Tiểu luận Các kĩ thuật hiện đại ứng dụng trong công nghệ chế biến thịt, thuỷ sản

khuẩn gram dương được xem là các bacteriocin. Mỗi nhà nghiên cứu đưa ra những cách phân loại khác nhau. Bradley cho rằng các thể thực khuẩn sai hỏng (defective bacteriophages) - mất khả năng nhân đôi nội bào nhưng có khả năng làm tan những tế bào nhạy cảm - về mặt sinh lý là một loại bacteriocin. Trong một số trường hợp, các loại enzyme hemolysin, phospholipase, hay các enzyme có hoạt tính phân giải tế bào vi khuẩn đều được xem là bacteriocin. Klaenhammer chia bacteriocin từ vi khuẩn lactic thành 4 nhóm: - Nhóm 1: lantibiotics (viết tắt từ lanthionine-containing peptides with anibiotic activity), là các peptide ngắn có chứa aminoacid lanthionine và β-methyllanthionine. Hai nhóm amino acid này quyết định cấu trúc vòng rất đặc trưng: o Loại A: có hình xoắn ốc, khối lượng phân tử 2164-3488 Da, có từ hai đến bảy vị trí tích điện dương. o Loại B: gồm các phân tử tròn hơn, khối lượng phân tử 1959-2041 Da, không tích điện. o Tuy nhiên có một số lantibiotics như mersacidin và actargadin không thuộc cả hai loại. - Nhóm 2: các peptide ngắn (nhỏ hơn 10kDa) không chứa lanthionine, bền với nhiệt độ, được chia thành 3 loại trên cơ sở sự khác nhau về trật tự đầu kết thúc N (N-terminal sequence), về cấu trúc lỗ tạo phức hợp với các peptide khác để thể hiện hoạt tính, hoặc là sự có mặt của nhóm chức sulfhydryl. - Nhóm 3: khối lượng phân tử lớn hơn 30 kDa, là các protein không bền nhiệt, bao gồm các enzyme ngoại bào làm tan tế bào vi khuẩn (hemolysin và muramidase) có hoạt tính sinh lý giống như bacteriocin. - Nhóm 4: bacteriocin phức tạp có chứa lipid và carbohydrate liên kết protein. Hình 2.1. Phân loại bacteriocin của nhóm vi khuẩn Gram dương Hình 2.2. Cấu trúc một số bacteriocin của nhóm I, II và III 3. Bản chất hóa học Tất cả các loại bacteriocin đều có chứa protein hoặc các peptide trong phân tử. Protein hoặc các peptide đóng vai trò quan trọng trong chức năng diệt vi khuẩn của bacteriocin. Một số loại bacteriocin chứa tổ hợp nhiều phân tử protein liên kết lại với nhau. Các nhóm amino acid lạ (unusual amino acid) có trong phân tử của một số loại bacteriocin giúp tạo nên một cấu trúc phân tử bền vững hơn (lanthionine hay β- methyllanthionine), hoặc làm tăng hoạt tính sinh học của phân tử (didehydroalanine, didehydrobutyrine, cysteine). Một số loại bacteriocin còn chứa các aminoacid chưa bão hòa trong phân tử như didehydroalanine, didehydrobutyrine. Các acid amin này là sản phẩm của phản ứng dehydrate hóa các hydroxylamino acid serine và threonine. Hình 2.3. Công thức phân tử của các amino acid Một số loại bacteriocin không chỉ nhạy cảm với protease mà còn nhạy cảm với lipase, phospholipase, amylase. Điều đó chứng tỏ ngoài sự có mặt của các chuỗi protein liên kết lại với nhau, trong cấu trúc bacteriocin còn chứa nhiều cấu tử khác như glucid, lipid, phospholipid kết hợp với protein tạo thành một phức hợp phức tạp. Ví dụ: Lactocin 27 được cấu tạo từ phức hợp lipocarbohydrate protein. Caseicin LSH và leuconocin S là các glycoprotein [30]. Sự hiện diện của cầu nối disulfide hoặc thioether trong cấu trúc ảnh hưởng tới độ bền và hoạt tính của bacteriocin. Thành phần, số lượng, trình tự các amino acid trong phân tử peptide tạo ra những đặc điểm khác nhau giữa các loại bacteriocin, bao gồm khối lượng phân tử, điểm đẳng điện pI, tính kỵ nước, điện tích của phân tử ở một điều kiện pH xác định… Trên cơ sở những đặc điểm này, người ta lựa chọn phương pháp tinh sạch cho từng loại bacteriocin. 4. Tính chất: Hầu hết các bacteriocin mang điện dương, kỵ nước mạnh mẽ và điểm đẳng điện lớn. Đối với tác động của pH, đa số các bacteriocin bền ở pH trung tính hoặc acid, và bị bất hoạt ở pH lớn hơn 8.0. Giá trị pH của môi trường ảnh hưởng tới tính chất của bacteriocins về nhiều mặt. Ở pH 7.0, nhiều loại bacteriocin khối lượng phân tử nhỏ như các lantibiotics hoặc các peptide không chứa lanthionine thường mang điện dương. Các bacteriocin có hoạt tính kháng khuẩn cao hơn ở pH thấp (pH 5 hoặc nhỏ hơn). Khả năng hấp thụ của bacteriocin lên màng tế bào phụ thuộc vào pH. Bacteriocin hấp thụ nhiều nhất lên màng tế bào ở điều kiện pH 6 và ít nhất ở pH 2. Thông thường, bacteriocin tích điện dương nhiều hơn ở pH 5 và điện tích dương giảm đi khi pH tăng lên 6.0 hoặc cao hơn. Một số bacteriocin có thể chịu được nhiệt độ 60-100oC trong vòng 30 phút. Một số bền ở điều kiện tiệt trùng 121oC trong 15-20 phút. Khả năng chịu nhiệt được cho rằng nhờ vào sự hình thành cấu trúc tiểu cầu, nhờ vào những vùng kị nước rất mạnh, nhờ các cầu nối bền hoặc nhờ chứa nhiều phân tử glycine trong cấu trúc. 5.Cơ chế kháng khuẩn và phổ kháng khuẩn Cơ chế kháng khuẩn Hiện nay giả thuyết được chấp nhận rộng rãi nhất là bacteriocin tác động thành hai bước, bao gồm quá trình hấp thụ lên các cơ quan thụ cảm đặc hiệu hoặc không đặc hiệu trên bề mặt tế bào, kết quả là gây chết tế bào. Hình 2.4 : Cơ chế tạo lỗ hay kênh ion trên màng tế bào của bacteriocin nhóm II Mỗi loại colicin sẽ hấp thụ lên một loại phân tử thụ cảm đặc hiệu ở màng ngoài tế bào. Ngược lại, nhiều bacteriocin của vi khuẩn gram dương có tính đặc hiệu hấp thụ thấp hơn nhiều. Sự xâm nhập của chúng có khi không qua con đường cơ quan thụ cảm của tế bào nhận. Vì vách tế bào vi khuẩn gram dương có thể cho phép những phân tử có kích thước tương đối lớn đi qua, còn màng ngoài tế bào vi khuẩn gram âm không có khả năng này. Tuy nhiên cũng có một số loại bacteriocin từ vi khuẩn gram dương như lactococcin A, phổ tác dụng rất hẹp, chỉ có thể tương tác đặc hiệu với cơ quan thụ cảm trên màng nguyên sinh chất của tế bào nhận. Các polymer mang điện âm trên bề mặt màng tế bào như acid teichoic, acid lipoteichoic đóng vai trò quan trọng trong quá trình tương tác với các bacteriocin mang điện tích dương của vi khuẩn gram dương. Bacteriocin gây ra các phản ứng trên màng nguyên sinh chất làm thay đổi tính thấm, khả năng vận chuyển của màng, phân tán lực vận chuyển proton, từ đó ức chế sản sinh năng lượng và sinh tổng hợp protein và nucleic acid, kết quả là tế bào chết. Nisin thuộc nhóm Ia, tích điện dương, liên kết tĩnh điện với màng phospholipid tích điện âm, tạo sự tương tác giữa phần kỵ nước của nisin với màng tế bào chất của tế bào đích, do đó không cần cơ quan thụ cảm trên màng. Sự tương tác này sẽ tạo ra các kênh vận chuyển ion trên màng nguyên sinh chất của tế bào nhận, làm tăng khả năng thấm của màng, từ đó phân tán điện thế trên màng, gây thất thoát ATP, amino acid, và các ion thiết yếu như K+, Mg2+. Cuối cùng, việc sản sinh năng lượng và sinh tổng hợp các đại phân tử bị ức chế gây chết tế bào Phổ kháng khuẩn Bề rộng phổ kháng khuẩn có thể rất khác nhau đối với từng loại bacteriocin. Lactococcin A, B và M có phổ tác dụng hẹp, chỉ có thể tiêu diệt các loài Lactococcus. Trong khi đó, một số loại lantibiotic như nisin và mutacin B có khả năng tiêu diệt rất nhiều loại vi sinh vật bao gồm Actinomyces, Bacillus, Clostridium, Corynebacterium, Enterococcus, Gaderella, Lactococcus, Listeria, Micrococcus, Mycobacterium, Propionibacterium, Streptococcus và Staphylococcus. Ngoài ra, các loại bacteriocin này còn có khả năng ức chế các loài gram âm như Campylobacter, Haemophilus, Helicobacter và Neisseria. Các bacteriocin từ vi khuẩn gram dương có phổ tác dụng hẹp nhưng vẫn rộng hơn nhiều so với phổ tác dụng của colicin. Chúng thường tác động lên các vi khuẩn gram dương. Một số loại còn có khả năng ức chế các loài thuộc gram âm. Hoạt tính ức chế có thể tăng lên trong điều kiện pH thích hợp hoặc trong sự có mặt của một số tác nhân hoá học làm yếu các liên kết trên vách tế bào. Halocin thuộc nhóm Archaeocins là một họ các bacteriocin của vi khuẩn gram dương. Halocin do Halobacteria sinh ra khi các tế bào ở giai đoạn ổn định trên đường cong sinh trưởng. Khi nguồn thức ăn bị giới hạn, halocin sinh ra phân giải các tế bào nhạy cảm với nó, để làm tăng nguồn dinh dưỡng trong môi trường 6. Khả năng tự miễn bacteiocin của tế bào chủ Hiện nay, có hai hệ thống tự miễn lantibiotic của tế bào sản xuất đã được nhận định. Sự bảo vệ này được kiểm soát bởi các protein miễn dịch Lan I, protein vận chuyển ABC và Lan FEG. Hai hệ thống này hoạt động hỗ trợ lẫn nhau bảo vệ tế bào sản xuất khỏi tác động của bacteriocin do chính chúng sinh ra. Lan I bám trên mặt ngoài của màng tế bào chất và bảo vệ tế bào bằng cách ngăn chặn sự tạo lỗ của bacteriocin. Lan FEG hoạt động bằng việc vận chuyển các phân tử bacteriocin đã chèn vào màng để đem chúng trở về môi trường ngoại bào, nhờ vậy Lan FEG giúp đỡ nồng độ bacteriocin bên trong tế bào luôn ở mức thấp hơn mức tới hạn. Gen tự miễn của bacteriocin lớp II thường mã hóa cho một loại protein liên kết với màng tế bào chất. Quadri và cs (1995) đã xác định đa phần protein miễn dịch CbiB2 của carnobacteriocin B2 được tìm thấy bên trong tế bào chất và một lượng ít hơn kết hợp với màng. Tương tự theo Abdel-Dayem và cs (1996) phần lớn protein miễn dịch MesI của mesentericin Y105 tồn tại trong tế bào chất và chỉ một lượng nhỏ được phát hiện trên màng tế bào. Protein miễn dịch là những phân tử tích điện dương, có khoảng 51-254 acid amin, cung cấp khả năng miễn dịch đối với bacteriocin. Sự tương tác của protein miễn dịch với màng tế bào giúp bảo vệ tế bào sản xuất tránh khỏi tác động của bacteriocin do chúng sản sinh ra 7. Ứng dụng : Lactococcus có khả năng sinh tổng hợp nisin – bacteriocin duy nhất được Tổ chức nông lương thế giới (FAO) và Tổ chức y tế thế giới (WHO) chấp nhận cho phép sử dụng như một chất phụ gia thực phẩm. Nisin sẽ phá vỡ chức năng vận chuyển của màng tế bào và tế bào chất thoát ra ngoài, nó có khả năng chống cả vi khuẩn Gram âm lẫn vi khuẩn Gram dương, ức chế sự hình thành bào tử. Nisin có phổ kháng khuẩn rộng đối với hầu hết các chủng LAB, Staphylococcus aureus, Listeria monocytogenes, tế bào dinh dưỡng của Bacillus spp. và Clostridium spp. cũng như ức chế nảy chồi của bào tử các loài Bacillus và Clostridoum 7.1 Định nghĩa: Nisin là bacteriocin có chứa lantibiotic do Lc. lactis sản xuất và là bacteriocin duy nhất được tổ chức nông lương thế giới (FAO) và tổ chức y tế thế giới (WHO) chấp nhận cho phép sử dụng như một chất phụ gia thực phẩm. Chủng sản xuất nisin đầu tiên được tìm thấy trong sữa bởi Roger (1928), Whitehead (1933), Meanwel (1943) và Hirish (1944). Từ đó người ta ước lượng được khoảng 1/3 các chủng Lc. lactis subsp. lactis có khả năng sản xuất nisin. Nisin có phổ kháng khuẩn rộng đối với hầu hết các chủng LAB, Staphylococcus aureus, Listeria monocytogenes, tế bào dinh dưỡng của Bacillus spp. và Clostridium spp. cũng như ức chế sự nảy chồi của bào tử các loài Bacillus và Clostridium 7.2 Đặc điểm: Tính chất vật lý của nisin Phân tử lượng của một phân tử nisin là 3,4 KDa. Phân tử nisin có tính phân cực với đầu N kỵ nước và đầu C ưa nước. Tính tan của nisin phụ thuộc vào pH của môi trường. Khi pH của môi trường tăng tính tan của nisin giảm mạnh. Ở điều kiện trung tính và kiềm, nisin hầu như không tan. Độ bền của nisin có quan hệ chặt chẽ với tính tan. Độ bền của nisin không chỉ phụ thuộc vào pH mà bị ảnh hưởng bởi các yếu tố khác: thành phần môi trường, nhiệt độ, … Nisin bị bất hoạt bởi α - chymotripsin, pancreatin và subtilopeptidase nhưng không bất hoạt bởi carboxypeptidase A, pepsin và tripsin. Tính chất hóa học của nisin Khác với bacteriocin sản xuất từ LAB hay từ các loài vi khuẩn khác, nisin có phổ kháng khuẩn tương đối rộng. Nisin ức chế chủ yếu vi khuẩn Gram (+). Nisin ức chế tế bào sinh dưỡng và cả bào tử vi khuẩn. Hoạt tính sinh học của nisin phụ thuộc vào pH của môi trường. Hoạt tính sinh học của nisin giảm khi pH môi trường tăng. Đơn vị đo hoạt độ của nisin là IU (International unit), được định nghĩa là hoạt tính có trong 1µg Nisaplin – nisin thương mại. 1g nisin tinh sạch chứa 40 x 106 IU, hay nói cách khác, hoạt tính sinh học của 40 IU tương đương với 1µg nisin tinh sạch. Tính chất sinh học
Khác với bacteriocin sản xuất từ LAB hay từ các vi khuẩn sản xuất bacteriocin khác, nisin có phổ ức chế tương đối rộng. Nisin ức chế chủ yếu các vi khuẩn Gram dương. Nisin ức chế tế bào sinh dưỡng và bào tử vi khuẩn.
Hoạt tính sinh học của nisin phụ thuộc nhiều vào pH môi trường. Hoạt tính sinh học của nisin giảm khi pH môi trường tăng.
Đơn vị hoạt động của nisin là IU (International Unit), được định nghĩa là hoạt tính có trong 1µg Nisaplin – nisin thương mại. 1g nisin tinh sạch chứa 40 x 106 IU, hay nói cách khác, hoạt tính sinh học của 40UI tương đương với 1µg nisin tinh sạch. Do hoạt tính kháng khuẩn mà nisin được sử dụng rộng rãi trong thực phẩm như một chất bảo quản sinh học thay cho các phụ gia hóa học như sulfur dioxide, acid benzoic, acid sorbic, nitrate, nitrite, ... Ngành công nghiệp thực phẩm có thể ứng dụng các tính chất bảo quản sản phẩm của nisin bằng việc sử dụng các giống sinh nisin trong quá trình sản xuất hoặc bổ sung các chế phẩm có chứa nisin trực tiếp vào sản phẩm. 8.Thành tựu: Kết hợp nisin và HHP trong bảo quản trứng lỏng(liquid whole egg) 8.1 Tiến hành thí nghiệm Trứng sau khi bỏ vỏ sẽ được thêm 1 lượng xác định E.coli và Listeria seeligeri. Sau đó,mẫu trứng sẽ được chia thành 2 phần bằng nhau,một phần bổ sung nisin,phần còn lại cho xử lý bằng song siêu âm ,sau cùng tiến hành xử lý HHP cho 2 mẩu 8.2 Kết quả: 8.3 Nhận xét kết quả : Qua các kết quả thu được, ta thấy rằng kết hợp nisin và HHP xử lý Listeria seeligeri có hiệu quả,trong khi đó xử lý E.coli chỉ có hiệu quả với HHP Tài liệu tham khảo: [1]. D.U. Lee, V. Heinz, D. Knorr (2003), Effects of combination treatments of nisin and high-intensity ultrasound with high pressure on the microbial inactivation in liquid whole egg, Innovative Food Science and Emerging Technologies, 4, 387–393. [2]. Antonio Gálvez, Hikmate Abriouel, Rosario Lucas López, Nabil Ben Omar (2007), Bacteriocin-based strategies for food biopreservation, International Journal of Food Microbiology, 120, 51–70. PHẦN 3: KỸ THUẬT CHIẾU XẠ TRONG CÔNG NGHỆ CHẾ BIẾN THỊT, HẢI SẢN 1. Định nghĩa chiếu xạ: Chiếu xạ là quá trình cho một đối tượng tiếp xúc với bức xạ. Vì vậy, chiếu xạ thực phẩm là quá trình vật lý, trong đó người ta sử dụng bức xạ điện từ hoặc dòng electron để tác động lên mẫu thực phẩm và quá trình này giúp cho thực phẩm hấp thu năng lượng làm xảy ra một sô biến đổi có lợi cho chất lượng thực phẩm. Tia bức xạ điện từ gồm nhiều loại như tia X, tia gama, tia beta,... trong đó, tia gama được sử dụng nhiều nhất trong công nghiệp. Hình 3.1: Phồ điện từ - bước sóng tính bằng mét. Giá trị năng lượng mà tia bức xạ điện từ hoặc dòng electron truyền cho thực phẩm được gọi là liều xạ ( irradiation dose). Liều chiếu xạ có đơn vị là Gy. 1 Gy = J/kg = 100 Rad. Liều chiếu xạ phụ thuộc vào loại hệ vi sinh vật, môi trường ngoài (pH, nhiệt độ) và những nhân tố bên trong ( nồng độ chất béo, muối, phụ gia, ...). Liều xạ sẽ khác nhau cho từng loại nguồn năng lượng bức xạ ( bảng 3.1) và đã được quy định bởi các tổ chức thế giới. Bảng 3.1: Tổng kết về một số tính chất của 3 loại tác nhân thường được sử dụng trong công nghệ thực phẩm: 2. Lịch sử thực phẩm chiếu xạ: Thực phẩm chiếu xạ đã có lịch sử khoảng 100 năm và đã được phát triển như là một công nghệ khoa học có uy tín và an toàn thực phẩm trong suốt thế kỷ 20 ( Molins, 2001). Chiếu xạ thực phẩm được đề xuất đầu tiên năm 1897, một năm sau khi Roetgens phát minh ra tia X và nó được cấp bằng sáng chế ở Anh năm 1905 cho J. Appleby và A.J. Banks. Đến năm 1921, B. Schwart ( người Mỹ) đã đề nghị sử dụng tia X đế vô hoạt giun xoắn trên thịt heo. Năm 1930, O. Wust, người Pháp, đã sử dụng tia X để diệt vi khuẩn trong thực phẩm đóng hộp, tuy nhiên nó vẫn chưa được đưa vào ứng dụng rộng rãi. Đến năm 1957, dòng electron được sử dụng vào gia vị dưới qui mô ứng dụng kinh tế. Trong khi đó, từ những năm 1940 – 1960, nó đã được nghiên cứu trong phòng thí nghiệm của quân đội Mỹ để cung cấp hộp tiệt trùng cho quân đội. Đến năm 1962, các cơ sở chiếu xạ thực phẩm đầu tiên được xây dựng cho quân đội và bộ nông nghiệp Mỹ (USDA) ban hành những quy định về quy tắc chiếu xạ thực phẩm đầu tiên năm 1963 trên lúa mì và bột mì ( Ahn Lee và Mendonca, 2006). Năm 1966, Hội nghị tiêu dùng quốc tế về chiếu xạ thực phẩm đầu tiên được diễn ra tại Karlsruhe, Đức. Từ năm 1970 – 1982, Dự án quốc tế về chiếu xạ thực phẩm (IFIP) được ban đầu có 19 nước tham gia, sau đó tăng lên 24 quốc gia và FAO/IEAE, WHO. Trong khoảng năm 1983 – 1984, Codex Alimentarius nêu ra "Tiêu chuẩn chung cho các loại thực phẩm chiếu xạ" và "Mã số khuyến nghị quốc tế về thực hành cho các hoạt động của thiết bị bức xạ”. Kế đến, Các quy định thịt chiếu xạ đầu tiên đã được công bố bởi Bộ Nông nghiệp Mỹ vào năm 1985 để tiêu diệt Trichinella spiralis trong thịt lợn và năm 1997, chiếu xạ thịt màu đỏ đã được cho phép. Nó được đẩy mạnh bởi FAO Codex Alimentarius trong năm 2003 và cũng đã được chấp nhận tại 50 quốc gia, đặc biệt là tại Mỹ, Mỹ Latinh, Ai Cập và Trung Quốc. Tại châu Âu, người tiêu dùng ít chấp nhận những sản phẩm chiếu xạ và chiếu xạ thực phẩm bị hạn chế để sấy khô các loại thảo mộc thơm, gia vị và rau gia vị (Nghị viện Châu Âu và của Hội đồng, 1999a, 1999b). Mặc dù trên pháp luật quốc gia của các nước thành viên, ủy ban EU đã cho phép sử dụng chiếu xạ trên các sản phẩm thịt ở một số quốc gia (Ủy ban châu Âu, 2001). Hình 3.2 cho thấy số lượng các sản phẩm thịt chiếu xạ ở các nước châu Âu 2002 – 2005. Hình 3.2: Việc sử dụng sản phẩm chiếu xạ ở 4 nước châu Âu (Bỉ, Pháp, Đức và Hà Lan) 3. Cơ sở khoa học của quá trình chiếu xạ: Mục tiêu của quá trình chiếu xạ thường là tiêu diệt một số loại vi sinh vật như E. Coli, Samonella,... nhờ đó mà nó có thể kéo dài thời gian bảo quản thực phẩm, ngoài ra nó cũng có thể giúp cho một số biến đổi có lợi giúp hoàn thiện sản phẩm. Chiếu xạ sẽ tác động đến đến phân tử ADN tại những acid nucleoctic (nuc) nên cấu trúc tế bào của vi sinh vật sẽ bị ảnh hưởng. Thông thường, trong tế bào VSV có hệ enzyme như lipase, exonuclease, polymerase,... giúp sửa chữa những nuc bị tổng thương. Do đó, nếu như liều xạ ta dùng không đủ lớn có thể hình thành nên những loại đột biến, còn nếu như liều xạ đủ lớn có thể ức chế sự sinh sản hay tiêu diệt VSV. Bên cạnh đó, nó cũng làm tổn thương đến màng membrane ở làm khả năng vận chuyển qua màng bị ảnh hưởng, cho nên nó có thể làm cho VSV chết do không lấy được thức ăn. Nhìn chung, virus là loài chịu đựng chiếu xạ tốt nhất, kế đến là bào tử và nấm men. Nấm mốc và vi khuẩn Gram dương thì chịu đựng tốt hơn vi khuẩn Gram âm. Hoạt độ nước thấp và nhiệt độ thấp sẽ hạn chế chiếu xạ, trong khi sự có mặt của oxy lại làm chiếu xạ hoạt động (Ahn và cộng sự, 2006; Borsa, 2006, Koutchma, 2006; Sommers, Fan, Handel và Sokorai, 2003). Không chỉ vậy, dưới tác động của chiếu xạ, phân tử nước sẽ bị ion hóa, tạo ra các gốc tự do. Với các gốc tự do này sẽ phản ứng với các acid béo không bão hòa, từ đó hình thành nên các hợp chất như aldehyde, keton, hydroge peroxyde,.... Ảnh hưởng không tốt đến chất lượng sản phẩm. 4. Thiết bị: Để tạo ra dòng electron người ta cần bốn bộ phận: bộ phận tạo dòng electron, bộ phận gia tốc làm tăng giá trị năng lượng cho các electron, bộ phận định hướng dòng electron giúp thay đổi quỹ đạo chuyển động của dòng electron và bộ phận tách electron. Tuy nhiên thông thường người ta vẫn hay dùng nhất trong chiếu xạ là tia gama vì độ đâm xuyên của nó hơn hơn electron rất nhiều ( Bảng ()) và chi phí thiết bị để tạo ra dòng electron thì đắt hơn nhiều. Nên ta sẽ đi sâu vào thiết bị này hơn. Để tạo được tia gama người ta sử dụng 6027 Co hoặc 137 55 Cs với chu kỳ bán rã lần lượt là 5.27 năm và 30 năm, phổ biến nhất là 6027 Co bởi vì tia gama tạo ra mạnh hơn và nó không tan trong nước ( Ahn và cộng sự, 2006). Sơ đồ phân hủy như sau: 60 60 27 28Co Ni e γ−→ + + 137 137 55 56Cs Ba e γ−→ + + Hình 3.3 : Nhà máy chiếu xạ Thực phẩm cần chiếu xạ sẽ được cho đi trên băng chuyền ở cửa vào đi vào khu vực phòng chiếu xạ. Tại đây sẽ xảy ra quá trình bức xạ ion hóa lên thực phẩm. Nguồn 6027 Co được chôn sâu dưới lòng đất tạo ra tia gama. Thực phẩm được lưu trong phòng này dài hay ngắn là tùy vào tính chất và cường độ chiếu xạ. Cuối cùng thực phẩm sau chiếu xạ đi ra cửa ra sẽ được container vận chuyển đến nơi tiêu thụ. 5. Ảnh hưởng của chiếu xạ lên thịt: 5.1 Giới thiệu chung: Trong lĩnh vực thực phẩm, chiếu xạ được dùng trong 2 quá trình là thanh trùng bức xạ (radurization), để vô hoạt vi khuẩn không sinh bào tử với liều xạ thấp ( 1 – 10 kGy) và chiếu xạ tiệt trùng ( radapperdization) để chắc chắn rằng Clostridium botulinum bị loại bỏ. Đối với loại cuối cùng liều xạ cũng trên ( giữa 40 và 50 kGy) (European Commisson, 2003; Koutchma, 2006; McCleery và Rowe, 2002) mức cho phép của thực phẩm thương mại ( 10 kGy). Liều xạ tối đa 10 KGy xem như là năng lượng thấp nhất ( bằng với năng lượng cần để nâng nhiệt độ của nước lên 2.4 oC); điều này giải thích tại sao đây được xem là biện pháp không nhiệt độ, vì bảo vệ sự tươi ngon, và chất lượng dinh dưỡng của của thịt và sản phẩm thịt khi so sánh với những biện pháp có dùng nhiệt (Ahn và cộng sự, 2006). Trong suốt quá trình thanh trùng bức xạ có một sự mất mát không có ý nghĩa về mặt thống kê của hàm lượng thiamine ( một trong những loại vitamin nhạy cảm) đã được báo cáo (Graham, Stevenson và Stewar, 1998) nhưng sự thay đổi tính chất cảm quan và màu sắc trên sản phẩm có thể xuất hieenj. Trong điều kiện có không khí, màu nâu hoặc xanh nhạt trên thịt tươi có thể xuất hiện và trong điều kiện đóng gói không có không khý, có một sự tăng lên của sắc đỏ đã được báo cáo (Ahn và cộng sự, 2006; Brewer, 2004). Còn quá trình đóng gói chân không trên khối thịt lưng và thịt đùi heo, Carrasco, Tárrega, Ramírez, Mingoarranz và Carrasco (2005), đã mô tả sự thay đổi màu sắc quan trọng trên những mẫu được chiếu xạ với liều xạ là 5 kGy. Để giải quyết vấn đề , một vài kỹ thuật giống như trước khi giết mổ bổ sung thêm hoạt chất chống oxy hóa cho vật nuôi, việc bổ sung chất chống oxy hóa từ cây hương thảo và củ hành tây ( Nan và cộng sự, 2007) và đóng gói áp suất điều chỉnh khí đã được đề nghị (Brewer, 2004). Sự oxi hóa lipid có thể tạo nên các gốc tự do (Giroux và Lacroix, 1998), làm giảm hàm lượng triglyceride có thể hình thành nên 2-alkylcyclobutanes ( được sử dụng như một chất đánh dấu cho chiếu xạ ở EU), gây nên những rủi ro tiềm năng cho sức khỏe ( Marchioni và cộng sự, 2004). Đặc tính của những mùi đặc trưng không bị ảnh hưởng bởi mức độ oxi hóa lipid và những mùi được hình thành từ sự phá vỡ cầu protein cũng đã được nghiên cứu (Ahn và Lee, 2006; Ahn, Nam, Du và Jo, 2001). Hiệu quả của chiếu xạ trên sản phẩm thịt và những bữa ăn sẵn (RTE) đã được chứng minh (Ahn và cộng sự, 2006; Farkas, 1998, Sommers, Fan, Niemira và Rajkowski, 2004). Chiếu xạ có thể kiểm soát hiệu quả sự hiện diện của những vi sinh vật gây bệnh như E. coli O157:H7, L. monocytogenes, S. aureus, Salmonella spp. (Bảng 3.2 và Trichinella spiralis, cũng như là nấm mốc và nấm men đã được loại bỏ một cách đáng tin cậy từ thịt và các sản phẩm từ thịt. Bảng 3.2 : Hiệu quả của chiếu xạ lên sản phẩm thịt: 5.2 Ảnh hưởng của chiếu xạ lên mùi vị của sản phẩm thịt: “Flavor” là sự kết quả của sự kết hợp của các vị cơ bản ( ngọt, chua, đắng, mặn và vị umami) từ những hợp chất khi tan và nước và mùi được tạo nên từ các cấu tử bay hơi có trong sản phẩm thực phẩm từ đầu hoặc được hình thành từ những phản ứng khác nhau ( Brewer, 2006). Thành phần hóa học của thịt tươi cung cấp những tiền chất cho việc phát triển những hợp chất hương và vị mong muốn hoặc không mong muốn. Có một dãy rộng của hợp chất tạo mùi và vị dễ bay hơi có sẵn trong thịt ( acid, alcohol, andehyde, hợp chất hương như ester, ether, furan, ketone, lactone, pyrazine, pyridine, pyrrole, sulfide, thiazole, thiophene, pyrrole, và oxazole; Shahidi, 1994). Những hợp chất dị vòng chứa nito, lưu huỳnh và có thể có hoặc không có oxy, như là pyrazine, thiazole và oxazole hình thành nên những thành phần mùi chính của thịt (Lorenz và cộng sự, 1981). Những hợp chất tạo nên những mùi vị khác nhau có một ngưỡng cảm nhận khác nhau và một chất có thể có mùi vị khác nhau với những nồng độ khác nhau. Chẳng hạn, hợp chất 2-metyl-3-(methylthio)furanyl có mùi thịt ở nồng độ thấp, nếu nồng độ này lớn hơn 1µg, nó có thể tạo ra mùi sulfurous khó chịu (Mottram, 1998). Sự liên quan giữa một số những hợp chất bay hơi khá phổ biến và những mùi vị tương ứng được thể hiện trong bảng3.3. Bảng 3.3: Thành phần một số chất bay hơi và mùi vị tương ứng trong sản phẩm thịt: Hợp chất mùi trong thịt chiếu xạ được mô tả như là trứng thối, ngọt, còn máu, thịt nấu, bắp nướng, lưu huỳnh, kim loại, cồn, acid acetic, huyết