Tiểu luận Vai trò amino axit, peptit và protein trong đời sống sinh vật

trong phân tử collagen có chứa 4-hyđroxyprolin là dẫn xuất của prolin, 5-hyđroxylysin là dẫn xuất của lysin v.v...Mặt khác, mặc dù không có trong cấu trúc protein, nhưng có hàng trăm loại amino axit khác cũng có thể tồn tại ở dạng tự do hoặc liên kết với hợp chất khác trong các mô và tế bào, chúng có thể là chất tiền thân hay là các sản phẩm trung gian của quá trình chuyển hoá trong cơ thể. - Các amino axit đều có nhóm NH2 và COOH liên kết với Ca, vì vậy chúng có những tính chất hoá học chung. Có những phản ứng chung: + Là phản ứng có sự tham gia của cả hai nhóm a- COOH và a- NH2. Tất cả các amino axit trong phân tử protein đều phản ứng với hợp chất ninhyđrin tạo thành phức chất màu xanh tím, riêng amino axit như proline tạo thành màu vàng. Phản ứng được thực hiện qua một số bước như sau: + Dưới tác dụng của ninhyđrin ở nhiệt độ cao, amino axit tạo thành NH3, CO2 và anđehit, mạch polypeptit ngắn đi môt cacbon; đồng thời ninhydrin chuyển thành điceto oxy hinđriđen. Đixeto oxy hinđriđen, NH3 mới tạo thành tiếp tục phản ứng với một phân tử ninhyđrin khác để tạo thành phức chất màu xanh tím. Phản ứng của protein với ninhyđrin Peptit là hợp chất được hình thành từ hai amino axit trở lên liên kết với nhau bằng liên kết peptit .liên kết peptit được hình thành do sự ngưng tụ giữa nhóm cacboxyl của amino axit này và nhóm amin của amino axit khác, có loại đi một phân tử nước. - Liên kết peptit là liên kết bền vững, nó chỉ bị gãy dưới tác dụng của peptit hoặc trong dung dịch axit đặc, nhiệt độ cao trong thời gian dày. Tùy thuộc vào số lượng amino axit tham gia cấu tạo peptit mà chúng ta gọi là đipeotit (2 amino axit), tripeptit (3 amino axit), tetrepeptit (4 amino axit) oligopeptit (5-10 amino axit), polypeptit (>10 amino axit).mỗi peptit đều có dầu chứa nhóm amin tự do, được gọi là đầu N, đầu còn lại chứa nhóm cacboxyl tự do gọi là đầu C. trong chuỗi peptit, amino axit dược đánh số thứ tự từ đầu N. - Peptit là những protein thường có cấu trúc đoạn ngắn khoảng từ hai đến vài chục amino axit nối với nhau, có khối lượng phân tử thường dưới 6.000. Chúng có thể được tổng hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự thoái hoá protein. Trong các peptit các amino axit được liên kết với nhau thông qua liên kết peptit - Trong tự nhiên tồn tại nhiều dạng peptit có chức phận quan trong liên quan đến hoạt động sống của cơ thể như là các hoocmôn, các chất kháng sinh hay những chất tiền thân của tế bào vi khuẩn v.v... Bên cạnh đó cũng có những peptit chức phận chưa rõ ràng, có những peptit là sản phẩm thuỷ phân đang còn dang dở của protein. Một số peptit quan trọng,có nhiều ý nghĩa đối với cho hoạt động sống của sinh vật: Glutathion, các hoocmôn sinh trưởng (HGH), insulin, oxytoxin, vasopessin, vasotoxin... Protein có trong tất cả các cơ thể động vật và thực vật. - Protein đóng vai trò rất quan trọng không thể thiếu trong mọi hoạt động của cơ thể. Protein được tổng hợp từ nhiều nhóm nhỏ các amino axit, các axit này liên kết với nhau tạo thành dạng chuỗi. -Phân tử protein một hoặc những chuỗi polypeptit khổng lồ, được xây dựng từ hàng chục đến hàng trăm gốc amino axit liên kết với nhau bằng liên kết peptit. - Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là amino axit. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptit (gọi là chuỗi polypeptit). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein. - Protein – nhóm chất cao phân tử thực hiện chức năng sinh học quan trọng. Mỗi phân tử protein được cấu tạo từ các amino axit, có tổng cộng 22 loại amino axit. Mỗi loại protein có thành phần các amino axit nhất định kết hợp theo một trình tự cũng nhất định, tạo nên tính đặc thù cho loại protein đó. - Protein gồm hàng trăm, hàng ngàn, thậm chí hàng vạn amino acid nối với nhau bằng liên kết peptit tạo nên một hay nhiều chuỗi polypeptit có cấu trúc rất phức tạp. - Phân tử protein ở trạng thái nguyên thể có rất ít nhóm amin và nhóm cacboxyl tự do. - Chuỗi polypeptit của phân tử protein là sự sắp xếp một cách liên tục các amino axit đặc trưng cho phân tử protein. - Khi đun nóng protein trong dung dịch kiềm, hoặc nhờ xúc tác enzim, phan tử protein sẽ bị cắt thành các chuỗi polipeptit, thủy phân tiếp tục tạo thành hỗn hợp các α-L-amino axit. Theo mức độ phức tạp của phân tử protein dẫn đến protein có bốn mức cấu trúc: Cấu trúc bậc một: Các amino axit nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của amino axit thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của amino axit cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các amino axit trên chuỗi polypeptit. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các amino axit trên chuỗi polypeptit sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptit, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các amino axit có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein. Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptit trong không gian. Chuỗi polypeptit thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những amino axit ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn. Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptit. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử... Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu. Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptit phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptit liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro. - Cũng như các amino axit và peptit, protein có các phản ứng hoá học tương tự, đó là: phản ứng của các nhóm -COOH, -NH2, gốc R và phản ứng tạo màu đặc trưng của liên kết peptit như phản ứng biure. II. SO SÁNH TÍNH CHẤT CỦA PEPTIT VÀ PROTEIN 1. ĐIỂM GIỐNG NHAU: Peptit và protein đều được tạo thành từ các α-amino axit nhờ liên kết peptit 1.1. Tính chất vật lí: - Các peptit có phân tử khối lớn là những chất rắn vô định hình tạo thành dung dịch keo trong nước. - Các peptit cũng tồn tại ở dạng ion lưỡng cực. - Những peptit có khối lượng phân tử lớn có tính chất giống protein. - Protein hính cầu của anbumin, globulin của sửa và của máu có thể tan trong nước tạo thành dung dịch keo. 1.2. Tính chất hóa học: Tính chất lưỡng tính: - Giống như peptit, protein cũng có tính chất lưỡng tính và điểm đẳng điện, vì trong phân tử còn nhiều nhóm cacboxyl và nhóm amino tự do (không tham gia vào sự hình thành liên kết peptit). Điểm đẳng điện protein nằm trong vùng 4,6- 6,3. Phản ứng thủy phân: - Phản ứng thủy phân hoàn toàn: Đun nóng các peptit và protein với dung dịch kiềm hoặc dung dịch axit thu được sản phẩm cuối cùng là hỗn hợp các amino axit. Phản ứng màu biure: - Những peptit có từ hai nhóm peptit trở lên và protein đều phản ứng với dung dịch CuSO4 loãng trong môi trường kiềm đều tạo thành dung dịch phức có màu xanh tím hoặc tím đỏ. Màu là do ion Cu2+ tạo phức với các nhóm peptit. Phức Biurê 2. ĐIỂM KHÁC NHAU: 2.1. Về tính chất vật lí: PEPTIT Dạng tồn tại: Các peptit thường ở thể rắn. Tính tan: Tan tốt trong nước, không tan trong ancol tinh khiết. PROTEIN Dạng tồn tại: Protein tồn tại ở hai dạng chính: Dạng hình sợi và dạng hình cầu. Dạng protein hình sợi như keratin của tóc, móng, sừng… Dạng protein hình cầu như anbumin của lòng trắng trứng, hemoglobin của máu. Tính tan: Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn các protein hình sợi như keratin (của móng, tóc, sừng), fibroin của tơ tằm hoàn toàn không tan trong nước. Tính ngậm nước: - Trong môi trướng nước, protein kết hợp với nước trương lên thành dạng keo, hay nói cách khác protein ở trạng thái hyđrat hóa, các phân tử nước bám vào các nhóm ưa nước trong phân tử protein như -NH2, -COOH…, lớp áo nước bao quanh phân tử protein là một tring các yếu tố làm bền vững cấu trúc,ngăn cách các phân tử protein không cho chúng dính vào nhau để thành kêt tủa. Độ nhớt của dung dịch: - Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau.người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao). Bảng độ nhớt của một số protein Protein Nồng độ % (trong nước) Độ nhớt tương đối (của nước =1) sGelatin sAlbumin trứng sGelatin sAlbumin trứng 3,0 3,0 8,0 8,0 4,54 1,20 14,2 1,57 Hằng số điện môi của dung dịch protein: - Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như etanol, axetin vào dung dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm và protein sẽ kết tủa. Như vậy, hằng số điện môi của dung môi làm ngăn cản lực tĩnh điện của các nhóm tích điện của protein và nước. Mối liên hệ đó được dặc trưng bởi biểu thức sao đây: Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện L1, l2 – điện tích các ion, r – khoảng cách giảu các ion. Sự kết tửa bằng muối của dung dịch protein: - Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ muối và số điện tích của mỗi ion dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion (m =1/2 SC1Z1, trong đó S là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ của mổi ion, Z1 là điện tích của mổi ion). Các muối có ion hóa trị 2 (MgCl2 , MgSO4 …). Khi tăng đáng kể nồng độ mưới trung tính thì độ tan của protein bắt đầu giảm và ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị kết tủa hoàn toàn. Các protein khác nhau bị kết tủa ơ những nồng độ muối khác nhau. Biểu hiện quang học của protein: - Cũng như nhiều chất hóa học khác, protein có khả năng hấp thụ bức xạ ánh sang dưới dạng hg. vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi là mật đọ quang thường ký hiệu bằng chữ OD (Opical Density). Nhìn chung protein đều có khả năng háp thụ ánh sang trong vòng khả kiến (từ 350nm- 800nm) và vùng tử ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm). Trong vùng ánh sang khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sang đỏ 750nm. - Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở hai vùng bước sống khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm. Ở bước sống từ 180nm-220nm đó là vúng hấp thụ của liên kết peptittrong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptit có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptit trong protein có thể bị dịch về phía các bước sống dài hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước song 220nm-240nm. - Ở bước sóng 250nm-300nm là vùng hấp thụ các aminoaxit thơm (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Hàm lượng các aminoaxit thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều , do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng đọ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng dến độ hấp thụ protein. Kết tủa thuận ngịch và không thuận ngịch của protein: *Kết tủa thuận ngịch: - Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tinh1 có nồng độ khác nhau ancohol, axeton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn dữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận ngịch. Các yếu tố kết tủa thuận ngịch được dùng để thu chế phẩm protein. -Trong quá trình kết tủa thuận ngịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ bỏ lớp vỏ hydrate hóa của protein, còn dung môi hữu cơ vốn háo nước sẽ phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng. Thí du: Cho dung dịch (NH4)2SO4 vào dung dịch lồng trắng trứng sẽ xuất hiện kết tủa bông củ globulin. Khi loại bỏ (NH4)2SO4, kết tủa globulin lại tan trở lại trong nước tạo thành dung dịch keo. * Kết tủa không thuận ngịch: - Ngược lại kết tủa không thuận ngịch là protein sao khi bị kết tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme.Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận ngịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein. Thí dụ: Khi đun trứng hoặc sữa thí sau khi đun chúng không thể trở lại dạng ban đầu. Kết tủa không thuận ngịch cũng xảy ra trong trường hợp có mặt củ các kim loại nặng như Fe, Cu, Hg, Pb…Sự biến tính protein xảy ra trong trường hợp kết tủa bất thuận ngịch, protein bị mất đi nhiều tính chất như khả năng phản ứng, tính tan va hoạt tính sinh học. 2.2. Về tính chất hóa học: PEPTIT - Ngoài phản ứng thủy phân hoàn toàn, peptit còn có phản ứng thủy phân không hoàn toàn. - Nhờ các enzim đặc hiệu, các peptit được thủy phạn không hoàn toàn thành những phân tử peptit nhỏ hơn. Enzim aminopeptitđaza xúc tác cho phản ứng thủy phân, thu được amino axit “đầu N” và phân tử peptit nhỏ hơn: Enzim cacboxipeptitđaza xúc tác cho phản ứng thủy phân peptit thu được amino axit “đuôi C” và phân tử peptit nhỏ hơn: Một số enzim chỉ phân cắt liên kết peptit xác định. Thí dụ: Tripsin chỉ xúc tác cho phân cắt lien kết peptit sau gốc lysine và gốc arginin. Chimotripsin xúc tác cho sự phân cắt liên kết peptit sau các gốc phenylalanin, trytphan, tyrosin, leuxin, axit aspactic và axit glutamic. Peptit còn có phản ứng với 2,4-đinitroflorobenzen: Nhóm amino của gốc amino axit “đầu N” phản ứng của 2,4-đinitroflorobenzen thu được dẫn xuất 2,4-đinitrophenyl: PROTEIN - Ngoài một số phản ứng giống với peptit, protein còn có một số phản ứng đặc trưng như sau: Phản ứng xangtoproteic: Protein phản ứng với HNO3 đặc tạo ra kết tủa màu vàng. Thực chất đây là phản ứng nitro hóa nhân thơm có trong protein như phenylalanin, tyrosin, typtophan. Thí dụ: phenylalanin Phản ứng ninhđrin: Protein tác dụng với dung dịch ninhđrin trong nước cho dung dịch màu xanh. Phản ứng này đặc trưng cho α-amino axit có trong phân tử protein. Phản ứng với thuốc thử Folin – Xiocanto (hỗn hợp axit photphomolipđic và axit photphovonfamic) các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt khác phản ứng với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino axit này tham gia trong quá trình tạo phức màu xanh da trời. Các phản ứng đặc trưng khác của protein - Những phản ứng này có được là do sự có mặt của nhóm định chức hóa học xác định trong phân tử protein. Có thể sử dụng chúng đễ phát hiện amino axit, protein trong dung dịch. Phản ứng xanthproteic: Các gốc amino axit Tyr, Trp, Phe trong protein tác dụng với HNO3 đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển thành da cam. Phản ứng Pauli: Các gốc Tyr, His trong protein tác dụng với điazobenzosulfonic axit tạo thành màu đỏ anh đào. Phản ứng Millon: Gốc Tyr tác dụng với thủy ngân nitrat trong HNO3 đặc tạo thành kết tủa màu nâu đất. Phản ứng Saccaguichi: Gốc Arg tác dụng dung dịch kiềm của α-naphtol và hypobromite cho màu đỏ anh đào Phản ứng Adamkievich: Gốc Trp tác dụng với glyoxylic axit và H2SO4 đặc tạo thành vòng tím đỏ ở mặt phân cách. III. VAI TRÒ CỦA AMINO AXIT, PEPTIT VÀ PROTEIN TRONG ĐỜI SỐNG SINH VẬT 1. VAI TRÒ CỦA AMINO AXIT - Amino axit là thành phần chính tạo nên giá trị dinh dưỡng riêng biệt của các phân tử protein, rất cần cho sự sống. Thiếu axit amin sẽ làm cho hệ thống miễn dịch bị suy yếu, giảm sản xuất kháng thể, cơ thể mệt mỏi, trẻ chậm lớn, còi cọc, dễ bị mắc các bệnh về hô hấp, nhiễm trùng, viêm đường hô hấp. - Một số các axit amin như Lysin, Tryptophan, Arginin là yếu tố phát triển và cần cho cơ trẻ đang lớn. 1. Histtiđin Histiđin giúp cơ thể phát triển và liên kết mô cơ bắp với nhau. Nó còn có tác dụng hình thành màng chắn myelin, một chất bảo vệ bao quanh dây thần kinh và giúp tạo ra dịch vị, kích thích tiêu hóa.2. Phenylalanin Phenylalanin là một axít amin có chức năng bồi bổ não, tăng cường trí nhớ, và tác động trực tiếp đến mọi hoạt động của não bộ. Ngoài ra, nó có thể làm tăng lượng chất dẫn truyền xung động thần kinh, và tăng tỷ lệ hấp thụ tia UV từ ánh sáng mặt trời, giúp tạo ra vitamin D nuôi dưỡng làn da. Ngoài ra, Phenylalanin còn có vai trò quan trọng trong tuyến giáp và tuyến thượng thận. Tuy nhiên, nếu dùng phenylalanin nhiều, có thể dẫn đến độc hại, nên cần hạn chế.3. Lysin Nhiệm vụ quan trọng nhất của loại axít amin này là khả năng hấp thụ canxi, giúp cho xương chắc khỏe, chống lão hóa cột sống, duy trì trạng thái cân bằng nitơ có trong cơ thể, do đó tránh được hiện tượng giãn cơ và mệt mỏi. Ngoài ra, lynsine còn có tác dụng giúp cơ thể tạo ra chất kháng thể và điều tiết hormone truyền tải thông tin.4. Leuxin Leuxin tương đối quan trọng trong quá trình điều chỉnh hàm lượng đường trong máu; nên sẽ tốt cho bệnh nhân mắc chứng “hyperglycemica”, hoặc những người mong muốn đốt cháy chất béo nhanh chóng. Hơn nữa, loại axít amin này còn có chức năng duy trì lượng hoocmôn tăng trưởng để thúc đẩy quá trình phát triển mô cơ.5. Methionin Axít amin này đặc biệt cần thiết cho nam giới nếu muốn phát triển cơ bắp cuồn cuồn vì nó nhanh chóng phân hủy và đốt cháy chất béo, đồng thời tăng thêm lượng testosterone sinh dục nam. Ngoài ra, menthionin hỗ trợ chống chữa kiệt sức, viêm khớp và Methionin trong cấu tạo phân tử chứa lưu huỳnh có tác dụng bảo vệ đặc hiệu cho tế bào gan6. Isoleuxin Loại axít này đóng vai trò sống còn trong quá trình phục hồi sức khỏe sau quãng thời gian luyện tập thể dục thể thao. Đồng thời nó giúp điều tiết lượng đường trong máu, hỗ trợ quá trình hình thành hemoglobin và đông máu. Isoleuxin tham gia vào chức năng tuyến giáp.7. Threonin Chức năng chính của threonine là hỗ trợ hình thành collagen và elastin - hai chất liên kết tế bào trong cơ thể. Ngoài ra, nó rất tốt cho hoạt động gan, tăng cường hệ miễn dịch và thúc đẩy cơ thể hấp thụ mạnh các dưỡng chất.8. Valin Loại axít amin này chữa lành tế bào cơ và hình thành tế bào mới, đồng thời giúp cân bằng nitơ cần thiết. Ngoài ra, nó còn phân hủy đường glucozơ có trong cơ thể. - Một số các axit amin khác tham gia vào chức năng của tuyến nội tiết: + Arginin có liên quan đến chức năng của tuyến sinh dục và quá trình tạo tinh trùng + Glutamic giữ vai trò quan trọng trong chuyển hóa tế bào thần kinh và vỏ não. Do vậy trong các trường hợp như suy nhược chức năng thần kinh, trẻ em chậm phát triển cơ thể hoặc trí óc, rối loạn chức năng gan, hôn mê gan, thường được sử dụng loai axit amin này.. 2. VAI TRÒ CỦA PEPTIT ¬ Một số peptit có vai trò sinh học quan trọng sau đây: Glutathion: glutathion là một tri peptit (g-L-glutamul-l-glyxin) có thể tồn tại ở dạng khử (dạng thiol) hoặc dạng oxi hóa ( hai phân tử gắn với nhau qua cầu disulfua). Diều này cho phép glutathion vận chuyển điện tử trong các phản ứng oxi hóa khử. Các peptit hoocmôn: một số peptit, đặc biệt là các hoocmôn tiết ra bởi tuyến yên và tuyến tụy đều là các peptit.Oxitoxin có tác dụng tăng cường co cơ dạ con, vasopressin làm tăng áp suất máu và có tác dụng chống lợi tiểu. Hoocmôn sinh trưởng người (HGH-human growth hormone) còn có tên gọi STH (somatotropin hormone): Hoocmôn này có tác dụng đối với sự tăng trưởng nói chung, kích thích sự tạo sụn hơn là tạo xương, nó là một hoocmôn chuyển hóa. Hoocmôn sinh trưởng kích thích tổng hợp protein từ những amino axit đã được vận chuyển dễ dàng vào trong tế bào nhờ chúg Insulin là hoocmôn tiết ra bởi tuyến tụy làm nhiệm vụ diều hòa lượng đường glucozo trong máu. Khi hàm lượng glucozo trong máu vượt quá 6x10-3M, insulin được tiết ra từ tuyến yên và làm giảm nồng độ đường xuống mức nền 5x10-3M. insulin được cấu tạo từ hai chuỗi polipeptit: chuổi A chứa chứa 21 amino axit, chuỗi B chứa 30 amino axit. Hai chuỗi này gắn kết với nhau nhờ cầu nối disulfua. Các peptit có hoạt tính kháng sinh. Một số kháng sinh có nguồn gốc vi sinh vật có bản chất peptit như tyroxiđin. “C-Peptit” loại bỏ tác dụng phụ điều trị tiểu đường: Để khống chế đường huyết kha cao của bệnh nhân tiểu đường, về cơ bản diều áp dụng biện pháp điều trị là tiêm insulin. Tuy nhiên, insulin thường khiến một số tế bào thành mạch sinh trưởng quá mức, làm cho mạch máu bị hẹp lại,có thể gây hậu quả nghiêm trọng như các bệnh về tim. Bên cạnh đó các nhà khoa học cũng đã phát hiện ra một chất có tên là C-Peptit, chất này giúp loại bỏ tác dụng phụ trong quá trình điều trị. Cùng lúc sử dụng cả insulin và chất C-Peptit có thể giúp khống chế tốt hơn các triệu chứng tác dụng phụ lien quan của người bệnh. Peptit kháng sinh kháng sinh vật gây bệnh: Peptit kháng sinh (AMPs) bao gồm một đoạn peptit hoặc một protein nhỏ có khả năng kháng lại. AMPs có vai trò quan trọng trong hệ miễn dịch bẫm sinh và chúng được tìm thấy hầu hết trên tất cà các sinh vật sống. AMPs có phổ kháng lại vi sinh rất lớn bao gồm nấm, vi khuẩn, vi rút va kí sinh trùng, thậm chí cả vi khuẩn kháng thuốc. Bên cạnh đó, AMPs còn được sử dụng để điều chế vắc xin bất hoạt thay thế các hóa chất bất hoạt khác như focmol, nhiệt mà không làm thay đổi tính sinh hóa của vắc xin bất hoạt. AMPs còn là chất chống lại khối u và kích thích tố trong hệ miễn dịch. 3. VAI TRÒ CỦA PROTEIN - Protein là hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bật nhất trong cơ thể sống về mặt số lượng , nó chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào.Từ lâu đã biết rằng protein tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật, ngoài vai trò là thành phần chính trong cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có nhiều chức năng phong phú khác quyết định những đặc điểm cơ bản của sự sống như sự truyền đạt thông tin di truyền, sự chuyển hóa các chất do các enzim, các kháng thể chống lại bệnh tật, các hoocmôn dẫn truyền các tín hiệu trong tế bào ….đều có bản chất là các protein. 3.1. Vai trò sinh học của protein : - Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống. Protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật. Trong cơ thể protein có một số vai trò sau đây: + Chức năng tạo hình: Ngoài các protein làm nhiệm vụ cấu trúc như vỏ virut, màng tế bào, còn gặp những protein thương có dạng sợi như sclerotin có trong vỏ ngoài của sâu bọ; fibroin của tơ tằm, nhệnh, collagen của mô liên kết, mô xương. Collagen đảm bảo cho độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết. + Chức năng bảo vệ: Ngoài vai trò là thành phần chính trong xúc tác, cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có chức năng chống lại bệnh tật để bảo vệ cơ thể. Đó là các protein tham gia vào hệ thống miễn dịch, đặc biệt nhiều loại protein thực hiện các chức năng riêng biệt tạo nên các hiệu quả miễn dịch đặc hiệu và không đặc hiệu. Các protein miễn dịch còn được nhắc nhiều đến hơn cả là các kháng thể, bỗ thể và các cytokin. Ngoài ra protein còn tham gia vao quá trình đông máu để chống mất máu cho cơ thể hoặc một số loài có thể sản xuất ra những độc tố có bản nhất là protein như enzim nọc rắn, lectin,…, còn có khả năng tiêu diệt kẻ thù để bảo vệ cơ thể. + Chúc năng vận chuyển: Trong cơ thể có những protein làm nhiệm vụ vận chuyển như hemoglobin, mioglobin, hemocyanin vận chuyển O2, CO2, và H+ đi khắp các mô, các cơ quan trong cơ thể. Ngoài ra còn có nhiều protein khác như lipoprotein vận chuyển lipit, ceruloplasmin vận chuyển đồng (Cu) trong máu…Một trong những protein làm nhiệm vụ vận chuyển được nhắc đến nhiều nhất đó là hemoglobin. + Chức năng vận động: Nhiều protein làm nhiệm vụ vận động co rút như myosin, actin ở sợi cơ, chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào… Chức năng dự trữ và dinh dưỡng: Các protein làm nhiệm vụ dự trữ như casein của sữa, ovalbumin của trứng, feritin của lách (dự trữ sắt)… Protein dự trữ này chính là nguồn cung cấp dinh dưỡng quan trọng cho các tổ chức mô, phôi phát triển. + Chức năng dẫn truyền tính hiệu thần kinh: Nhiều loại protein tham gia vào việc dẫn truyền tính hiệu thần kinh đối với các kích thích đặc hiệu như: sắc tố thị giác rođopsin ở mạng lưới mắt. + Chức năng điều hòa: Các protein làm nhiệm vụ điều hòa quá trình trao đổi chất thông qua tác dụng lên bộ máy thông tin duy truyền như các hoocmôn. Các protein ức chế đặc hiệu enzim đều có chức năng diều hòa