sản phẩm lỏng như sữa đậu nành, nước tương… 4.5. Khả năng tạo gel Khi phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành mạng lưới protein có trật tự thì hiện tượng đó được gọi là sự tạo gel. Với đậu tương, gel có thể được tạo ra từ dịch đậu tương, từ các thể protein không hoà tan hoặc ít tan, phân tán trong nước hoặc trong muối như isolat đậu tương từng phần hoặc biến tính hoàn toàn. Bột nhào làm bánh mì là một sản phẩm có cấu trúc gel, có vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái (độ cúng, độ đàn hồi). Ngoài ra, còn để cải biến khả năng hấp thụ nước và độ dày, tạo lực liên kết (bám dính giữa các tiểu phần cũng như để làm bền các bọt). Cơ chế tạo gel: - Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao dễ bị phá huỷ, liên kết giữa các phân tử bị đứt, các nhóm bên của acid amin lúc đầu ẩn phía trong bây giờ xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptit duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau thông qua mạng lưới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp xúc của mạch là một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước. - Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hoá tăng. Các nút mạng có thể được tạo ra do tương tác ưa béo. - Các nút mạng có thể được tạo ra do liên kết hydro giữa các nhóm peptit với nhau. Khi gia nhiệt các liên kết hydro có thể bị đứt và gel nóng chảy, khi để nguội liên kết tái hợp và gel lại hình thành. - Vùng pH của protein được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ protein. - Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém bền, phồng, ít ngậm nước và cứng. Protein của đậu tương có tỷ lệ % acid amin ưa béo thấp lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng độ thay đổi. Sự tạo gel của protein đậu nành: Khi dung dịch protein đậu nành có nồng độ đậm đặc (>5% P/V) được đun nóng ở PH gần trung tính thì sẽ tao gel. Dung dịch đầu tiên qua một trạng thái lỏng có độ nhớt tăng cao, giai đọan tiền gel. Khi lực ion còn yếu thì trạng thái này sẽ xảy ra từ lúc 700C là thời điểm mà b-conglixinin được giãn mạch hoàn toàn. Khi lực ion cao thì việc tăng độ nhớt chỉ xảy ra ở nhiệt độ cao hơn. Việc tạo thành gel protein sẽ phụ thuộc vào cân bằng giữa liên kết protein – nước và liên kết protein – protein. Người ta nhận thấy độ cứng của gel protein đậu tương sẽ giảm cùng với nồng độ NaCl ( do hiệu ứng của lực ion đến cấu trúc bậc 2 và bậc 4). Độ cứng của gel protein đậu nành sẽ giảm cùng nồng độ NaCl và khi vượt quá một nhiệt độ nào đó. Các gel protein thường không chịu được nhiệt độ thanh trùng. Axit hoá dung dịch protein đậu nành đến PH = 5,5 hoặc thêm ion Ca2+ sẽ làm đông tụ protein thành từng cục tương đối đàn hồi. Nếu đun nóng các cục đã thu được bằng kết tủa đẳng điện hoặc bằng canxi sẽ làm các chuổi polypeptide bị giãn mạch và tạo nên một mạng lưới protein ba chiều có kết cấu của một gel thực thụ. Nồng độ protein tăng cùng với protein trong dung dịch. Để làm đậu hũ thì sữa đậu ( có khoảng 4,5% protein), trước tiên phải gia nhiệt ở 1000C trong 3 phút, sau đó cho ion Ca2+ vào nòng độ không quá 0,4M. Sự tạo thành gel của protein đậu nành cũng có thể thực hiện bằng kiềm hoá rồi tiếp đó trung hoà, protelizơ hạn chế hoặc thêm các dung môi có thể hoà lẩn được với nước như rượu hoặc glycol. Cả glixinin lẫn b-conglixinin đều bị biến tính khi tiếp xúc với hỗn hợp nước - etanol có hàm lượng rượu trên 20%. Rượu càng kị nước có nghĩa là mạch cacbon càng dài thì giãn mạch protein càng nhanh và độ cứng của gel thu được càng lớn( với điều kiện giữ nồng độ protein cao hơn 8%). Giữa các acid amin không cực và rượu đã xảy ra các tương tác ưa béo. Khi nồng độ rượu vượt quá 40% thì xảy ra các hiện tượng đông tụ nhưng không tạo ra gel, có thể là do giảm hoạt độ nước nên các liên kết protein – nước đã bị thay thế bằng các liên kết protein – protein. 4.6. Khả năng tạo bọt của protein và kết cấu bọt của sản phẩm. Mấy nét chung về bọt: Các bọt thực phẩm là những hệ phân tán của các bọt khí trong một pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn có chứa một chất hoạt động bề mặt hoà tan. Trong nhiều trường hợp khí là không khí (thường là khí cacbonic) và pha liên tục là một dung dịch hoặc một huyền phù nước chứa protein. Các loại bánh phồng, bánh ngọt, ruột bánh mì là những loại bọt thực phẩm có kết cấu rất khác nhau. Có ba nhân tố quan trong quyết định độ bền của bọt là: + Có sức căng bề mặt liên pha yếu. + Có độ nhớt của pha lỏng cao. + Có màng mỏng protein được hấp thụ bền và đàn hồi. Các nhân tố ảnh hưởng tới việc hình thành và tạo bọt. Điểm đẳng điện (PI): Ở PI của protein độ giãn nở không cao lắm nhưng độ bền bọt lại khá tốt. pH của gluten là 6.5 – 7.5. Là do khi ở PI các lực hút tĩnh điện giữa các phân tử sẽ làm thay đổi độ dày và độ cứng của màng mỏng protein được hấp thụ ở bề mặt liên pha không khí/nước. Các muối cũng ảnh hưởng tới độ hoà tan, độ nhớt, độ giãn mạch và khả năng tập hợp của protein do đó làm thay đổi tính chất tạo bọt. Saccharoza và các đường khác thường làm giảm sự giãn nở của bọt nhưng lại làm bọt có độ bền tốt hơn vì chúng có khả năng làm tăng độ nhớt chung của bọt. Khi tăng nồng độ protein trong một khoảng rộng (đến 10%), người ta thấy sự tăng độ bền nhiều hơn là tăng thể tích. Để tạo bọt vừa ý thì thời gian và cường độ khuấy các tác dụng đến độ giãn mạch và độ hấp thu thích hợp của protein, song khi khuấy mạnh quá lại làm giảm sự giãn nở và độ bền của bọt. Tính chất tạo bọt đặc trưng của protein ngũ cốc. Sự hình thành bọt bao gồm sự khuếch tán các protein đến bề mặt liên pha không khí/nước. Tại đây chúng phải tự giãn mạch, tự tập hợp, tự trải ra một cách nhanh chóng để làm giảm sức căng của bề mặt liên pha. Để có một bọt bền thì màng mỏng protein tạo thành xung quanh mỗi bọt khí phải dày, cố kết, đàn hồi, liên tục và không thấm khí. Các protein, để làm bền được bọt tốt, thì phải có khả năng di chuyển từ vùng có sức căng bề mặt liên pha yếu đến vùng có sức căng bề mặt cao, kéo theo các phân tử nước và tái thiết lập được độ dày ban đầu của vách. Cuối cùng các mạch bên có cực của màng mỏng protein cũng phải cố định nước cho các vách để làm giảm được tổn thất do hiện tượng rút nước. Glutenin của lúa mì có khả năng tạo bọt rất tốt. Trong các thực phẩm có kết cấu bọt, việc làm bền các bọt là do protein. Như ở bánh mì khi nướng các protein của gluten bị đông tụ do đó tạo thành màng chắc bảo vệ được bọt. 4.7. Khả năng tạo nhũ tương của protein. Các nhũ tương là nh

Các file đính kèm theo tài liệu này:

  • docTìm hiểu về sự biến đổi của protein của ngũ cốc trong quá trình bảo quản, chế biến.doc
Tài liệu liên quan